Alpha-synuclein
物种未注明
当前结构中的状态
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白同源多聚体 | 同源多聚体 | 蛋白 10 | water × 10 | 与蛋白数一致 |
数据库中的同蛋白其他状态
查看构建体与数据证据
| UniProt名称 | SYUA_HUMAN |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 A; PDB构建体 1–11; UniProt 68–78 |
物种未注明
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白同源多聚体 | 同源多聚体 | 蛋白 10 | water × 10 | 与蛋白数一致 |
| UniProt名称 | SYUA_HUMAN |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 A; PDB构建体 1–11; UniProt 68–78 |
页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。
| 条目编号 entry_id | 4ril |
| 沉积日期 deposition_date | 2014-10-06 |
| 结构标题 title | Structure of the amyloid forming segment, GAVVTGVTAVA, from the NAC domain of Parkinson's disease protein alpha-synuclein, residues 68-78, determined by electron diffraction |
| 关键词 keywords | ;Amyloid, alpha-synuclein, Parkinson's Disease, Toxic Core, NACore, Lipid Binding Protein ;; LIPID BINDING PROTEIN |
| 实验方法 method | ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY |
页面只读取最新 assembly 计算结果。每一条曲线都对应明确的 PDB、official biological assembly 和 coordinate model。
Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)
| Rg(Guinier) | 14.33 Å |
| Rg(电子密度) | 13.21 Å |
| 总 Rg | 14.66 Å |
| 原子数 | 660 |
| 残基数 | 110 |
| 排除体积 | 12089 ų |
| 最大 q | 0.500 Å⁻¹ |