Zinc-transporting ATPase
Synechocystis sp.
当前结构中的状态
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白单体 | 单体 | 蛋白 1 | 无其他共同聚合物 | 与蛋白数一致 |
数据库中的同蛋白其他状态
查看构建体与数据证据
| UniProt名称 | ATZN_SYNY3 |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 X; PDB构建体 1–111; UniProt 1–111 |
Synechocystis sp.
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白单体 | 单体 | 蛋白 1 | 无其他共同聚合物 | 与蛋白数一致 |
| UniProt名称 | ATZN_SYNY3 |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 X; PDB构建体 1–111; UniProt 1–111 |
页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。
| 条目编号 entry_id | 2ofh |
| 沉积日期 deposition_date | 2007-01-03 |
| 结构标题 title | Solution structure of the n-terminal domain of the zinc(II) ATPase ziaa in its apo form |
| 关键词 keywords | FERREDOXIN-LIKE FOLD; BETA-ALPHA-BETA-BETA-ALPHA-BETA; STRUCTURAL GENOMICS; SPINE, HYDROLASE, MEMBRANE PROTEIN; HYDROLASE, MEMBRANE PROTEIN |
| 实验方法 method | SOLUTION NMR |
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Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)
| Rg(Guinier) | 12.57 Å |
| Rg(电子密度) | 11.27 Å |
| 总 Rg | 12.71 Å |
| 原子数 | 1084 |
| 残基数 | 71 |
| 排除体积 | 9560 ų |
| 最大 q | 0.500 Å⁻¹ |
| 结构域编号 domain_id | d2ofhx_ |
| 类 Class class | d — Alpha and beta proteins (a+b) |
| 折叠类型 Fold fold | d.58 — Ferredoxin-like |
| 超家族 Superfamily superfamily | d.58.17 — HMA, heavy metal-associated domain |
| 家族 Family family | d.58.17.0 — automated matches |
| 结构域编号 domain_id | 2ofhX00 |
| 类 Class class | 3 — Alpha Beta |
| 架构 Architecture architecture | 30 — 2-Layer Sandwich |
| 拓扑 Topology topology | 70 — Alpha-Beta Plaits |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 100 — |