Mus musculus
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白异源复合物 | 异源复合物 | 蛋白 2 | peptide of Histone H3.3 × 1 （P84243） 1,2-ETHANEDIOL × 1 water × 2 | 与蛋白数一致 |
| UniProt名称 | BRD4_MOUSE |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 A； PDB构建体 5–131； UniProt 42–168 |
物种未注明
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白异源复合物 | 异源复合物 | 蛋白 2 | Bromodomain-containing protein 4 × 1 （Q9ESU6） 1,2-ETHANEDIOL × 1 water × 2 | 与蛋白数一致 |
| UniProt名称 | H33_HUMAN |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 2 |
| 链与序列区间 | 作者链 D； PDB构建体 1–8； UniProt 22–29 |
页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。
| 条目编号 entry_id | 3muk |
| 沉积日期 deposition_date | 2010-05-03 |
| 结构标题 title | Crystal structure of Brd4 bromodomain 1 with propionylated histone H3-K(prop)23 |
| 关键词 keywords | bromodomain, histone recognition, N-propionyl lysine, acylation, SIGNALING PROTEIN; SIGNALING PROTEIN |
| 实验方法 method | X-RAY DIFFRACTION |
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Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)
| Rg（Guinier） | 16.37 Å |
| Rg（电子密度） | 15.24 Å |
| 总 Rg | 16.31 Å |
| 原子数 | 1071 |
| 残基数 | 133 |
| 排除体积 | 19240 ų |
| 最大 q | 0.500 Å⁻¹ |
| 结构域编号 domain_id | 3mukA01 |
| 类 Class class | 1 — Mainly Alpha |
| 架构 Architecture architecture | 20 — Up-down Bundle |
| 拓扑 Topology topology | 920 — Histone Acetyltransferase; Chain A |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 10 — Bromodomain-like |