SAXSdb — 4p22

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–439 链 B； UniProt 1–439	片段：UNP residues 1-439 突变：G197D	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；294 K；0.1 M Na3Citrate pH 5.6, 3.0 M NH4Ac	分辨率 2.75 Å R-free 0.264

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 4P22	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
6DC6 Crystal structure of human ubiquitin activating enzyme E1 (Uba1) in complex with ubiquitin 提交 2018-05-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 49–1058（1010 aa）	突变：C632A	MG MAGNESIUM ION × 2 POP PYROPHOSPHATE 2- × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；285 K；0.1 M MgCl2, 0.2 M Tris HCl pH 8.0, 20% PEG 4000	分辨率 3.14 Å R-free 0.250
6DC6 Crystal structure of human ubiquitin activating enzyme E1 (Uba1) in complex with ubiquitin 提交 2018-05-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 49–1058（1010 aa）	突变：C632A	MG MAGNESIUM ION × 2 POP PYROPHOSPHATE 2- × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；285 K；0.1 M MgCl2, 0.2 M Tris HCl pH 8.0, 20% PEG 4000	分辨率 3.14 Å R-free 0.250
7PYV Crystal structure of human UBA6 in complex with the ubiquitin-like modifier FAT10 提交 2021-10-11	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 631–899（269 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.4；277 K；0.5 M Lithium chloride, 0.1 M Tris pH 8.4, 25% PEG 6000	分辨率 3.27 Å R-free 0.239
7PYV Crystal structure of human UBA6 in complex with the ubiquitin-like modifier FAT10 提交 2021-10-11	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 信息不足单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 631–899（269 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.4；277 K；0.5 M Lithium chloride, 0.1 M Tris pH 8.4, 25% PEG 6000	分辨率 3.27 Å R-free 0.239
9MC4 Cryo-EM structure of Human UBA1-UBE2O-Ub -Transthiolation state 4 提交 2025-03-17	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 1–1058（1058 aa）	未记录	AMP ADENOSINE MONOPHOSPHATE × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.32 Å
9MC5 Cryo-EM structure of Human UBA1-UBE2O-Ub -Transthiolation state 3 提交 2025-03-17	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 1–1058（1058 aa）	未记录	AMP ADENOSINE MONOPHOSPHATE × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.29 Å
9MC6 Cryo-EM structure of Human UBA1-UBE2O-Ub -Transthiolation state 2 提交 2025-03-17	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 1–1058（1058 aa）	未记录	AMP ADENOSINE MONOPHOSPHATE × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.32 Å
9MC7 Cryo-EM structure of Human UBA1-UBE2O-Ub -Recruitment state 4 提交 2025-03-17	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 1–1058（1058 aa）	未记录	AMP ADENOSINE MONOPHOSPHATE × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.34 Å
9MC9 Cryo-EM structure of Human UBA1-UBE2O-Ub -Transthiolation state 1 提交 2025-03-17	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 1–1058（1058 aa）	未记录	AMP ADENOSINE MONOPHOSPHATE × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.37 Å
9MCB Cryo-EM structure of Human UBA1-UBE2O-Ub -Recruitment state 1 提交 2025-03-17	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 1–1058（1058 aa）	未记录	AMP ADENOSINE MONOPHOSPHATE × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.42 Å

共 8 个其他 PDB 条目、10 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	UBA1_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 8–446； UniProt 1–439 作者链 B； PDB构建体 8–446； UniProt 1–439

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	4p22
沉积日期 deposition_date	2014-02-28
结构标题 title	Crystal Structure of N-terminal Fragments of E1
关键词 keywords	E1, ubiquitin, LIGASE; LIGASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	28.56 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	27.52 Å
零角强度 I(0) i0	104839000.00
分子量 molecular_weight	81574.0 kDa
排除体积 excluded_volume	102350 Å³
包络体积 envelope_volume	123440 Å³
水化壳体积 shell_volume	37128 Å³
包络直径 envelope_diameter	101.1 Å
壳层 Rg shell_rg	34.76 Å
包络 Rg envelope_rg	27.68 Å
形状 Rg shape_rg	27.49 Å
总 Rg total_rg	28.27 Å
总原子数 total_atoms	5739
残基数 n_residues	745
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	95.7 Å
Rg (实空间) rg_real	28.50 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.75 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.0480e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.5410e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	28.53 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	104800000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8798
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	3
主峰位置 r_peak_primary	35.9 Å
偏度 Skewness skewness	0.311
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.204
角度范围 angular_range	— – 0.2800 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	22300000.0000
实空间数据点数 n_real_points	57
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.825; Stabil: 0.998; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.997; Smooth: 0.968

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1
分子量 formula_weight	48457.9 kDa
突变 mutation	G197D
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	5848

GPHMADLMSSSPLSKKRRVSGPDPKPGSNCSPAQSVLSEVPSVPTNGMAKNGSEADIDEGLYSRQLYVLGHEAMKRLQTSSVLVSGLRGLGVEIAKNIILGGVKAVTLHDQGTAQWADLSSQFYLREEDIGKNRAEVSQPRLAELNSYVPVTAYTGPLVEDFLSGFQVVVLTNTPLEDQLRVGEFCHNRGIKLVVADTRGLFGQLFCDFGEEMILTDSNGEQPLSAMVSMVTKDNPGVVTCLDEARHGFESGDFVSFSEVQGMVELNGNQPMEIKVLGPYTFSICDTSNFSDYIRGGIVSQVKVPKKISFKSLVASLAEPDFVVTDFAKFSRPAQLHIGFQALHQFCAQHGRPPRPRNDEDAAELVALAQAVNARALPAVQQNNLDEDLIRKLAYVAAGDLAPINAFIGGLAAQEVMKACSGKFMPIMQWLYFDALECLPEDKEVL

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	Human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	109

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

CATH v4.4 (4 domains)

结构域编号 domain_id	4p22A01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	720 — NAD(P)-binding Rossmann-like Domain

结构域编号 domain_id	4p22A02
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	30 — Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	180 — Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain

结构域编号 domain_id	4p22B01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	720 — NAD(P)-binding Rossmann-like Domain

结构域编号 domain_id	4p22B02
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	30 — Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	180 — Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	94.126 Å
晶胞边长 b length_b	186.812 Å
晶胞边长 c length_c	135.222 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	16

空间群 space_group	C 2 2 21
空间群编号 int_tables_number	20
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.750 Å
最低分辨率 resolution_low	29.770 Å
R 因子 r_factor	0.2080
R_work r_work	0.2050
R_free r_free	0.2640

fit	/app/data/saxs_computation/p2/4p22/4p22.fit
pddf	/app/data/pr_computation/p2/4p22/4p22.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/p2/4p22/4p22.dat

Crystal Structure of N-terminal Fragments of E1

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction