SAXSdb — 2v5b

▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE

TRYPANOSOMA CRUZI

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–68 链 A； UniProt 84–251	片段：RESIDUES 1-68,84-251 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION；pH 7.5；282 K；CRYSTALS WERE GROWN AT 9 DEGREES. RESERVOIR SOLUTION OF 100 MM HEPES, PH 7.5, 10% PEG 6000, AND 5% 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL. THE CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED BY ADDING PEG 400 30% TO THE RESERVOIR. THEY WERE IMMEDIATELY FROZEN IN LIQUID NITROGEN.	分辨率 2.00 Å R-free 0.257
2	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–68 链 A； UniProt 84–251	片段：RESIDUES 1-68,84-251 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION；pH 7.5；282 K；CRYSTALS WERE GROWN AT 9 DEGREES. RESERVOIR SOLUTION OF 100 MM HEPES, PH 7.5, 10% PEG 6000, AND 5% 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL. THE CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED BY ADDING PEG 400 30% TO THE RESERVOIR. THEY WERE IMMEDIATELY FROZEN IN LIQUID NITROGEN.	分辨率 2.00 Å R-free 0.257

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 2V5B	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1CI1 CRYSTAL STRUCTURE OF TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE FROM TRYPANOSOMA CRUZI IN HEXANE 提交 1999-04-06	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–251（251 aa）链 B 1–251（251 aa）	未记录	HEX HEXANE × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 7.5；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED AT ROOM TEMPERATUTE BY VAPER DIFFUSION FROM 0.1 M NA HEPES PH7.5, 2%(V/V) PEG400 AND 2.0 M AMMONIUM SULFATE, THEN SOAKED IN ANHYDROUS N-HEXANE. , VAPOR DIFFUSION	分辨率 2.00 Å R-free 0.239
1SUX CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS OF THE COMPLEX BETWEEN TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE FROM TRYPANOSOMA CRUZI AND 3-(2-benzothiazolylthio)-1-propanesulfonic acid 提交 2004-03-26	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–251（251 aa）链 B 1–251（251 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 7 BTS 3-(2-BENZOTHIAZOLYLTHIO)-1-PROPANESULFONIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；291 K；PEG 400, HEPES, ammonium sulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K	分辨率 2.00 Å R-free 0.196
1TCD TRYPANOSOMA CRUZI TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE 提交 1998-01-29	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 3–251（249 aa）链 B 3–251（249 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；pH 7.5	分辨率 1.83 Å R-free 0.258
2OMA Crystallographic analysis of a chemically modified triosephosphate isomerase from Trypanosoma cruzi with dithiobenzylamine (DTBA) 提交 2007-01-21	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 2–251（250 aa）链 B 2–251（250 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	SO4 SULFATE ION × 9 PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 3 PGE TRIETHYLENE GLYCOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；291 K；5 MICROL OF THE PROTEIN SOLUTION WERE MIXED WITH 5 MICROL OF 2 % POLYETHYLENE GLYCOL 400, 0.1 M HEPES, 2.0M AMMONIUM SULFATE, PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 291K, PH 7.50. CRYSTAL SOAKED IN DITHIOBENZYLAMINE	分辨率 2.15 Å R-free 0.250
3Q37 Identification of Amino Acids that Account for Long-Range Interactions in Proteins Using Two Triosephosphate Isomerases from Pathogenic Trypanosomes. 提交 2010-12-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 35–90（56 aa）片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251 链 A 121–251（131 aa）片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251 链 B 35–90（56 aa）片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251 链 B 121–251（131 aa）片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7；278 K；0.2 Sodium malonate, 20% PEG 3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K	分辨率 1.65 Å R-free 0.220
3Q37 Identification of Amino Acids that Account for Long-Range Interactions in Proteins Using Two Triosephosphate Isomerases from Pathogenic Trypanosomes. 提交 2010-12-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 信息不足同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 35–90（56 aa）片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251 链 C 121–251（131 aa）片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251 链 D 35–90（56 aa）片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251 链 D 121–251（131 aa）片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7；278 K；0.2 Sodium malonate, 20% PEG 3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K	分辨率 1.65 Å R-free 0.220
4HHP Crystal structure of triosephosphate isomerase from trypanosoma cruzi, mutant e105d 提交 2012-10-10	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–251（251 aa）链 B 1–251（251 aa）	突变：E105D 突变：E105D	GOL GLYCEROL × 2 SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.6；281.15 K；25% w/v PEG monomethyl ether 2000, 0.1 M Tris pH 8.6, 0.01 M Nickel (II) chloride hexahydrate, 5% w/v n-dodecyl-N,N-dimethylamin-N-oxide, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 281.15K	分辨率 1.50 Å R-free 0.196

