Lambda-crystallin
Oryctolagus cuniculus
当前结构中的状态
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白同源多聚体 | 同源多聚体 | 蛋白 2 | water × 2 | 与蛋白数一致 |
数据库中的同蛋白其他状态
查看构建体与数据证据
| UniProt名称 | CRYL1_RABIT |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 A; PDB构建体 1–319; UniProt 1–319 |
Oryctolagus cuniculus
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白同源多聚体 | 同源多聚体 | 蛋白 2 | water × 2 | 与蛋白数一致 |
| UniProt名称 | CRYL1_RABIT |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 A; PDB构建体 1–319; UniProt 1–319 |
页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。
| 条目编号 entry_id | 3ado |
| 沉积日期 deposition_date | 2010-01-26 |
| 结构标题 title | Crystal Structure of the Rabbit L-Gulonate 3-Dehydrogenase |
| 关键词 keywords | ;L-Gulonate 3-Dehydrogenase, Structural Genomics, RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative, RSGI, Acetylation, Cytoplasm, Eye lens protein, NAD, Oxidoreductase ;; OXIDOREDUCTASE |
| 实验方法 method | X-RAY DIFFRACTION |
页面只读取最新 assembly 计算结果。每一条曲线都对应明确的 PDB、official biological assembly 和 coordinate model。
Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)
| Rg(Guinier) | 27.28 Å |
| Rg(电子密度) | 26.41 Å |
| 总 Rg | 27.16 Å |
| 原子数 | 4806 |
| 残基数 | 620 |
| 排除体积 | 86304 ų |
| 最大 q | 0.500 Å⁻¹ |
| 结构域编号 domain_id | 3adoA01 |
| 类 Class class | 3 — Alpha Beta |
| 架构 Architecture architecture | 40 — 3-Layer(aba) Sandwich |
| 拓扑 Topology topology | 50 — Rossmann fold |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 720 — NAD(P)-binding Rossmann-like Domain |
| 结构域编号 domain_id | 3adoA02 |
| 类 Class class | 1 — Mainly Alpha |
| 架构 Architecture architecture | 10 — Orthogonal Bundle |
| 拓扑 Topology topology | 1040 — N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 10 — N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 |