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4zgz

STRUCTURE OF HUMAN ANTIZYME INHIBITOR IN COMPLEX WITH A C-TERMINAL FRAGMENT OF ANTIZYME

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 121.6 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Antizyme inhibitor 1

Homo sapiens

UniProt O14977

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 2–437 片段：HUMAN ORNITHINE DECARBOXYLASE ANTIZYME INHIBITOR, UNP residues 2-437 突变：N21D Ornithine decarboxylase antizyme 1 × 1 （P54368） X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；277 K；0.1M N-(2-ACETAMIDO)IMINODIACETIC ACID (ADA) PH 6.5, 1.0M AMMONIUM SULFATE, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 277K 分辨率 5.81 Å R-free 0.240
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 C； UniProt 2–437 片段：HUMAN ORNITHINE DECARBOXYLASE ANTIZYME INHIBITOR, UNP residues 2-437 突变：N21D Ornithine decarboxylase antizyme 1 × 1 （P54368） X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；277 K；0.1M N-(2-ACETAMIDO)IMINODIACETIC ACID (ADA) PH 6.5, 1.0M AMMONIUM SULFATE, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 277K 分辨率 5.81 Å R-free 0.240

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据
UniProt名称 AZIN1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 3–438； UniProt 2–437 作者链 C； PDB构建体 3–438； UniProt 2–437

Ornithine decarboxylase antizyme 1

Homo sapiens

UniProt P54368

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 B； UniProt 110–228 片段：HUMAN ORNITHINE DECARBOXYLASE ANTIZYME, UNP residues 110-228 Antizyme inhibitor 1 × 1 （O14977） X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；277 K；0.1M N-(2-ACETAMIDO)IMINODIACETIC ACID (ADA) PH 6.5, 1.0M AMMONIUM SULFATE, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 277K 分辨率 5.81 Å R-free 0.240
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 D； UniProt 110–228 片段：HUMAN ORNITHINE DECARBOXYLASE ANTIZYME, UNP residues 110-228 Antizyme inhibitor 1 × 1 （O14977） X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；277 K；0.1M N-(2-ACETAMIDO)IMINODIACETIC ACID (ADA) PH 6.5, 1.0M AMMONIUM SULFATE, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 277K 分辨率 5.81 Å R-free 0.240

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 4ZGZ Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
4ZGY STRUCTURE of HUMAN ORNITHINE DECARBOXYLASE IN COMPLEX WITH A C-TERMINAL FRAGMENT OF ANTIZYME 提交 2015-04-24 构建体不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 95–219（125 aa） 片段：UNP RESIDUES 95-219
未记录 PLP PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.6；277 K；100MM MAGNESIUM ACETATE, 50MM MES PH 5.6, 20% 2-METHYL-2, 4-PENTANEDIOL(MPD), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 277K
分辨率 2.63 Å R-free 0.256
5BWA Crystal structure of ODC-PLP-AZ1 ternary complex 提交 2015-06-07 构建体不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 69–228（160 aa） 片段：UNP residues 69-228
未记录 PLP PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 EVAPORATION；pH 8.5；288 K；0.2 M di-Ammonium tartrate, 20% PEG 3350
分辨率 3.20 Å R-free 0.289

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 OAZ1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B； PDB构建体 2–120； UniProt 110–228 作者链 D； PDB构建体 2–120； UniProt 110–228

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 4zgz

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 4zgz
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id4zgz
沉积日期 deposition_date2015-04-24
结构标题 titleSTRUCTURE OF HUMAN ANTIZYME INHIBITOR IN COMPLEX WITH A C-TERMINAL FRAGMENT OF ANTIZYME
关键词 keywordsTIM BARREL DOMAIN, BETA-SHEET DOMAIN, INHIBITION, ANTIZYME, PLASMA, PROTEIN BINDING; PROTEIN BINDING
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier36.82 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron36.62 Å
零角强度 I(0) i0162444000.00
分子量 molecular_weight105880.0 kDa
排除体积 excluded_volume133670 ų
包络体积 envelope_volume189300 ų
水化壳体积 shell_volume43657 ų
包络直径 envelope_diameter127.4 Å
壳层 Rg shell_rg42.30 Å
包络 Rg envelope_rg36.02 Å
形状 Rg shape_rg36.66 Å
总 Rg total_rg36.88 Å
总原子数 total_atoms7456
残基数 n_residues967
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax121.6 Å
Rg (实空间) rg_real36.93 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.12 Å
I(0) (实空间) i0_real1.6240e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.1100e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal36.87 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal162400000.0000
解质量估计 total_estimate0.8829
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary36.8 Å
偏度 Skewness skewness0.338
峰度 Kurtosis kurtosis-0.606
角度范围 angular_range— – 0.2150 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha37690000.0000
实空间数据点数 n_real_points44
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.891; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.895; Smooth: 0.905
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)