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5jp2

Fcho1 Mu homology domain (Danio Rerio) with bound Eps15 peptide

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 101.7 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Epidermal growth factor receptor substrate 15

Homo sapiens

UniProt P42566

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 E； UniProt 615–637 片段：UNP Residues 615-637 F-BAR domain only protein 1 × 1 （A0A0R4IJ14） ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；289 K；100 mM Bis-Tris propane pH, 6.0, 200 mM sodium citrate, 22% PEG 3350 and 10 mM DTT Crystals were cryopretetcted in 22% glycerol before flash cooling 分辨率 2.40 Å R-free 0.234
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 F； UniProt 615–637 片段：UNP Residues 615-637 F-BAR domain only protein 1 × 1 （A0A0R4IJ14） X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；289 K；100 mM Bis-Tris propane pH, 6.0, 200 mM sodium citrate, 22% PEG 3350 and 10 mM DTT Crystals were cryopretetcted in 22% glycerol before flash cooling 分辨率 2.40 Å R-free 0.234

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 5JP2 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1C07 STRUCTURE OF THE THIRD EPS15 HOMOLOGY DOMAIN OF HUMAN EPS15 提交 1999-07-14 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 217–311（95 aa） 片段：EPS15 HOMOLOGY (EH) DOMAIN 3
未记录 CA CALCIUM ION × 1 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.8；298 K；离子强度（mmCIF原始值）100mM KCL, 2mM CACL2, 2mM NAN3；压力 AMBIENT
NMR样品组成 0.5-1MM EH3; 20MM D-TRIS, 100MM KCL, 2MM CACL2, 2MM NAN3, 0.1MM D-DTT; 95% H2O, 5% D2O
分辨率未提供
1EH2 STRUCTURE OF THE SECOND EPS15 HOMOLOGY DOMAIN OF HUMAN EPS15, NMR, 20 STRUCTURES 提交 1998-07-10 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 121–218（98 aa） 片段：EPS15 HOMOLOGY (EH) DOMAIN 2, RESIDUES 121-218
未记录 CA CALCIUM ION × 1 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）120 MILLIMOLAR；压力 ATMOSPHERIC
NMR样品组成 H2O AND D2O
分辨率未提供
1F8H STRUCTURE OF THE SECOND EPS15 HOMOLOGY DOMAIN OF HUMAN EPS15 IN COMPLEX WITH PTGSSSTNPFR 提交 2000-06-30 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 121–215（95 aa） 片段：RESIDUES 121-218 OF HUMAN EPS15
未记录 CA CALCIUM ION × 1 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.15；压力 ambient
NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.15；压力 ambient
NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.15；压力 ambient
NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.15；压力 ambient
NMR样品组成 1 mM {15N}-EH2 and 5 mM peptide, 20 mM perdeuterated Tris, 100 mM potassium chloride, 1 mM perdeuterated DTT, 1 mM sodium azide 2 mM calcium chloride | 10%/90% D2O/H2O
NMR样品组成 1 mM {15N}-EH2 and 5 mM peptide, 20 mM perdeuterated Tris, 100 mM potassium chloride, 1 mM perdeuterated DTT, 1 mM sodium azide 2 mM calcium chloride | 99.999% D2O
NMR样品组成 0.2 mM {15N}-EH2 and 5 mM peptide, 20 mM perdeuterated Tris, 100 mM potassium chloride, 1 mM perdeuterated DTT, 1 mM sodium azide 2 mM calcium chloride | 10%/90% D2O/H2O
NMR样品组成 0.2 mM {15N}-EH2 and 5 mM peptide, 20 mM perdeuterated Tris, 100 mM potassium chloride, 1 mM perdeuterated DTT, 1 mM sodium azide 2 mM calcium chloride | 10%/90% D2O/H2O
分辨率未提供
1FF1 STRUCTURE OF THE SECOND EPS15 HOMOLOGY DOMAIN OF HUMAN EPS15 IN COMPLEX WITH PTGSSSTNPFL 提交 2000-07-24 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 121–215（95 aa） 片段：SECOND EH DOMAIN
未记录 CA CALCIUM ION × 1 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.15；压力 AMBIENT
NMR样品组成 1 MM {15N}-EH2 AND 5 MM PEPTIDE, 20 MM PERDEUTERATED TRIS, 100 MM POTASSIUM CHLORIDE, 1 MM PERDEUTERATED DTT, 1 MM SODIUM AZIDE, 2 MM CALCIUM CHLORIDE | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1 MM {15N}-EH2 AND 5 MM PEPTIDE, 20 MM PERDEUTERATED TRIS, 100 MM POTASSIUM CHLORIDE, 1 MM PERDEUTERATED DTT, 1 MM SODIUM AZIDE, 2 MM CALCIUM CHLORIDE | 100% D2O
分辨率未提供
2JXC Structure of the EPS15-EH2 Stonin2 Complex 提交 2007-11-12 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 121–215（95 aa） 片段：EH 2 domain
未记录 CA CALCIUM ION × 1 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；295 K；离子强度（mmCIF原始值）0.1；压力 ambient
NMR样品组成 0.5-1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] EH2, 0.5-1 mM Stonin peptide, 2 mM CA, 93% H2O/7% D2O | 93% H2O/7% D2O
NMR样品组成 0.5-1 mM EH2, 0.5-1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Stonin peptide, 2 mM CA, 93% H2O/7% D2O | 93% H2O/7% D2O
NMR样品组成 0.5-1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] EH2, 0.5-1 mM Stonin peptide, 2 mM CA, 100% D2O | 100% D2O
NMR样品组成 0.5-1 mM EH2, 0.5-1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Stonin peptide, 2 mM CA, 100% D2O | 100% D2O
NMR样品组成 0.6 mM EH2, 0.6 mM Stonin peptide, 2 mM CA, 100% D2O | 100% D2O
分辨率未提供
4RH5 Crystal structure of PTPN3 (PTPH1) in complex with Eps15 pTyr849 peptide 提交 2014-10-01 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 846–854（9 aa） 片段：PTYR849 peptide (UNP RESIDUES 846-854)
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；0.1M Tris-HCl, 21% PEG 8000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
分辨率 1.60 Å R-free 0.203
4RH9 Crystal structure of PTPN3 (PTPH1) H812F, M883G mutant in complex with Eps15 pTyr849 peptide 提交 2014-10-01 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 846–854（9 aa） 片段：pTyr849 peptide (UNP RESIDUES 846-854)
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；0.1M Tris-HCl, 21% PEG 8000, 5% glycerol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
分辨率 1.60 Å R-free 0.226
4RHG Crystal structure of PTPN3 (PTPH1) D811E, C842S mutant in complex with Eps15 pTyr849 peptide 提交 2014-10-02 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 846–854（9 aa） 片段：pTyr849 peptide (UNP RESIDUES 846-854)
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；0.1M Tris-HCl, 21% PEG 8000, 5% glycerol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
分辨率 1.58 Å R-free 0.209
4S0G Crystal structure of PTPN3 (PTPH1) in complex with Eps15 pTyr849 P850V peptide 提交 2014-12-31 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 846–854（9 aa） 片段：Phosphotyrosine 849 peptide, UNP residues 846-854
突变：P850V 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；0.1M Tris-HCl, 26% PEG 8000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
分辨率 1.72 Å R-free 0.229

