2wgq

Zinc substituted E Coli Copper Amine Oxidase, a model for the precursor for 2,4,5-trihydroxyphenylalaninequinone formation

Method: X-RAY DIFFRACTION D_max: 104.9 Å Quality: GOOD

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

AMINE OXIDASE

ESCHERICHIA COLI

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 31–757 链 B； UniProt 31–757	未记录	ZN ZINC ION × 2 CA CALCIUM ION × 4	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取环境条件	分辨率 2.50 Å R-free 0.264

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 2WGQ	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1D6U CRYSTAL STRUCTURE OF E. COLI AMINE OXIDASE ANAEROBICALLY REDUCED WITH BETA-PHENYLETHYLAMINE 提交 1999-10-15	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 31–757（727 aa）链 B 31–757（727 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CU COPPER (II) ION × 2 CA CALCIUM ION × 4 HY1 PHENYLACETALDEHYDE × 2 PEA 2-PHENYLETHYLAMINE × 1 GOL GLYCEROL × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.2；291 K；SODIUM CITRATE, HEPES BUFFER, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 18K	分辨率 2.40 Å R-free 0.239
1D6Y CRYSTAL STRUCTURE OF E. COLI COPPER-CONTAINING AMINE OXIDASE ANAEROBICALLY REDUCED WITH BETA-PHENYLETHYLAMINE AND COMPLEXED WITH NITRIC OXIDE. 提交 1999-10-16	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 31–757（727 aa）链 B 31–757（727 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CU COPPER (II) ION × 2 CA CALCIUM ION × 4 HY1 PHENYLACETALDEHYDE × 2 NO NITRIC OXIDE × 2 PEA 2-PHENYLETHYLAMINE × 1 GOL GLYCEROL × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.2；291 K；sodium citrate, HEPES buffer, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 18K	分辨率 2.40 Å R-free 0.231
1D6Z CRYSTAL STRUCTURE OF THE AEROBICALLY FREEZE TRAPPED RATE-DETERMINING CATALYTIC INTERMEDIATE OF E. COLI COPPER-CONTAINING AMINE OXIDASE. 提交 1999-10-16	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 31–757（727 aa）链 B 31–757（727 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CU COPPER (II) ION × 2 CA CALCIUM ION × 4 HY1 PHENYLACETALDEHYDE × 2 PEO HYDROGEN PEROXIDE × 2 PEA 2-PHENYLETHYLAMINE × 1 GOL GLYCEROL × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.2；291 K；sodium citrate, HEPES buffer, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 18K	分辨率 2.10 Å R-free 0.237
1DYU The active site base controls cofactor reactivity in Escherichia coli amine oxidase: X-ray crystallographic studies with mutational variants. 提交 2000-02-08	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 31–757（727 aa）链 B 31–757（727 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CU COPPER (II) ION × 2 CA CALCIUM ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.1；1.2 M SODIUM CITRATE, 0.1 M HEPES PH 7.1	分辨率 2.04 Å R-free 0.237
1JRQ X-ray Structure Analysis of the Role of the Conserved Tyrosine-369 in Active Site of E. coli Amine Oxidase 提交 2001-08-14	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 31–757（727 aa）链 B 31–757（727 aa）	突变：Y369F 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）突变：Y369F 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CU COPPER (II) ION × 2 CA CALCIUM ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.4；291 K；SODIUM CITRATE, HEPES BUFFER, pH 7.40, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K	分辨率 2.15 Å R-free 0.235
1LVN CRYSTAL STRUCTURE OF E. COLI AMINE OXIDASE COMPLEXED WITH TRANYLCYPROMINE 提交 2002-05-28	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 31–757（727 aa）链 B 31–757（727 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CU COPPER (II) ION × 2 CA CALCIUM ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 Sitting drop；pH 7.2；291 K；1.3M SODIUM CITRATE, 0.1M HEPES BUFFER, pH 7.2, INHIBITOR SOAKING SOLUTION 10:1 RATIO OF RACEMIC TRANYLCYPROMINE TO ENZYME MADE UP IN 1.4M SODIUM CITRATE, 0.1M HEPES BUFFER, PH 7.2. CRYSTAL SOAKED FOR 20 DAYS.CRYOPROTECTANT 20% GLYCEROL, 1.4M SODIUM CITRATE BUFFER, PH 7.2, pH 7.20, Sitting drop, temperature 291.0K	分辨率 2.40 Å R-free 0.229
1OAC CRYSTAL STRUCTURE OF A QUINOENZYME: COPPER AMINE OXIDASE OF ESCHERICHIA COLI AT 2 ANGSTROEMS RESOLUTION 提交 1995-09-27	突变/修饰不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 31–757（727 aa）链 B 31–757（727 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CU COPPER (II) ION × 2 CA CALCIUM ION × 4	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.00 Å
