SAXSdb — 2loz

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Tensin-like C1 domain-containing phosphatase

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1263–1409	片段：PTB domain, UNP residues 1263-1409	Rho GTPase-activating protein 7 × 1 （Q96QB1）	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.2；压力 ambient NMR样品组成：0.6-0.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Tensin2-1, 1.2-1.4 mM DLC1-2, 100 mM potassium phosphate-3, 100 mM potassium chloride-4, 1 mM EDTA-5, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：1.2-1.4 mM Tensin2-6, 0.6-0.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DLC1-7, 100 mM potassium phosphate-8, 100 mM potassium chloride-9, 1 mM EDTA-10, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：0.6-0.8 mM [U-100% 13C] Tensin2-11, 1.2-1.4 mM DLC1-12, 100 mM potassium phosphate-13, 100 mM potassium chloride-14, 1 mM EDTA-15, 100% D2O \| 100% D2O NMR样品组成：1.2-1.4 mM Tensin2-16, 0.6-0.8 mM [U-100% 13C] DLC1-17, 100 mM potassium phosphate-18, 100 mM potassium chloride-19, 1 mM EDTA-20, 100% D2O \| 100% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 2LOZ	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
2KNO NMR Solution Structure of SH2 Domain of the Human Tensin Like C1 Domain Containing Phosphatase (TENC1) 提交 2009-08-27	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1135–1249（115 aa）片段：Src Homolog 2 domain of TENC1, UNP residues 1135-1249	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）100mM；压力 ambient NMR样品组成 1mM [U-100% 13C] SH2-1, 100mM sodium acetate-2, 100mM sodium chloride-3, 100% D2O \| 100% D2O NMR样品组成 1mM [U-100% 15N] SH2-4, 100mM sodium acetate-5, 100mM sodium chloride-6, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1mM [U-100% 13C; U-100% 15N] SH2-7, 100mM sodium acetate-8, 100mM sodium chloride-9, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1mM SH2-10, 100mM sodium acetate-11, 100mM sodium chloride-12, 100% D2O \| 100% D2O	分辨率未提供
2L6K Solution Structure of a Nonphosphorylated Peptide Recognizing Domain 提交 2010-11-22	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1135–1248（114 aa）片段：Nonphosphorylated Peptide Recognizing Domain, SH2 domain, UNP residues 2-115	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.8；293 K；离子强度（mmCIF原始值）150；压力 ambient NMR样品组成 0.6mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Protein Domain; 150mM sodium chloride; 20mM sodium phosphate; 2mM EDTA; 50mM Arginine; 50mM glutamine; 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
3HQC Crystal structure of Phosphotyrosine-binding domain from the Human Tensin-like C1 domain-containing phosphatase (TENC1) 提交 2009-06-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1264–1409（146 aa）片段：Phosphotyrosine Binding Domain, PTB, residues 1264-1409	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	SO4 SULFATE ION × 3 ACT ACETATE ION × 2 GOL GLYCEROL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 4；294 K；100mM Sodium Acetate pH 4 + 2% Glycerol + 2000mM Ammonium Sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K	分辨率 1.80 Å R-free 0.242

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	TENC1_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–147； UniProt 1263–1409

Rho GTPase-activating protein 7

Homo sapiens

UniProt Q96QB1

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 811–824	片段：UNP residues 811-824	Tensin-like C1 domain-containing phosphatase × 1 （Q63HR2）	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.2；压力 ambient NMR样品组成：0.6-0.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Tensin2-1, 1.2-1.4 mM DLC1-2, 100 mM potassium phosphate-3, 100 mM potassium chloride-4, 1 mM EDTA-5, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：1.2-1.4 mM Tensin2-6, 0.6-0.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DLC1-7, 100 mM potassium phosphate-8, 100 mM potassium chloride-9, 1 mM EDTA-10, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：0.6-0.8 mM [U-100% 13C] Tensin2-11, 1.2-1.4 mM DLC1-12, 100 mM potassium phosphate-13, 100 mM potassium chloride-14, 1 mM EDTA-15, 100% D2O \| 100% D2O NMR样品组成：1.2-1.4 mM Tensin2-16, 0.6-0.8 mM [U-100% 13C] DLC1-17, 100 mM potassium phosphate-18, 100 mM potassium chloride-19, 1 mM EDTA-20, 100% D2O \| 100% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 2LOZ	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
2DKY Solution structure of the SAM-domain of Rho-GTPase-activating protein 7 提交 2006-04-14	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–78（78 aa）片段：SAM-domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；296 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 AMBIENT NMR样品组成 1.08mM SAM DOMAIN, 20mM d-TRIS-HCL, 100mM NaCl, 1mM d-DTT, 0.02% NaN3, 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2GYT Solution structure of the SAM (sterile alpha motif) domain of DLC1 (deleted in liver cancer 1) 提交 2006-05-10	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–76（76 aa）片段：sterile alpha motif (SAM) domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）50mM sodium phosphate；压力 1 NMR样品组成 1mM DLC1-SAM 15N, 13C-labaled; 50mM sodium phosphate buffer(pH 7.0); 3mM DTT; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1mM DLC1-SAM 15N-labaled; 50mM sodium phosphate buffer(pH 7.0); 3mM DTT; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2KAP Solution structure of DLC1-SAM 提交 2008-11-12	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 17–76（60 aa）片段：sterile alpha motif (SAM) domain, UNP residues 17-76	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.8；298 K；压力 ambient NMR样品组成 1mM DLC1-SAM, 50mM sodium phosphate, 3mM DTT, 5% [U-100% 2H] D2O, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 1mM [U-100% 15N] DLC1-SAM, 50mM sodium phosphate, 3mM DTT, 5% [U-100% 2H] D2O, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 1mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DLC1-SAM, 50mM sodium phosphate, 3mM DTT, 5% [U-100% 2H] D2O, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 1mM DLC1-SAM, 50mM sodium phosphate, 3mM DTT, 100 % D2O, 100% D2O \| 100% D2O NMR样品组成 1mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DLC1-SAM, 50mM sodium phosphate, 3mM DTT, 100% D2O, 100% D2O \| 100% D2O	分辨率未提供
3KUQ Crystal structure of the DLC1 RhoGAP domain 提交 2009-11-27	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1066–1275（210 aa）片段：Rho-GAP domain	未记录	UNX UNKNOWN LIGAND × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；291 K；30% PEG-3350, 0.2M sodium chloride, 5% glycerol, 0.02M HEPES, pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP	分辨率 2.30 Å R-free 0.260
5FZT The crystal structure of R7R8 in complex with a DLC1 fragment. 提交 2016-03-15	构建体不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 467–489（23 aa）片段：TBS, UNP RESIDUES 467-489	未记录	MLI MALONATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.4；15% ETHANOL, 0.1 M TRIS PH 7.4 AT 4OC	分辨率 2.10 Å R-free 0.231

共 5 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	RHG07_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 B； PDB构建体 1–14； UniProt 811–824

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	2loz
沉积日期 deposition_date	2012-01-29
结构标题 title	The novel binding mode of DLC1 and Tensin2 PTB domain
关键词 keywords	PTB, DLC1, HYDROLASE-HYDROLASE ACTIVATOR complex; HYDROLASE/HYDROLASE ACTIVATOR
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	15.43 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	14.88 Å
零角强度 I(0) i0	435479000.00
分子量 molecular_weight	175240.0 kDa
排除体积 excluded_volume	219280 Å³
包络体积 envelope_volume	35038 Å³
水化壳体积 shell_volume	17476 Å³
包络直径 envelope_diameter	51.0 Å
壳层 Rg shell_rg	22.96 Å
包络 Rg envelope_rg	16.70 Å
形状 Rg shape_rg	14.85 Å
总 Rg total_rg	15.22 Å
总原子数 total_atoms	24690
残基数 n_residues	1610
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	48.8 Å
Rg (实空间) rg_real	15.31 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.31 Å
I(0) (实空间) i0_real	4.3550e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	4.6790e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	15.32 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	435500000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8907
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	21.0 Å
偏度 Skewness skewness	0.044
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.447
角度范围 angular_range	— – 0.5000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	728400.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.862; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.992; Smooth: 0.997

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Tensin-like C1 domain-containing phosphatase
分子量 formula_weight	15983.1 kDa
EC 编号 ec_number	3.1.3.-
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	24690

MSTAADLLRQGAACSVLYLTSVETESLTGPQAVARASSAALSCSPRPTPAVVHFKVSAQGITLTDNQRKLFFRRHYPVNSITFSSTDPQDRRWTNPDGTTSKIFGFVAKKPGSPWENVCHLFAELDPDQPAGAIVTFITKVLLGQRK

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Rho GTPase-activating protein 7
分子量 formula_weight	1557.7 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	B

EDHKPGTFPKALTN

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d2loza_
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.55 — PH domain-like barrel
超家族 Superfamily superfamily	b.55.1 — PH domain-like
家族 Family family	b.55.1.2 — Phosphotyrosine-binding domain (PTB)

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	2lozA00
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	30 — Roll
拓扑 Topology topology	29 — PH-domain like
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	30 — Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB)

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8. 引用文献 (1)

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fit	/app/data/saxs_computation/lo/2loz/2loz.fit
pddf	/app/data/pr_computation/lo/2loz/2loz.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/lo/2loz/2loz.dat

The novel binding mode of DLC1 and Tensin2 PTB domain

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Tensin-like C1 domain-containing phosphatase

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Rho GTPase-activating protein 7

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

CATH v4.4 (1 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)