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2qc7

Crystal structure of the protein-disulfide isomerase related chaperone ERp29

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 102.8 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Endoplasmic reticulum protein ERp29

Homo sapiens

UniProt P30040

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 34–261 未记录 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；277 K；10 mg/ml protein in 5 mM HEPES, pH 7.5, 25 mM NaCl, 0.0025% (v/v) beta-mercaptoethanol was equlibrated with a reservoir containing 0.45 M (NH4)2SO4, 0.1 M sodium acetate buffer, pH 4.5 and 18-20% (w/v) PEG 2000 monomethyl ether. Crystals of about 0.1 mm in size grew in two days. , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K 分辨率 2.90 Å R-free 0.279
2 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 B； UniProt 34–261 未记录 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；277 K；10 mg/ml protein in 5 mM HEPES, pH 7.5, 25 mM NaCl, 0.0025% (v/v) beta-mercaptoethanol was equlibrated with a reservoir containing 0.45 M (NH4)2SO4, 0.1 M sodium acetate buffer, pH 4.5 and 18-20% (w/v) PEG 2000 monomethyl ether. Crystals of about 0.1 mm in size grew in two days. , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K 分辨率 2.90 Å R-free 0.279

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2QC7 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
5V8Z Crystal structure of ERp29 D-domain in complex with the P-domain of calmegin 提交 2017-03-22 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 158–261（104 aa） 片段：UNP residues 158-261
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；1.4 M sodium citrate pH 7.5
分辨率 2.10 Å R-free 0.219
5V8Z Crystal structure of ERp29 D-domain in complex with the P-domain of calmegin 提交 2017-03-22 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 158–261（104 aa） 片段：UNP residues 158-261
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；1.4 M sodium citrate pH 7.5
分辨率 2.10 Å R-free 0.219
5V90 Crystal structure of ERp29 D-domain in complex with the P-domain of calreticulin 提交 2017-03-22 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 158–261（104 aa） 片段：UNP residues 158-261
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；2.0 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES pH 7.5
分辨率 3.25 Å R-free 0.262
5V90 Crystal structure of ERp29 D-domain in complex with the P-domain of calreticulin 提交 2017-03-22 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 158–261（104 aa） 片段：UNP residues 158-261
未记录 GOL GLYCEROL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；2.0 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES pH 7.5
分辨率 3.25 Å R-free 0.262

共 2 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 ERP29_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 3–230； UniProt 34–261 作者链 B； PDB构建体 3–230； UniProt 34–261

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2qc7

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2qc7
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2qc7
沉积日期 deposition_date2007-06-19
结构标题 titleCrystal structure of the protein-disulfide isomerase related chaperone ERp29
关键词 keywordsb domain (residues 33-153), D domain (residues 154-261), CHAPERONE; CHAPERONE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier31.85 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron31.42 Å
零角强度 I(0) i038055400.00
分子量 molecular_weight50001.0 kDa
排除体积 excluded_volume63292 ų
包络体积 envelope_volume87780 ų
水化壳体积 shell_volume24618 ų
包络直径 envelope_diameter105.2 Å
壳层 Rg shell_rg36.51 Å
包络 Rg envelope_rg30.63 Å
形状 Rg shape_rg31.40 Å
总 Rg total_rg31.98 Å
总原子数 total_atoms3526
残基数 n_residues448
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax102.8 Å
Rg (实空间) rg_real31.97 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.12 Å
I(0) (实空间) i0_real3.8060e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error6.1440e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal31.93 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal38050000.0000
解质量估计 total_estimate0.8765
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks3
主峰位置 r_peak_primary22.6 Å
偏度 Skewness skewness0.265
峰度 Kurtosis kurtosis-0.743
角度范围 angular_range— – 0.2500 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha5937000.0000
实空间数据点数 n_real_points51
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.903; Stabil: 0.997; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.830; Smooth: 0.863
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

CATH v4.4 (4 domains)

结构域编号 domain_id2qc7A01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology30 — Glutaredoxin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Glutaredoxin
结构域编号 domain_id2qc7A02
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology1150 — Endoplasmic reticulum protein erp29
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily12 — Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal domain
结构域编号 domain_id2qc7B01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology30 — Glutaredoxin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Glutaredoxin
结构域编号 domain_id2qc7B02
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology1150 — Endoplasmic reticulum protein erp29
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily12 — Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal domain
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)