共 9 个其他 PDB 条目、9 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 EPS15_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 E； PDB构建体 1–23； UniProt 615–637 作者链 F； PDB构建体 1–23； UniProt 615–637

F-BAR domain only protein 1

Danio rerio

UniProt A0A0R4IJ14

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 615–900 片段：UNP Residues 615-900 Epidermal growth factor receptor substrate 15 × 1 （P42566） ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；289 K；100 mM Bis-Tris propane pH, 6.0, 200 mM sodium citrate, 22% PEG 3350 and 10 mM DTT Crystals were cryopretetcted in 22% glycerol before flash cooling 分辨率 2.40 Å R-free 0.234
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 B； UniProt 615–900 片段：UNP Residues 615-900 Epidermal growth factor receptor substrate 15 × 1 （P42566） X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；289 K；100 mM Bis-Tris propane pH, 6.0, 200 mM sodium citrate, 22% PEG 3350 and 10 mM DTT Crystals were cryopretetcted in 22% glycerol before flash cooling 分辨率 2.40 Å R-free 0.234

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据
UniProt名称 A0A0R4IJ14_DANRE
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–286； UniProt 615–900 作者链 B； PDB构建体 1–286； UniProt 615–900

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 5jp2

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 5jp2
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id5jp2
沉积日期 deposition_date2016-05-03
结构标题 titleFcho1 Mu homology domain (Danio Rerio) with bound Eps15 peptide
关键词 keywordsFCHO Eps15 Mu homology domain Endocytosis, Signaling protein; SIGNALING PROTEIN
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier30.67 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron30.14 Å
零角强度 I(0) i065866700.00
分子量 molecular_weight62946.0 kDa
排除体积 excluded_volume78453 ų
包络体积 envelope_volume104720 ų
水化壳体积 shell_volume30382 ų
包络直径 envelope_diameter104.9 Å
壳层 Rg shell_rg35.31 Å
包络 Rg envelope_rg30.35 Å
形状 Rg shape_rg30.17 Å
总 Rg total_rg30.54 Å
总原子数 total_atoms4428
残基数 n_residues578
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax101.7 Å
Rg (实空间) rg_real30.66 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.79 Å
I(0) (实空间) i0_real6.5870e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.0430e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal30.66 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal65870000.0000
解质量估计 total_estimate0.8841
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary43.0 Å
偏度 Skewness skewness0.247
峰度 Kurtosis kurtosis-0.513
角度范围 angular_range— – 0.2600 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha21710000.0000
实空间数据点数 n_real_points53
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.876; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.941; Smooth: 0.920
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)