SAXSdb — 2vog

▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

BCL-2-RELATED PROTEIN A1

MUS MUSCULUS

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–152	片段：RESIDUES 1-152 突变：YES	BCL-2-MODIFYING FACTOR × 1 （Q91ZE9） CL CHLORIDE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：18% PEG 2000, 0.88 M LICL, 0.1 M CITRIC ACID, KOH (PH 4.35)	分辨率 1.90 Å R-free 0.231

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 2VOG	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
2VOF Structure of mouse A1 bound to the Puma BH3-domain 提交 2008-02-17	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–152（152 aa）片段：RESIDUES 1-152 链 C 1–152（152 aa）片段：RESIDUES 1-152	突变：YES 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）突变：YES 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CL CHLORIDE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 0.1 M CITRIC ACID.KOH (PH 4.35), 15% PEG 20,000, 0.4 M LICL, 20% GLYCEROL	分辨率 1.80 Å R-free 0.210
2VOF Structure of mouse A1 bound to the Puma BH3-domain 提交 2008-02-17	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–152（152 aa）片段：RESIDUES 1-152	突变：YES 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 0.1 M CITRIC ACID.KOH (PH 4.35), 15% PEG 20,000, 0.4 M LICL, 20% GLYCEROL	分辨率 1.80 Å R-free 0.210
2VOF Structure of mouse A1 bound to the Puma BH3-domain 提交 2008-02-17	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 1–152（152 aa）片段：RESIDUES 1-152	突变：YES 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 0.1 M CITRIC ACID.KOH (PH 4.35), 15% PEG 20,000, 0.4 M LICL, 20% GLYCEROL	分辨率 1.80 Å R-free 0.210
2VOH Structure of mouse A1 bound to the Bak BH3-domain 提交 2008-02-17	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–152（152 aa）片段：RESIDUES 1-152	突变：YES	CIT CITRIC ACID × 1 SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 0.1 M SODIUM CITRATE (PH 5.6), 0.3 M (NH4)2SO4, 0.6 M LI2SO4	分辨率 1.90 Å R-free 0.229
2VOI Structure of mouse A1 bound to the Bid BH3-domain 提交 2008-02-17	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–152（152 aa）片段：RESIDUES 1-152	突变：YES	CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 0.1 M CITRIC ACID, KOH (PH 4.2), 18% PEG 2000, 0.4 M LICL	分辨率 2.10 Å R-free 0.242

共 3 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	B2LA1_MOUSE
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 6–157； UniProt 1–152

BCL-2-MODIFYING FACTOR

MUS MUSCULUS

UniProt Q91ZE9

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 126–152	片段：BH3-DOMAIN, RESIDUES 126-152	BCL-2-RELATED PROTEIN A1 × 1 （Q07440） CL CHLORIDE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：18% PEG 2000, 0.88 M LICL, 0.1 M CITRIC ACID, KOH (PH 4.35)	分辨率 1.90 Å R-free 0.231

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据

UniProt名称	BMF_MOUSE
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 B； PDB构建体 1–27； UniProt 126–152

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

▼

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	2vog
沉积日期 deposition_date	2008-02-17
结构标题 title	Structure of mouse A1 bound to the Bmf BH3-domain
关键词 keywords	PROTEIN-PROTEIN COMPLEX, BH3, BCL-2, APOPTOSIS, PRO-SURVIVAL; APOPTOSIS
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

▼

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	16.61 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	15.14 Å
零角强度 I(0) i0	6785890.00
分子量 molecular_weight	19096.0 kDa
排除体积 excluded_volume	23967 Å³
包络体积 envelope_volume	26469 Å³
水化壳体积 shell_volume	14591 Å³
包络直径 envelope_diameter	51.2 Å
壳层 Rg shell_rg	21.21 Å
包络 Rg envelope_rg	15.50 Å
形状 Rg shape_rg	15.10 Å
总 Rg total_rg	16.39 Å
总原子数 total_atoms	1345
残基数 n_residues	166
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	51.9 Å
Rg (实空间) rg_real	16.47 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.23 Å
I(0) (实空间) i0_real	6.7860e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	7.7200e+04
Rg (倒空间) rg_reciprocal	16.49 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	6786000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8891
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	22.2 Å
偏度 Skewness skewness	0.093
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.391
角度范围 angular_range	— – 0.4800 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	1339000.0000
实空间数据点数 n_real_points	78
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.859; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.982; Smooth: 0.996

▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	BCL-2-RELATED PROTEIN A1
分子量 formula_weight	17922.4 kDa
突变 mutation	YES
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	1394

GPLGSMAESELMHIHSLAEHYLQYVLQVPAFESAPSQACRVLQRVAFSVQKEVEKNLKSYLDDFHVESIDTARIIFNQVMEKEFEDGIINWGRIVTIFAFGGVLLKKLKQEQIALDVSAYKQVSSFVAEFIMNNTGEWIRQNGGWEDGFIKKFEPKS

来源 Source

来源生物 organism	MUS MUSCULUS
通用名 common_name	MOUSE
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	10090
宿主生物 host_organism	ESCHERICHIA COLI

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	BCL-2-MODIFYING FACTOR
分子量 formula_weight	3275.8 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	B

LQHRAEVQIARKLQCIADQFHRLHTQQ

来源 Source

来源生物 organism	MUS MUSCULUS
通用名 common_name	MOUSE
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	10090
宿主生物 host_organism	ESCHERICHIA COLI

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	CHLORIDE ION
分子量 formula_weight	35.5 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	2

实体 4 Entity 4 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	49

▼

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_id	d2voga1
类 Class class	f — Membrane and cell surface proteins and peptides
折叠类型 Fold fold	f.1 — Toxins' membrane translocation domains
超家族 Superfamily superfamily	f.1.4 — Bcl-2 inhibitors of programmed cell death
家族 Family family	f.1.4.0 — automated matches

结构域编号 domain_id	d2voga2
类 Class class	l — Artifacts
折叠类型 Fold fold	l.1 — Tags
超家族 Superfamily superfamily	l.1.1 — Tags
家族 Family family	l.1.1.1 — Tags

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	2vogA00
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology	437 — Apoptosis Regulator Bcl-x
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Blc2-like

▶

8. 引用文献 (1)

▶

晶胞边长 a length_a	66.654 Å
晶胞边长 b length_b	68.050 Å
晶胞边长 c length_c	32.136 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	4

空间群 space_group	P 21 21 2
空间群编号 int_tables_number	18
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	1.900 Å
最低分辨率 resolution_low	23.810 Å
R 因子 r_factor	0.1930
R_work r_work	0.1910
R_free r_free	0.2310

fit	/app/data/saxs_computation/vo/2vog/2vog.fit
pddf	/app/data/pr_computation/vo/2vog/2vog.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/vo/2vog/2vog.dat

Structure of mouse A1 bound to the Bmf BH3-domain

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

BCL-2-RELATED PROTEIN A1

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

BCL-2-MODIFYING FACTOR

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 3 Entity 3 non-polymer

实体 4 Entity 4 water

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

CATH v4.4 (1 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)