SAXSdb — 3s9k

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Tyrosine-protein kinase ITK/TSK

Mus musculus

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 236–344	片段：SH2 domain (UNP Residues 236-344)	CIT CITRIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.3；298 K；0.1 M Sodium citrate, 10 % iso-propanol, 20 % w/v PEG 4000, 2 mM DTT with 12.5 mM Glycyl-glycyl-glycine as an additive, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.35 Å R-free 0.283
2	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 236–344	片段：SH2 domain (UNP Residues 236-344)	CIT CITRIC ACID × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.3；298 K；0.1 M Sodium citrate, 10 % iso-propanol, 20 % w/v PEG 4000, 2 mM DTT with 12.5 mM Glycyl-glycyl-glycine as an additive, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.35 Å R-free 0.283

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 3S9K	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1AWJ INTRAMOLECULAR ITK-PROLINE COMPLEX, NMR, MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE 提交 1997-10-02	构建体不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 160–236（77 aa）片段：SH3-PROLINE DOMAINS	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6；298 K	分辨率未提供
1LUI NMR Structures of Itk SH2 domain, Pro287cis isoform, ensemble of 20 low energy structures 提交 2002-05-22	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 238–344（107 aa）片段：src homology 2 (SH2) domain (residues 238-344)	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）125mM；压力 ambient NMR样品组成 1 mM Itk SH2 domain U-15N, U-13C, 125 mM Phosphate buffer, pH 7.4, 2 mM DTT \| 90% H20, 10% D20 NMR样品组成 1 mM Itk SH2 domain U-15N, 125 mM Phosphate buffer, pH 7.4, 2 mM DTT \| 90% H20, 10% D20 NMR样品组成 1 mM Itk SH2 domain, 125 mM Phosphate buffer, pH 7.4, 2 mM DTT \| 90% H20, 10% D20	分辨率未提供
1LUK NMR Structure of the Itk SH2 domain, Pro287cis, Energy minimized average structure 提交 2002-05-22	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 238–344（107 aa）片段：src homology 2 (SH2) domain (residues 238-344)	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）125mM；压力 ambient NMR样品组成 1 mM Itk SH2, U-15N,13C, 125mM phosphate buffer, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM Itk SH2, U-15N, 125mM phosphate buffer, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM Itk SH2, 125mM phosphate buffer, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
1LUM NMR Structure of the Itk SH2 domain, Pro287trans, 20 low energy structures 提交 2002-05-22	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 238–344（107 aa）片段：src homology 2 (SH2) domain (residues 238-344)	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）125mM；压力 ambient NMR样品组成 1 mM Itk SH2, U-15N,13C, 125mM phosphate buffer, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM Itk SH2, U-15N, 125mM phosphate buffer, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM Itk SH2, 125mM phosphate buffer, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
1LUN NMR Structure of the Itk SH2 domain, Pro287trans, energy minimized average structure 提交 2002-05-22	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 238–344（107 aa）片段：src homology 2 (SH2) domain (residues 238-344)	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）125mM；压力 ambient NMR样品组成 1 mM Itk SH2, U-15N,13C, 125mM phosphate buffer, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM Itk SH2, U-15N, 125mM phosphate buffer, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM Itk SH2, 125mM phosphate buffer, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2ETZ The NMR minimized average structure of the Itk SH2 domain bound to a phosphopeptide 提交 2005-10-27	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 238–344（107 aa）片段：SH2 domain	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）125mM；压力 ambient NMR样品组成 1mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 U-15N labeled, 1mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 U-15N, 13-C labeled, 1mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 90%H20, 10%D2O NMR样品组成 5mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 90%H20, 10%D2O NMR样品组成 1mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 100% D2O	分辨率未提供
2EU0 The NMR ensemble structure of the Itk SH2 domain bound to a phosphopeptide 提交 2005-10-27	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 238–344（107 aa）片段：SH2 domain	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）125mM；压力 ambient NMR样品组成 1mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 U-15N labeled, 1mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 U-15N, 13-C labeled, 1mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 5mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 90%H20, 10%D2O NMR样品组成 1mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 100% D2O	分辨率未提供
2K79 Solution Structure of the binary complex between the SH3 and SH2 domain of interleukin-2 tyrosine kinase 提交 2008-08-08	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 177–237（61 aa）链 B 238–344（107 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）75；压力 ambient NMR样品组成 3.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH3 domain, 1.5 mM Itk SH2 domain, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 3.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH2 domain, 1.5 mM Itk SH3 domain, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH2 domain, 3.4 mM Itk SH3 domain, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH3 domain, 3.4 mM Itk SH2 domain, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
2K7A Ensemble Structures of the binary complex between the SH3 and SH2 domain of interleukin-2 tyrosine kinase. 提交 2008-08-08	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 177–237（61 aa）链 B 238–344（107 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）75；压力 ambient NMR样品组成 3.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH3 domain, 1.5 mM Itk SH2 domain, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 3.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH2 domain, 1.5 mM Itk SH3 domain, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH2 domain, 3.4 mM Itk SH3 domain, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH3 domain, 3.4 mM Itk SH2 domain, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
2RN8 NMR structure note: murine Itk SH3 domain 提交 2007-12-08	构建体不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 177–238（62 aa）片段：SH3 domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）75 mM NaCl；压力 ambient NMR样品组成 3.4mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk Sh3, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
2RNA Itk SH3 average minimized 提交 2007-12-08	构建体不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 177–238（62 aa）片段：SH3 domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）75mM NaCl；压力 ambient NMR样品组成 3.4mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk Sh3, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供

