SAXSdb — 2w1o

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

60S ACIDIC RIBOSOMAL PROTEIN P2

HOMO SAPIENS

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–69 链 B； UniProt 1–69	片段：RESIDUES 1-69	无其他共同聚合物	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）200MM SODIUM SULFATE；压力 1.0 NMR样品组成：90% WATER / 10% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 2W1O	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1S4J NMR structure of cross-reactive peptides from Homo sapiens 提交 2004-01-16	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 103–115（13 aa）片段：h13 - C-terminal domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.5；278 K；离子强度（mmCIF原始值）10mM phosphate buffer；压力 ambient NMR样品组成 2mM of peptide; 10% D2O; 10mM phosphate buffer at pH 5.5 \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2LBF Solution structure of the dimerization domain of human ribosomal protein P1/P2 heterodimer 提交 2011-03-30	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 1–69（69 aa）片段：UNP residues 1-69	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.15；压力 ambient NMR样品组成 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein_1-1, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein_2-2, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
4BEH Solution structure of human ribosomal protein P1.P2 heterodimer 提交 2013-03-10	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 1–115（115 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）150；压力 1.0 NMR样品组成 10% WATER/90% D2O	分辨率未提供
4V6X Structure of the human 80S ribosome 提交 2013-02-27	构建体不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 84 PDB 声明：89-meric	链 Cu 1–115（115 aa）链 Cv 1–115（115 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；Blot for 3 seconds using two pieces of filter paper, then plunge into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK IV).	分辨率 5.00 Å
5DDZ Crystal structure of the RTA-c10-P2 complex 提交 2015-08-25	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 106–115（10 aa）片段：UNP residues 106-115	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；289 K；0.4 M ammonium dihydrogen phosphate	分辨率 1.50 Å R-free 0.175

共 5 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	RLA2_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 2–70； UniProt 1–69 作者链 B； PDB构建体 2–70； UniProt 1–69

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	2w1o
沉积日期 deposition_date	2008-10-20
结构标题 title	NMR structure of dimerization domain of human ribosomal protein P2
关键词 keywords	RIBOSOMAL PROTEIN, RIBONUCLEOPROTEIN, RIBOSOME, TRANSLATION, DIMERIZATION, PHOSPHOPROTEIN; TRANSLATION
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	14.48 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	13.62 Å
零角强度 I(0) i0	293075000.00
分子量 molecular_weight	143960.0 kDa
排除体积 excluded_volume	180870 Å³
包络体积 envelope_volume	28319 Å³
水化壳体积 shell_volume	15196 Å³
包络直径 envelope_diameter	57.8 Å
壳层 Rg shell_rg	21.83 Å
包络 Rg envelope_rg	16.03 Å
形状 Rg shape_rg	13.61 Å
总 Rg total_rg	13.89 Å
总原子数 total_atoms	20580
残基数 n_residues	1399
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	50.3 Å
Rg (实空间) rg_real	14.37 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.41 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.9310e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	4.0780e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	14.38 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	293100000.0000
解质量估计 total_estimate	0.7361
解质量评级 solution_quality	REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks	3
主峰位置 r_peak_primary	21.0 Å
偏度 Skewness skewness	0.096
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.187
角度范围 angular_range	— – 0.5000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	662000.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.527; Stabil: 0.996; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.998; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	2w1oA01
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology	10 — Arc Repressor Mutant, subunit A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	1410 —

结构域编号 domain_id	2w1oB01
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology	10 — Arc Repressor Mutant, subunit A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	1410 —

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	2

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

描述 description	60S ACIDIC RIBOSOMAL PROTEIN P2
分子量 formula_weight	7207.2 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	20580

来源生物 organism	HOMO SAPIENS
通用名 common_name	HUMAN
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	ESCHERICHIA COLI

NMR structure of dimerization domain of human ribosomal protein P2

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

60S ACIDIC RIBOSOMAL PROTEIN P2

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

CATH v4.4 (2 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

fit	/app/data/saxs_computation/w1/2w1o/2w1o.fit
pddf	/app/data/pr_computation/w1/2w1o/2w1o.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/w1/2w1o/2w1o.dat