1QAF THE ACTIVE SITE BASE CONTROLS COFACTOR REACTIVITY IN ESCHERICHIA COLI AMINE OXIDASE : X-RAY CRYSTALLOGRAPHIC STUDIES WITH MUTATIONAL VARIANTS 提交 1999-03-11	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 36–756（721 aa）链 B 36–756（721 aa）	突变：D383E 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）突变：D383E 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CU COPPER (II) ION × 2 CA CALCIUM ION × 4 GOL GLYCEROL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.1；315 K；VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP PH 7.1, 315 K SODIUM CITRATE, HEPES	分辨率 2.20 Å R-free 0.244
1QAK THE ACTIVE SITE BASE CONTROLS COFACTOR REACTIVITY IN ESCHERICHIA COLI AMINE OXIDASE : X-RAY CRYSTALLOGRAPHIC STUDIES WITH MUTATIONAL VARIANTS 提交 1999-03-15	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 36–757（722 aa）链 B 36–757（722 aa）	突变：D383A 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）突变：D383A 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CU COPPER (II) ION × 2 CA CALCIUM ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.1；pH 7.1	分辨率 2.00 Å R-free 0.244
1QAL THE ACTIVE SITE BASE CONTROLS COFACTOR REACTIVITY IN ESCHERICHIA COLI AMINE OXIDASE : X-RAY CRYSTALLOGRAPHIC STUDIES WITH MUTATIONAL VARIANTS 提交 1999-03-19	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 36–756（721 aa）链 B 36–756（721 aa）	突变：D383N 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）突变：D383N 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CU COPPER (II) ION × 2 CA CALCIUM ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.1；315 K；VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, PH 7.1, 315K, 1.2 M SODIUM CITRATE, 0.1 M HEPES CRYOPROTECTANT 1.4 M SODIUM CITRATE 0.1M HEPES 20% GLYCEROL	分辨率 2.20 Å R-free 0.241
1SPU STRUCTURE OF OXIDOREDUCTASE 提交 1996-11-13	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 31–757（727 aa）链 B 31–757（727 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CU COPPER (II) ION × 2 CA CALCIUM ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.2；1.4M SODIUM CITRATE, 0.1M HEPES BUFFER, PH 7.2 PROTEIN SOLUTION CONCENTRATION 6.5 MG/ML INHIBITOR SOAKING SOLUTION 0.375MM 2-HYDRAZINOPYRIDINE MADE UP IN 1.4M SODIUM CITRATE, 0.1M HEPES BUFFER, PH 7.2. CRYSTAL SOAKED FOR 30 DAYS. CRYOPROTECTANT 20% GLYCEROL, 1.44M SODIUM CITRATE BUFFER, PH 6.4	分辨率 2.00 Å
2W0Q E. coli copper amine oxidase in complex with Xenon 提交 2008-08-20	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 31–757（727 aa）链 B 31–757（727 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CU COPPER (II) ION × 2 CA CALCIUM ION × 4 XE XENON × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.1；100MM HEPES, PH 7.1, 1.2 M SODIUM CITRATE	分辨率 2.48 Å R-free 0.219
2WO0 EDTA treated E. coli copper amine oxidase 提交 2009-07-21	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 31–757（727 aa）片段：RESIDUES 31-757 链 B 31–757（727 aa）片段：RESIDUES 31-757	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CU COPPER (II) ION × 2 NA SODIUM ION × 4	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.60 Å R-free 0.248
2WOF EDTA treated E. coli copper amine oxidase 提交 2009-07-23	突变/修饰不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 31–757（727 aa）链 B 31–757（727 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CU COPPER (II) ION × 2 NA SODIUM ION × 4	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.25 Å R-free 0.220
2WOH Strontium soaked E. coli copper amine oxidase 提交 2009-07-23	突变/修饰不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 31–757（727 aa）链 B 31–757（727 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CU COPPER (II) ION × 2 CA CALCIUM ION × 2 SR STRONTIUM ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.70 Å R-free 0.243
6EZZ Crystal structure of Escherichia coli amine oxidase mutant E573Q 提交 2017-11-16	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 31–757（727 aa）链 B 31–757（727 aa）	突变：E573Q 突变：E573Q	CU COPPER (II) ION × 2 CA CALCIUM ION × 2 GOL GLYCEROL × 9	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；291.15 K；1.6 M Sodium citrate, 100mM HEPES pH 6-7	分辨率 1.80 Å R-free 0.197

共 16 个其他 PDB 条目、16 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	AMO_ECOLI
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–727； UniProt 31–757 作者链 B； PDB构建体 1–727； UniProt 31–757

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

下载 Download SAXS (.dat) P(r) (.pr.out) CIF

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	2wgq
沉积日期 deposition_date	2009-04-23
结构标题 title	Zinc substituted E Coli Copper Amine Oxidase, a model for the precursor for 2,4,5-trihydroxyphenylalaninequinone formation
关键词 keywords	TPQ, ZINC, COPPER, CALCIUM, PERIPLASM, AMINE OXIDASE, METAL-BINDING, OXIDOREDUCTASE; OXIDOREDUCTASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	33.84 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	33.14 Å
零角强度 I(0) i0	396528000.00
分子量 molecular_weight	161570.0 kDa
排除体积 excluded_volume	202210 Å³
包络体积 envelope_volume	244920 Å³
水化壳体积 shell_volume	58329 Å³
包络直径 envelope_diameter	113.9 Å
壳层 Rg shell_rg	42.16 Å
包络 Rg envelope_rg	33.47 Å
形状 Rg shape_rg	33.10 Å
总 Rg total_rg	33.86 Å
总原子数 total_atoms	11386
残基数 n_residues	1443
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	104.9 Å
Rg (实空间) rg_real	33.68 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.62 Å
I(0) (实空间) i0_real	3.9650e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	6.2210e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	33.79 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	396600000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8966
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	42.4 Å
偏度 Skewness skewness	0.181
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.432
角度范围 angular_range	— – 0.2350 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	112200000.0000
实空间数据点数 n_real_points	48
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.915; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.987; Smooth: 0.921

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	AMINE OXIDASE
分子量 formula_weight	81336.7 kDa
EC 编号 ec_number	1.4.3.6
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	11791

HGGEAHMVPMDKTLKEFGADVQWDDYAQLFTLIKDGAYVKVKPGAQTAIVNGQPLALQVPVVMKDNKAWVSDTFINDVFQSGLDQTFQVEKRPHPLNALTADEIKQAVEIVKASADFKPNTRFTEISLLPPDKEAVWAFALENKPVDQPRKADVIMLDGKHIIEAVVDLQNNKLLSWQPIKDAHGMVLLDDFASVQNIINNSEEFAAAVKKRGITDAKKVITTPLTVGYFDGKDGLKQDARLLKVISYLDVGDGNYWAHPIENLVAVVDLEQKKIVKIEEGPVVPVPMTARPFDGRDRVAPAVKPMQIIEPEGKNYTITGDMIHWRNWDFHLSMNSRVGPMISTVTYNDNGTKRKVMYEGSLGGMIVPYGDPDIGWYFKAYLDSGDYGMGTLTSPIARGKDAPSNAVLLNETIADYTGVPMEIPRAIAVFERYAGPEYKHQEMGQPNVSTERRELVVRWISTVGNYDYIFDWIFHENGTIGIDAGATGIEAVKGVKAKTMHDETAKDDTRYGTLIDHNIVGTTHQHIYNFRLDLDVDGENNSLVAMDPVVKPNTAGGPRTSTMQVNQYNIGNEQDAAQKFDPGTIRLLSNPNKENRMGNPVSYQIIPYAGGTHPVAKGAQFAPDEWIYHRLSFMDKQLWVTRYHPGERFPEGKYPNRSTHDTGLGQYSKDNESLDNTDAVVWMTTGTTHVARAEEWPIMPTEWVHTLLKPWNFFDETPTLGALKKDK

来源 Source

来源生物 organism	ESCHERICHIA COLI
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	562
宿主生物 host_organism	ESCHERICHIA COLI

