SAXSdb — 5g4g

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

VCP-LIKE ATPASE

THERMOPLASMA ACIDOPHILUM

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric（6）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 6–726 链 B； UniProt 6–726 链 C； UniProt 6–726 链 D； UniProt 6–726 链 E； UniProt 6–726 链 F； UniProt 6–726	未记录	无其他共同聚合物	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：50 MM HEPES, 100 MM NACL, 5MM ATPGS；pH 7.5；50 MM HEPES, 100 MM NACL, 5MM ATPGS cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE-PROPANE；VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE-PROPANE MIXTURE, HUMIDITY- 100, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK III, METHOD- BLOT FOR 4 SECONDS BEFORE PLUNGING,	分辨率 7.80 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 5G4G	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1CZ4 NMR STRUCTURE OF VAT-N: THE N-TERMINAL DOMAIN OF VAT (VCP-LIKE ATPASE OF THERMOPLASMA) 提交 1999-09-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–183（183 aa）片段：N-TERMINAL DOMAIN: M1 TO E183 FOLLOWED BY A DIGLYCINE SPACER	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.9；320 K；离子强度（mmCIF原始值）80 mM；压力 AMBIENT NMR测量条件 pH 5.9；320 K；离子强度（mmCIF原始值）80 mM；压力 AMBIENT NMR样品组成 1.4 MM VAT-NU-15N,13C; 40 MM PHOSPHATE BUFFER NA; 90% H2O, 10% D2O NMR样品组成 1.2 MM VAT-N U-15N; 40 MM PHOSPHATE BUFFER NA; 90% H2O, 10% D2O	分辨率未提供
1CZ5 NMR STRUCTURE OF VAT-N: THE N-TERMINAL DOMAIN OF VAT (VCP-LIKE ATPASE OF THERMOPLASMA) 提交 1999-09-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–183（183 aa）片段：N-TERMINAL DOMAIN: M1 TO E183 FOLLOWED BY A DIGLYCINE SPACER	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.9；320 K；离子强度（mmCIF原始值）80 mM；压力 AMBIENT NMR测量条件 pH 5.9；320 K；离子强度（mmCIF原始值）80 mM；压力 AMBIENT NMR样品组成 1.4 MM VAT-N U-15N,13C; 40 MM PHOSPHATE BUFFER NA; 90% H2O, 10% D2O NMR样品组成 1.2 MM VAT-N U-15N; 40 MM PHOSPHATE BUFFER NA; 90% H2O, 10% D2O	分辨率未提供
5G4F Structure of the ADP-bound VAT complex 提交 2016-05-12	构建体不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 1–726（726 aa）链 B 1–726（726 aa）链 C 1–726（726 aa）链 D 1–726（726 aa）链 E 1–726（726 aa）链 P 1–726（726 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 50 MM HEPES, 100 MM NACL, 5MM ADP；pH 7.5；50 MM HEPES, 100 MM NACL, 5MM ADP cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE-PROPANE；VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE-PROPANE MIXTURE, HUMIDITY- 100, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK III, METHOD- BLOT FOR 4 SECONDS BEFORE PLUNGING, DETAILS- SAMPLE HELD AT 4 DEGREES CELSIUS BEFORE FREEZING	分辨率 7.00 Å
5VC7 VCP like ATPase from T. acidophilum (VAT) - conformation 1 提交 2017-03-31	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 183–745（563 aa）片段：UNP residues 183-745 链 C 183–745（563 aa）片段：UNP residues 183-745 链 D 183–745（563 aa）片段：UNP residues 183-745 链 E 183–745（563 aa）片段：UNP residues 183-745 链 F 183–745（563 aa）片段：UNP residues 183-745 链 G 183–745（563 aa）片段：UNP residues 183-745	未记录	ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 12	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE-PROPANE；Blot for 4 seconds before plunging	分辨率 3.90 Å
5VCA VCP like ATPase from T. acidophilum (VAT)-Substrate bound conformation 提交 2017-03-31	构建体不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 M 183–745（563 aa）片段：UNP residues 183-745 链 N 183–745（563 aa）片段：UNP residues 183-745 链 O 183–745（563 aa）片段：UNP residues 183-745 链 P 183–745（563 aa）片段：UNP residues 183-745 链 Q 183–745（563 aa）片段：UNP residues 183-745 链 R 183–745（563 aa）片段：UNP residues 183-745	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE-PROPANE；Blot for 4 seconds before plunging	分辨率 4.80 Å
7DBO DPBB domain of VCP-like ATPase from Thermoplasma acidophilum 提交 2020-10-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–91（91 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	SO4 SULFATE ION × 6	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；100mM citrate / phosphate pH5.0, 1.4M Ammonium sulfate	分辨率 1.90 Å R-free 0.264
7DBO DPBB domain of VCP-like ATPase from Thermoplasma acidophilum 提交 2020-10-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 1–91（91 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	SO4 SULFATE ION × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；100mM citrate / phosphate pH5.0, 1.4M Ammonium sulfate	分辨率 1.90 Å R-free 0.264

共 6 个其他 PDB 条目、7 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	VAT_THEAC
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–721； UniProt 6–726 作者链 B； PDB构建体 1–721； UniProt 6–726 作者链 C； PDB构建体 1–721； UniProt 6–726 作者链 D； PDB构建体 1–721； UniProt 6–726 作者链 E； PDB构建体 1–721； UniProt 6–726 作者链 F； PDB构建体 1–721； UniProt 6–726

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	5g4g
沉积日期 deposition_date	2016-05-12
结构标题 title	Structure of the ATPgS-bound VAT complex
关键词 keywords	HYDROLASE, VAT, PROTEASOME, PROTEIN DYNAMICS, UNFOLDASE, CONFORMATIONS; HYDROLASE
实验方法 method	ELECTRON MICROSCOPY

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	53.09 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	52.65 Å
零角强度 I(0) i0	3294250000.00
分子量 molecular_weight	476040.0 kDa
排除体积 excluded_volume	594680 Å³
包络体积 envelope_volume	866000 Å³
水化壳体积 shell_volume	130820 Å³
包络直径 envelope_diameter	167.9 Å
壳层 Rg shell_rg	60.90 Å
包络 Rg envelope_rg	51.23 Å
形状 Rg shape_rg	52.62 Å
总 Rg total_rg	52.99 Å
总原子数 total_atoms	33462
残基数 n_residues	4326
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	167.2 Å
Rg (实空间) rg_real	52.83 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.87 Å
I(0) (实空间) i0_real	3.2940e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	5.1990e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal	53.30 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	3296000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8827
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	1
主峰位置 r_peak_primary	66.9 Å
偏度 Skewness skewness	0.121
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.491
角度范围 angular_range	— – 0.1500 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	393100000.0000
实空间数据点数 n_real_points	31
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.889; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.953; Smooth: 0.852

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	1

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	7.800 Å
最低分辨率 resolution_low	— Å
R 因子 r_factor	—
R_work r_work	—
R_free r_free	—

分辨率 resolution	7.80 Å
分辨率测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	16538

描述 description	VCP-LIKE ATPASE
分子量 formula_weight	80425.6 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	6

Structure of the ATPgS-bound VAT complex

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

VCP-LIKE ATPASE

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

冷冻电镜 EM 3D

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B,C,D,E,F
原子数 atom_count	33462

来源生物 organism	THERMOPLASMA ACIDOPHILUM
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	2303
宿主生物 host_organism	ESCHERICHIA COLI

fit	/app/data/saxs_computation/g4/5g4g/5g4g.fit
pddf	/app/data/pr_computation/g4/5g4g/5g4g.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/g4/5g4g/5g4g.dat