共 11 个其他 PDB 条目、11 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	ITK_MOUSE
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 2–110； UniProt 236–344

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	3s9k
沉积日期 deposition_date	2011-06-01
结构标题 title	Crystal structure of the Itk SH2 domain.
关键词 keywords	proline isomerization, cis proline, domain swapped dimer, SH2 domain, TRANSFERASE; TRANSFERASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	18.61 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	17.73 Å
零角强度 I(0) i0	3570690.00
分子量 molecular_weight	13360.0 kDa
排除体积 excluded_volume	16730 Å³
包络体积 envelope_volume	22049 Å³
水化壳体积 shell_volume	11479 Å³
包络直径 envelope_diameter	63.7 Å
壳层 Rg shell_rg	22.18 Å
包络 Rg envelope_rg	18.21 Å
形状 Rg shape_rg	17.71 Å
总 Rg total_rg	18.67 Å
总原子数 total_atoms	943
残基数 n_residues	114
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	63.2 Å
Rg (实空间) rg_real	18.73 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.54 Å
I(0) (实空间) i0_real	3.5710e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	4.3790e+04
Rg (倒空间) rg_reciprocal	18.71 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	3571000.0000
解质量估计 total_estimate	0.7966
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	21.7 Å
偏度 Skewness skewness	0.483
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.186
角度范围 angular_range	— – 0.4250 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	362100.0000
实空间数据点数 n_real_points	74
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.833; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.855; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
分子量 formula_weight	13540.3 kDa
EC 编号 ec_number	2.7.10.2
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	960

GSPNNLETYEWYNKSISRDKAEKLLLDTGKEGAFMVRDSRTPGTYTVSVFTKAIISENPCIKHYHIKETNDSPKRYYVAEKYVFDSIPLLIQYHQYNGGGLVTRLRYPVCGSPGIHRD

来源 Source

来源生物 organism	Mus musculus
通用名 common_name	mouse
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	10090
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 non-polymer

描述 description	CITRIC ACID
分子量 formula_weight	192.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 3 Entity 3 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	17

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_id	d3s9ka1
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.93 — SH2-like
超家族 Superfamily superfamily	d.93.1 — SH2 domain
家族 Family family	d.93.1.1 — SH2 domain

结构域编号 domain_id	d3s9ka2
类 Class class	l — Artifacts
折叠类型 Fold fold	l.1 — Tags
超家族 Superfamily superfamily	l.1.1 — Tags
家族 Family family	l.1.1.1 — Tags

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	3s9kA01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology	505 — SHC Adaptor Protein
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — SH2 domain

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8. 引用文献 (2)

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晶胞边长 a length_a	53.640 Å
晶胞边长 b length_b	57.360 Å
晶胞边长 c length_c	83.190 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	8

空间群 space_group	I 2 2 2
空间群编号 int_tables_number	23
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.354 Å
最低分辨率 resolution_low	47.223 Å
R 因子 r_factor	0.2375
R_work r_work	0.2326
R_free r_free	0.2827

fit	/app/data/saxs_computation/s9/3s9k/3s9k.fit
pddf	/app/data/pr_computation/s9/3s9k/3s9k.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/s9/3s9k/3s9k.dat

Crystal structure of the Itk SH2 domain.

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Tyrosine-protein kinase ITK/TSK

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution