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2mp2

Solution structure of SUMO dimer in complex with SIM2-3 from RNF4

Method: SOLUTION NMR Dmax: 72.9 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Small ubiquitin-related modifier 3

Homo sapiens

UniProt P55854

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric（3） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 12–92 链 B； UniProt 2–90 片段：UNP residues 12-92 片段：UNP residues 2-90 E3 ubiquitin-protein ligase RNF4 × 1 （Q9QZS2） SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.1；压力 ambient NMR样品组成：0.3 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] SUMO 1, 0.3 mM SUMO 2, 1.0 mM RNF4, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：0.3 mM SUMO 1, 0.3 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] SUMO 2, 1.0 mM RNF4, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：0.3 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] SUMO 1, 0.3 mM SUMO 2, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：0.3 mM SUMO 1, 0.3 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] SUMO 2, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2MP2 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1U4A Solution structure of human SUMO-3 C47S 提交 2004-07-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 14–92（79 aa） 片段：ubiquitin-like domain
突变：C47S 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.25；298 K；离子强度（mmCIF原始值）25mM phosphate buffer, 75mM Nacl；压力 1
NMR样品组成 0.8mM 15N-labeled protein | 25mM phosphate buffer, 75mM Nacl 90% H2O, 10% D2O
NMR样品组成 0.6mM 13C,15N-labeled protein | 25mM phosphate buffer, 75mM Nacl 90% H2O, 10% D2O
分辨率未提供
2IO1 Crystal structure of human Senp2 in complex with preSUMO-3 提交 2006-10-09 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 14–103（90 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；291 K；7% PEG 4000, 0.1M Sodium acetate, 0.2M Magnesium chloride, 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
分辨率 2.60 Å R-free 0.230
2IO1 Crystal structure of human Senp2 in complex with preSUMO-3 提交 2006-10-09 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 D 14–103（90 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；291 K；7% PEG 4000, 0.1M Sodium acetate, 0.2M Magnesium chloride, 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
分辨率 2.60 Å R-free 0.230
2IO1 Crystal structure of human Senp2 in complex with preSUMO-3 提交 2006-10-09 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 F 14–103（90 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；291 K；7% PEG 4000, 0.1M Sodium acetate, 0.2M Magnesium chloride, 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
分辨率 2.60 Å R-free 0.230
6K5R Complex of SUMO2 with Phosphorylated viral SIM IE2 提交 2019-05-30 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 15–91（77 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）162.7；压力 1
NMR样品组成 0.3 mM [U-15N] SUMO2, 3 mM Phosphorylated SIM from viral protein IE2, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1 mM [U-13C; U-15N] SUMO2, 1.5 mM Phosphorylated SIM from viral protein IE2, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 3 mM Phosphorylated SIM from viral protein IE2, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
6NNQ Non-covalent structure of SENP1 in complex with SUMO2 提交 2019-01-15 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 15–92（78 aa） 片段：residues 15-92
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293.15 K；20% PEG 6000, 0.1M HEPES, pH 7.5
分辨率 2.62 Å R-free 0.277
7R2E Structure of human Senp7 with SUMO2 提交 2022-02-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 D 16–91（76 aa）
未记录 AYE prop-2-en-1-amine × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；0.1 M Sodium HEPES 7.0, 15 % w/v PEG 20,000
分辨率 1.74 Å R-free 0.230
7R2E Structure of human Senp7 with SUMO2 提交 2022-02-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 16–91（76 aa）
未记录 AYE prop-2-en-1-amine × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；0.1 M Sodium HEPES 7.0, 15 % w/v PEG 20,000
分辨率 1.74 Å R-free 0.230
7ZJU Structure of human USPL1 in covalent complex with SUMO3-2Br probe 提交 2022-04-12 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 2–91（90 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 1 GOL GLYCEROL × 1 OXU 2-bromanylethanamine × 1 CL CHLORIDE ION × 1 CA CALCIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.8；293 K；100 mM Tris pH 8.8, 19% PEG6000, 200 mM CaCl2
分辨率 2.17 Å R-free 0.238
7ZJU Structure of human USPL1 in covalent complex with SUMO3-2Br probe 提交 2022-04-12 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 D 2–91（90 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 1 GOL GLYCEROL × 2 OXU 2-bromanylethanamine × 1 CL CHLORIDE ION × 1 CA CALCIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.8；293 K；100 mM Tris pH 8.8, 19% PEG6000, 200 mM CaCl2
分辨率 2.17 Å R-free 0.238
9GNN Structure of SENP5 in complex with SUMO2 提交 2024-09-03 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 14–91（78 aa）
未记录 AYE prop-2-en-1-amine × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；291 K；0.2 M Sodium chloride, Phosphate/citrate 4.2, 20 % w/v PEG 8000
分辨率 2.36 Å R-free 0.283
9GNN Structure of SENP5 in complex with SUMO2 提交 2024-09-03 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 D 14–91（78 aa）
未记录 AYE prop-2-en-1-amine × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；291 K；0.2 M Sodium chloride, Phosphate/citrate 4.2, 20 % w/v PEG 8000
分辨率 2.36 Å R-free 0.283

