4gyl

The E142L mutant of the amidase from Geobacillus pallidus showing the result of Michael addition of acrylamide at the active site cysteine

Method: X-RAY DIFFRACTION
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Aliphatic amidase

Bacillus sp.

UniProt Q9L543

当前结构中的状态

Assembly 物理组成 蛋白状态 分子拷贝数 共同组分 数据核对
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 6 PROPIONAMIDE × 6 CHLORIDE ION × 6 water × 6 与蛋白数一致

数据库中的同蛋白其他状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 AMIE_BACSP
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–348; UniProt 1–348

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id4gyl
沉积日期 deposition_date2012-09-05
结构标题 titleThe E142L mutant of the amidase from Geobacillus pallidus showing the result of Michael addition of acrylamide at the active site cysteine
关键词 keywordsamidase, catalytic tetrad, amidase mechanism, acrylamide, Michael Adduct, HYDROLASE; HYDROLASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. Official assembly/model 理论 SAXS Official SAXS Profiles

页面只读取最新 assembly 计算结果。每一条曲线都对应明确的 PDB、official biological assembly 和 coordinate model。

4gyl__assembly_1__model_1

Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)

下载该曲线 .dat

4gyl__assembly_1__model_1 | I(q)

10-2 10-1 106 107 108 q (1/Angstrom) I(q)
100 个绘图点;横轴和纵轴均采用对数尺度。

4gyl__assembly_1__model_1 | P(r) · Pending

新版 assembly/model P(r) 尚未计算 此处仅保留位置,不展示旧数据 r (Angstrom) P(r)
P(r) 将按相同 assembly/model 分别计算和展示。
Rg(Guinier)34.86 Å
Rg(电子密度)33.84 Å
总 Rg34.42 Å
原子数15930
残基数2040
排除体积282760 ų
最大 q0.500 Å⁻¹
Assembly Model 结构单元 聚集说明 状态 CRYSOL 操作
1 1 4gyl__assembly_1__model_1 hexameric (6) 成功 4.1.3-1-20251215 (887e7ef) 查看 下载
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4. 晶体学与实验 4. Crystallography & Experiment

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5. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

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6. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id4gylA00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture60 — 4-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology110 — Nitrilase/N-carbamoyl-D-aminoacid amidohydrolase
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Carbon-nitrogen hydrolase
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7. 引用文献 (1)