共 6 个其他 PDB 条目、7 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	TPIS_TRYCR
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–68； UniProt 1–68 作者链 A； PDB构建体 77–244； UniProt 84–251

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

▼

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	2v5b
沉积日期 deposition_date	2008-10-02
结构标题 title	The monomerization of Triosephosphate Isomerase from Trypanosoma cruzi
关键词 keywords	;TIM, UNFOLDING, MONOTCTIM, ISOMERASE, GLYCOSOME, GLUCONEOGENESIS, LIPID SYNTHESIS, MONOMERIC MUTANT, GLYCOLYSIS, PENTOSE SHUNT, MONOMERIZATION, FATTY ACID BIOSYNTHESIS, TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE ;; ISOMERASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

▼

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	17.95 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	16.70 Å
零角强度 I(0) i0	11438800.00
分子量 molecular_weight	25662.0 kDa
排除体积 excluded_volume	32365 Å³
包络体积 envelope_volume	35908 Å³
水化壳体积 shell_volume	17662 Å³
包络直径 envelope_diameter	52.4 Å
壳层 Rg shell_rg	23.11 Å
包络 Rg envelope_rg	16.88 Å
形状 Rg shape_rg	16.68 Å
总 Rg total_rg	17.75 Å
总原子数 total_atoms	1809
残基数 n_residues	236
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	53.4 Å
Rg (实空间) rg_real	17.78 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.25 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.1440e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.1600e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	17.80 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	11440000.0000
解质量估计 total_estimate	0.9061
解质量评级 solution_quality	EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	23.1 Å
偏度 Skewness skewness	0.048
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.509
角度范围 angular_range	— – 0.4450 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	2740000.0000
实空间数据点数 n_real_points	75
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.936; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.972; Smooth: 0.996

▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

▼

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d2v5ba_
类 Class class	c — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold fold	c.1 — TIM beta/alpha-barrel
超家族 Superfamily superfamily	c.1.1 — Triosephosphate isomerase (TIM)
家族 Family family	c.1.1.1 — Triosephosphate isomerase (TIM)

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	2v5bA00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	20 — Alpha-Beta Barrel
拓扑 Topology topology	20 — TIM Barrel
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	70 — Aldolase class I

▶

8. 引用文献 (1)

▶

晶胞边长 a length_a	70.327 Å
晶胞边长 b length_b	77.673 Å
晶胞边长 c length_c	43.052 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	4

空间群 space_group	P 21 21 2
空间群编号 int_tables_number	18
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.000 Å
最低分辨率 resolution_low	52.130 Å
R 因子 r_factor	0.2137
R_work r_work	0.2116
R_free r_free	0.2569

描述 description	TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
分子量 formula_weight	26514.4 kDa
EC 编号 ec_number	5.3.1.1
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	1881

The monomerization of Triosephosphate Isomerase from Trypanosoma cruzi

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 water

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

CATH v4.4 (1 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

来源生物 organism	TRYPANOSOMA CRUZI
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	5693
宿主生物 host_organism	ESCHERICHIA COLI

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	54

fit	/app/data/saxs_computation/v5/2v5b/2v5b.fit
pddf	/app/data/pr_computation/v5/2v5b/2v5b.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/v5/2v5b/2v5b.dat