共 7 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SUMO3_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1, 2
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 2–82； UniProt 12–92 作者链 B； PDB构建体 2–90； UniProt 2–90

E3 ubiquitin-protein ligase RNF4

物种未注明

UniProt Q9QZS2

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric（3） 与蛋白拷贝数一致 链 C； UniProt 45–69 片段：UNP residues 45-69 Small ubiquitin-related modifier 3 × 1 （P55854） Small ubiquitin-related modifier 3 × 1 （P55854） SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.1；压力 ambient NMR样品组成：0.3 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] SUMO 1, 0.3 mM SUMO 2, 1.0 mM RNF4, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：0.3 mM SUMO 1, 0.3 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] SUMO 2, 1.0 mM RNF4, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：0.3 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] SUMO 1, 0.3 mM SUMO 2, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：0.3 mM SUMO 1, 0.3 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] SUMO 2, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RNF4_MOUSE
Isoform —
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C； PDB构建体 1–25； UniProt 45–69

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2mp2

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2mp2
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2mp2
沉积日期 deposition_date2014-05-09
结构标题 titleSolution structure of SUMO dimer in complex with SIM2-3 from RNF4
关键词 keywordsSUMO, dimer, SIM, RNF4, Complex, PROTEIN BINDING; PROTEIN BINDING
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier20.05 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron19.83 Å
零角强度 I(0) i0786888000.00
分子量 molecular_weight223580.0 kDa
排除体积 excluded_volume274700 ų
包络体积 envelope_volume48678 ų
水化壳体积 shell_volume20099 ų
包络直径 envelope_diameter76.1 Å
壳层 Rg shell_rg27.08 Å
包络 Rg envelope_rg21.50 Å
形状 Rg shape_rg19.83 Å
总 Rg total_rg19.99 Å
总原子数 total_atoms30970
残基数 n_residues1970
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax72.9 Å
Rg (实空间) rg_real20.22 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.55 Å
I(0) (实空间) i0_real7.8690e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.0440e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal20.19 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal786900000.0000
解质量估计 total_estimate0.7866
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary17.7 Å
偏度 Skewness skewness0.528
峰度 Kurtosis kurtosis-0.373
角度范围 angular_range— – 0.3950 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha3831000.0000
实空间数据点数 n_real_points71
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.552; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.567; Smooth: 1.000
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id2mp2A00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture10 — Roll
拓扑 Topology topology20 — Ubiquitin-like (UB roll)
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily90 — Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1
结构域编号 domain_id2mp2B00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture10 — Roll
拓扑 Topology topology20 — Ubiquitin-like (UB roll)
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily90 — Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)