← 返回搜索
5ixf

Solution structure of the STAM2 SH3 with AMSH derived peptide complex

Method: SOLUTION NMR Dmax: 43.5 Å Quality: GOOD
▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Signal transducing adapter molecule 2

Homo sapiens

UniProt O75886

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 162–265 片段：SH3 domain, residues 196-263 STAM-binding protein × 1 （C9JK83） SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6.8；293 K；离子强度（mmCIF原始值）20；压力 1 NMR样品组成：250 uM [U-13C; U-15N] UIM-SH3, 250 uM SBM motif of AMSH, 20 mM sodium phosphate, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 5IXF Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1X2Q Solution structure of the SH3 domain of the Signal transducing adaptor molecule 2 提交 2005-04-26 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 195–269（75 aa） 片段：SH3 domain
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 ambient
NMR样品组成 1.00mM SH3 domain U-15N,13C; 20mM d-tris-HCl(pH 7.0); 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
1X5B The solution structure of the VHS domain of human Signal transducing adaptor molecule 2 提交 2005-05-15 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–150（150 aa） 片段：VHS domain
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；296 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 ambient
NMR样品组成 1.5mM VHS domain U-15N,13C; 20mM d-Tris HCl; 100mM NaCl; 5mM d-DTT; 0.02% NaN3; 10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
2L0T Solution structure of the complex of ubiquitin and the VHS domain of Stam2 提交 2010-07-15 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 1–150（150 aa） 片段：VHS Domain (UNP residues 1-150)
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.8；288 K；离子强度（mmCIF原始值）20；压力 ambient
NMR样品组成 250 uM [U-99% 15N] Ubiquitin protein, 250 uM [U-99% 15N] VHS domain of Stam2, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
5CRV Crystal structure of the Bro domain of HD-PTP in a complex with the core region of STAM2 提交 2015-07-23 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 350–370（21 aa） 片段：UNP residues 350-370
未记录 GOL GLYCEROL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7；293 K；0.1 M Bis-Tris, 30%(w/v) polyethylene glycol 3350, 4%(v/v) acetonitrile
分辨率 2.00 Å R-free 0.241
5CRV Crystal structure of the Bro domain of HD-PTP in a complex with the core region of STAM2 提交 2015-07-23 构建体不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 D 350–370（21 aa） 片段：UNP residues 350-370
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7；293 K；0.1 M Bis-Tris, 30%(w/v) polyethylene glycol 3350, 4%(v/v) acetonitrile
分辨率 2.00 Å R-free 0.241

共 4 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 STAM2_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 6–109； UniProt 162–265

STAM-binding protein

物种未注明

UniProt C9JK83

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 B； UniProt 228–241 片段：SBM motif, UNP residues 228-241 Signal transducing adapter molecule 2 × 1 （O75886） SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6.8；293 K；离子强度（mmCIF原始值）20；压力 1 NMR样品组成：250 uM [U-13C; U-15N] UIM-SH3, 250 uM SBM motif of AMSH, 20 mM sodium phosphate, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据
UniProt名称 C9JK83_HUMAN
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B； PDB构建体 1–14； UniProt 228–241

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 5ixf

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 5ixf
下载 Download
▼

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id5ixf
沉积日期 deposition_date2016-03-23
结构标题 titleSolution structure of the STAM2 SH3 with AMSH derived peptide complex
关键词 keywordsSTAM2, SH3, endosome, traffic, AMSH, Signaling protein; SIGNALING PROTEIN
实验方法 methodSOLUTION NMR
▼

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier13.49 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron13.25 Å
零角强度 I(0) i0121793000.00
分子量 molecular_weight92734.0 kDa
排除体积 excluded_volume116320 ų
包络体积 envelope_volume20752 ų
水化壳体积 shell_volume12232 ų
包络直径 envelope_diameter48.8 Å
壳层 Rg shell_rg20.31 Å
包络 Rg envelope_rg15.34 Å
形状 Rg shape_rg13.19 Å
总 Rg total_rg13.71 Å
总原子数 total_atoms13050
残基数 n_residues820
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax43.5 Å
Rg (实空间) rg_real13.48 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.31 Å
I(0) (实空间) i0_real1.2180e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.2930e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal13.48 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal121800000.0000
解质量估计 total_estimate0.8102
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary16.5 Å
偏度 Skewness skewness0.297
峰度 Kurtosis kurtosis-0.307
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha137200.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.845; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.995; Smooth: 0.000
▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

▼

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id5ixfA00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture30 — Roll
拓扑 Topology topology30 — SH3 type barrels.
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily40 — SH3 Domains
▶

8. 引用文献 (1)

▶

9. 文件与曲线 (10)