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4irh

Auto-inhibited ERG Ets domain

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 46.5 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Transcriptional regulator ERG

Homo sapiens

UniProt P11308

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 287–412 片段：Ets Domain 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 4.5；290 K；1.4M Sodium Citrate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K 分辨率 2.10 Å R-free 0.215

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 4IRH Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1SXE The solution structure of the Pointed (PNT) domain from the transcrition factor Erg 提交 2004-03-30 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 115–208（94 aa） 片段：PNT domain
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；303 K；离子强度（mmCIF原始值）70 mM；压力 ambient
NMR测量条件 pH 7；303 K；离子强度（mmCIF原始值）70 mM；压力 ambient
NMR测量条件 pH 7；303 K；离子强度（mmCIF原始值）70 mM；压力 ambient
NMR测量条件 pH 7；303 K；离子强度（mmCIF原始值）70 mM；压力 ambient
NMR样品组成 1mM Erg U-15N,13C, 20mM phosphate buffer pH 7.0, 50mM NaCl, 2mM DTT, 90% H2O, 10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1mM Erg 100%15N,10%13C, 20mM phosphate buffer pH 7.0, 50mM NaCl, 2mM DTT, 90% H2O, 10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 2mM Erg 100%15N, 20mM phosphate buffer pH 7.0, 50mM NaCl, 2mM DTT, 90% H2O, 10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 2mM Erg 100%15N, 20mM phosphate buffer pH 7.0, 50mM NaCl, 2mM DTT, 1% H2O, 99% D2O | 1% H2O, 99% D2O
分辨率未提供
4IRG Uninhibited DNA-binding domain of the Ets transcription factor ERG 提交 2013-01-14 构建体不同 突变/修饰不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 313–412（100 aa） 片段：Ets Domain
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 4.5；290 K；1.4M Sodium Citrate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K
分辨率 1.70 Å R-free 0.228
4IRI Auto-inhibited ERG Ets Domain-DNA Complex 提交 2013-01-14 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白–DNA 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：trimeric
链 A 287–412（126 aa） 片段：Ets Domain
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；290 K；0.2M ammonium chloride, 20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K
分辨率 2.77 Å R-free 0.210
5YBC X-ray structure of native ETS-domain domain of Ergp55 提交 2017-09-04 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 317–408（92 aa） 片段：ETS domain, UNP residues 317-408
链 C 317–408（92 aa） 片段：ETS domain, UNP residues 317-408
未记录 GOL GLYCEROL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.6；277 K；20%(w/v) PEG400, 130mM NaCl, 60mM MgCl2, 100mM sodium citrate pH 5.6
分辨率 2.50 Å R-free 0.257
5YBD X-ray structure of ETS domain of Ergp55 in complex with E74DNA 提交 2017-09-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白–DNA 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：trimeric
链 A 317–406（90 aa） 片段：ETS domain, UNP residues 317-406
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；277 K；20%(w/v) PEG4000, 200mM MgCl2 as precipitant solution
分辨率 2.77 Å R-free 0.282
5YBD X-ray structure of ETS domain of Ergp55 in complex with E74DNA 提交 2017-09-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白–DNA 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：trimeric
链 X 317–406（90 aa） 片段：ETS domain, UNP residues 317-406
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；277 K；20%(w/v) PEG4000, 200mM MgCl2 as precipitant solution
分辨率 2.77 Å R-free 0.282
6VGE Crystal structure of the DNA binding domains of human transcription factor ERG, human Runx2 bound to core binding factor beta (Cbfb), in complex with 16mer DNA CAGAGGATGTGGCTTC 提交 2020-01-07 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：pentameric
链 A 313–426（114 aa） 片段：DNA binding domain
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；294 K；0.6 M K/Na Tartrate, 0.1 M Hepes, pH7.0
分辨率 4.25 Å R-free 0.317
6VGG Crystal structure of the DNA binding domains of human transcription factor ERG, human Runx2 bound to core binding factor beta (Cbfb), and mithramycin, in complex with 16mer DNA CAGAGGATGTGGCTTC 提交 2020-01-08 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：pentameric
链 A 313–426（114 aa） 片段：DNA binding domain
未记录 QWP mithramycin × 2 MG MAGNESIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；294 K；0.3 M K/Na Tartrate, 50 mM Hepes, pH 7.0, soaked in 1 mM mithramycin-Mg
分辨率 4.31 Å R-free 0.285

共 7 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 ERG_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 4–129； UniProt 287–412

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 4irh

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 4irh
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id4irh
沉积日期 deposition_date2013-01-14
结构标题 titleAuto-inhibited ERG Ets domain
关键词 keywordswinged Helix-Turn-Helix, Ets domain, DNA BINDING PROTEIN; DNA BINDING PROTEIN
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier14.36 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron12.79 Å
零角强度 I(0) i03101980.00
分子量 molecular_weight11764.0 kDa
排除体积 excluded_volume14465 ų
包络体积 envelope_volume16284 ų
水化壳体积 shell_volume10818 ų
包络直径 envelope_diameter43.8 Å
壳层 Rg shell_rg18.51 Å
包络 Rg envelope_rg13.14 Å
形状 Rg shape_rg12.81 Å
总 Rg total_rg14.03 Å
总原子数 total_atoms820
残基数 n_residues99
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax46.5 Å
Rg (实空间) rg_real14.24 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.33 Å
I(0) (实空间) i0_real3.1020e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.3900e+04
Rg (倒空间) rg_reciprocal14.25 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal3102000.0000
解质量估计 total_estimate0.8795
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary19.4 Å
偏度 Skewness skewness0.017
峰度 Kurtosis kurtosis-0.420
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha457200.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.813; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.994; Smooth: 0.998
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd4irha_
类 Class classa — All alpha proteins
折叠类型 Fold folda.4 — DNA/RNA-binding 3-helical bundle
超家族 Superfamily superfamilya.4.5 — 'Winged helix' DNA-binding domain
家族 Family familya.4.5.0 — automated matches

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id4irhA00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology10 — Arc Repressor Mutant, subunit A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)