← 返回搜索
3c5v

PP2A-specific methylesterase apo form (PME)

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 59.8 Å Quality: GOOD
▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Protein phosphatase methylesterase 1

Homo sapiens

UniProt Q9Y570

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 39–248 链 A； UniProt 281–386 未记录 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；277 K；26% v/v Jeffamine-2001, 200mM sodium chloride, 5mM DTT, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K 分辨率 2.00 Å R-free 0.220

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 3C5V Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
3C5W Complex between PP2A-specific methylesterase PME-1 and PP2A core enzyme 提交 2008-02-01 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 P 39–238（200 aa）
链 P 284–386（103 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；290 K；25% w/v PEG3350, 100 mM ammonium citrate, and 5 mM DTT, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K
分辨率 2.80 Å R-free 0.263
7SOY The structure of the PP2A-B56gamma1 holoenzyme-PME-1 complex 提交 2021-11-01 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 P 1–386（386 aa）
突变：S156A 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.40 Å

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PPME1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–210； UniProt 39–248 作者链 A； PDB构建体 211–316； UniProt 281–386

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 3c5v

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 3c5v
下载 Download
▼

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id3c5v
沉积日期 deposition_date2008-02-01
结构标题 titlePP2A-specific methylesterase apo form (PME)
关键词 keywordsdemethylase, PP2A, Alternative splicing, Hydrolase, Phosphoprotein, Serine esterase; HYDROLASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
▼

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier19.27 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron18.00 Å
零角强度 I(0) i018214700.00
分子量 molecular_weight32447.0 kDa
排除体积 excluded_volume40682 ų
包络体积 envelope_volume45903 ų
水化壳体积 shell_volume20682 ų
包络直径 envelope_diameter61.6 Å
壳层 Rg shell_rg25.00 Å
包络 Rg envelope_rg18.32 Å
形状 Rg shape_rg17.99 Å
总 Rg total_rg19.03 Å
总原子数 total_atoms2278
残基数 n_residues294
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax59.8 Å
Rg (实空间) rg_real19.11 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.25 Å
I(0) (实空间) i0_real1.8210e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.9890e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal19.13 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal18210000.0000
解质量估计 total_estimate0.8950
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary24.9 Å
偏度 Skewness skewness0.082
峰度 Kurtosis kurtosis-0.465
角度范围 angular_range— – 0.4150 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha5763000.0000
实空间数据点数 n_real_points73
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.886; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.982; Smooth: 0.989
▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

▼

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id3c5vA00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily1820 — Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain
▶

8. 引用文献 (1)

▶

9. 文件与曲线 (10)