SAXSdb — 5a7u

▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

REGULATORY PROTEIN ADR1

SACCHAROMYCES CEREVISIAE

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 130–158	片段：RESIDUES 130-158	ZN ZINC ION × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：20 MM HEPES PH 7.2 , 50 MM KOAC, 5 MM MG OAC2, 0.03% DDM, 50 MICROM ZNCL2, 125 MM SUCROSE.；pH 7.2；20 MM HEPES PH 7.2 , 50 MM KOAC, 5 MM MG OAC2, 0.03% DDM, 50 MICROM ZNCL2, 125 MM SUCROSE. cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE；VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK IV,	分辨率 4.80 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 5A7U	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1ARD STRUCTURES OF DNA-BINDING MUTANT ZINC FINGER DOMAINS: IMPLICATIONS FOR DNA BINDING 提交 1993-10-01	构建体不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 102–130（29 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1	SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件	分辨率未提供
1ARE STRUCTURES OF DNA-BINDING MUTANT ZINC FINGER DOMAINS: IMPLICATIONS FOR DNA BINDING 提交 1993-10-01	构建体不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 102–130（29 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1	SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件	分辨率未提供
1ARF STRUCTURES OF DNA-BINDING MUTANT ZINC FINGER DOMAINS: IMPLICATIONS FOR DNA BINDING 提交 1993-10-01	构建体不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 102–130（29 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1	SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件	分辨率未提供
1PAA STRUCTURE OF A HISTIDINE-X4-HISTIDINE ZINC FINGER DOMAIN: INSIGHTS INTO ADR1-UAS1 PROTEIN-DNA RECOGNITION 提交 1994-07-15	构建体不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 130–159（30 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1	SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件	分辨率未提供
2ADR ADR1 DNA-BINDING DOMAIN FROM SACCHAROMYCES CEREVISIAE, NMR, 25 STRUCTURES 提交 1998-03-20	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 102–161（60 aa）片段：DNA-BINDING DOMAIN	突变：C140A	ZN ZINC ION × 2	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.5；303 K	分辨率未提供

共 5 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	ADR1_YEAST
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–29； UniProt 130–158

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

▼

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	5a7u
沉积日期 deposition_date	2015-07-10
结构标题 title	Single-particle cryo-EM of co-translational folded adr1 domain inside the E. coli ribosome exit tunnel.
关键词 keywords	PROTEIN FOLDING, TRANSLATION, RIBOSOME, ZINC FINGER, SECM, TRANSLATIONAL ARREST PEPTIDE, CRYO-EM, SINGLE- MOLECULE STUDIES; TRANSLATION
实验方法 method	ELECTRON MICROSCOPY

▼

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	10.04 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	8.63 Å
零角强度 I(0) i0	321355.00
分子量 molecular_weight	3247.0 kDa
排除体积 excluded_volume	3997 Å³
包络体积 envelope_volume	4428 Å³
水化壳体积 shell_volume	4817 Å³
包络直径 envelope_diameter	29.1 Å
壳层 Rg shell_rg	13.14 Å
包络 Rg envelope_rg	8.97 Å
形状 Rg shape_rg	8.62 Å
总 Rg total_rg	10.20 Å
总原子数 total_atoms	455
残基数 n_residues	27
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	32.6 Å
Rg (实空间) rg_real	10.01 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.27 Å
I(0) (实空间) i0_real	3.2140e+05
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	3.0410e+03
Rg (倒空间) rg_reciprocal	10.01 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	321400.0000
解质量估计 total_estimate	0.7591
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	12.4 Å
偏度 Skewness skewness	0.184
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.399
角度范围 angular_range	— – 0.5000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	24240.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.929; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.368; Positv: 1.000; Valcen: 0.989; Smooth: 0.985

▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

▶

8. 引用文献 (1)

▶

晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	1

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	4.800 Å
最低分辨率 resolution_low	— Å
R 因子 r_factor	—
R_work r_work	—
R_free r_free	—

分辨率 resolution	4.80 Å
分辨率测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	151900

描述 description	REGULATORY PROTEIN ADR1
分子量 formula_weight	3406.0 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

Single-particle cryo-EM of co-translational folded adr1 domain inside the E. coli ribosome exit tunnel.

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

REGULATORY PROTEIN ADR1

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

冷冻电镜 EM 3D

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 non-polymer

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	455

来源生物 organism	SACCHAROMYCES CEREVISIAE
通用名 common_name	;BAKER'S YEAST ;
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	4932
宿主生物 host_organism	ESCHERICHIA COLI

描述 description	ZINC ION
分子量 formula_weight	65.4 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

fit	/app/data/saxs_computation/a7/5a7u/5a7u.fit
pddf	/app/data/pr_computation/a7/5a7u/5a7u.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/a7/5a7u/5a7u.dat