实体 2 Entity 2 non-polymer

描述 description	ZINC ION
分子量 formula_weight	65.4 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	2

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	CALCIUM ION
分子量 formula_weight	40.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	4

实体 4 Entity 4 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	405

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 16 domains

SCOP 2.08 (8 domains)

结构域编号 domain_id	d2wgqa1
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.82 — N domain of copper amine oxidase-like
超家族 Superfamily superfamily	d.82.1 — Copper amine oxidase, domain N
家族 Family family	d.82.1.1 — Copper amine oxidase, domain N

结构域编号 domain_id	d2wgqa2
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.17 — Cystatin-like
超家族 Superfamily superfamily	d.17.2 — Amine oxidase N-terminal region
家族 Family family	d.17.2.1 — Amine oxidase N-terminal region

结构域编号 domain_id	d2wgqa3
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.17 — Cystatin-like
超家族 Superfamily superfamily	d.17.2 — Amine oxidase N-terminal region
家族 Family family	d.17.2.1 — Amine oxidase N-terminal region

结构域编号 domain_id	d2wgqa4
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.30 — Supersandwich
超家族 Superfamily superfamily	b.30.2 — Amine oxidase catalytic domain
家族 Family family	b.30.2.1 — Amine oxidase catalytic domain

结构域编号 domain_id	d2wgqb1
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.82 — N domain of copper amine oxidase-like
超家族 Superfamily superfamily	d.82.1 — Copper amine oxidase, domain N
家族 Family family	d.82.1.1 — Copper amine oxidase, domain N

结构域编号 domain_id	d2wgqb2
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.17 — Cystatin-like
超家族 Superfamily superfamily	d.17.2 — Amine oxidase N-terminal region
家族 Family family	d.17.2.1 — Amine oxidase N-terminal region

结构域编号 domain_id	d2wgqb3
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.17 — Cystatin-like
超家族 Superfamily superfamily	d.17.2 — Amine oxidase N-terminal region
家族 Family family	d.17.2.1 — Amine oxidase N-terminal region

结构域编号 domain_id	d2wgqb4
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.30 — Supersandwich
超家族 Superfamily superfamily	b.30.2 — Amine oxidase catalytic domain
家族 Family family	b.30.2.1 — Amine oxidase catalytic domain

CATH v4.4 (8 domains)

结构域编号 domain_id	2wgqA01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology	457 — Copper Amine Oxidase; Chain A, domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Copper amine oxidase-like, N-terminal domain

结构域编号 domain_id	2wgqA02
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	10 — Roll
拓扑 Topology topology	450 — Nuclear Transport Factor 2; Chain: A,
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	40 —

结构域编号 domain_id	2wgqA03
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	10 — Roll
拓扑 Topology topology	450 — Nuclear Transport Factor 2; Chain: A,
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	40 —

结构域编号 domain_id	2wgqA04
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	70 — Distorted Sandwich
拓扑 Topology topology	98 — Beta-galactosidase; Chain A, domain 5
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	20 — Copper amine oxidase, catalytic domain

结构域编号 domain_id	2wgqB01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology	457 — Copper Amine Oxidase; Chain A, domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Copper amine oxidase-like, N-terminal domain

结构域编号 domain_id	2wgqB02
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	10 — Roll
拓扑 Topology topology	450 — Nuclear Transport Factor 2; Chain: A,
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	40 —

结构域编号 domain_id	2wgqB03
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	10 — Roll
拓扑 Topology topology	450 — Nuclear Transport Factor 2; Chain: A,
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	40 —

结构域编号 domain_id	2wgqB04
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	70 — Distorted Sandwich
拓扑 Topology topology	98 — Beta-galactosidase; Chain A, domain 5
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	20 — Copper amine oxidase, catalytic domain

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	134.680 Å
晶胞边长 b length_b	166.210 Å
晶胞边长 c length_c	79.420 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	8

空间群 space_group	P 21 21 21
空间群编号 int_tables_number	19
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.500 Å
最低分辨率 resolution_low	39.720 Å
R 因子 r_factor	0.2071
R_work r_work	0.2040
R_free r_free	0.2640

fit	/app/data/saxs_computation/wg/2wgq/2wgq.fit
pddf	/app/data/pr_computation/wg/2wgq/2wgq.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/wg/2wgq/2wgq.dat