5k1b

Crystal structure of the UAF1/USP12 complex in F222 space group

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 101.4 Å Quality: EXCELLENT

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

WD repeat-containing protein 48

Homo sapiens

UniProt Q8TAF3

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 1–677 未记录 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12 × 1 (O75317) ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 6.8;277 K;0.1 M imidazole, 18% PEG 2000MME, 0.3 M ammonium citrate 分辨率 3.30 Å R-free 0.286

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 18 个其他 PDB 条目、25 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 WDR48_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–677; UniProt 1–677

Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 12

Homo sapiens

UniProt O75317

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 4–370 未记录 WD repeat-containing protein 48 × 1 (Q8TAF3) ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 6.8;277 K;0.1 M imidazole, 18% PEG 2000MME, 0.3 M ammonium citrate 分辨率 3.30 Å R-free 0.286

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 4 个其他 PDB 条目、9 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 UBP12_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–367; UniProt 4–370

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 5k1b

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 5k1b
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id5k1b
沉积日期 deposition_date2016-05-18
结构标题 titleCrystal structure of the UAF1/USP12 complex in F222 space group
关键词 keywords;WD40 domain, SUMO-like domain, Ubiquitin-Specific Protease 12, USP12, USP1-associated factor 1, Deubiquitinating enzyme, DUB, PROTEIN BINDING-HYDROLASE complex ;; PROTEIN BINDING/HYDROLASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier33.01
回转半径 Rg (电子) rg_electron32.55
零角强度 I(0) i0129888000.00
分子量 molecular_weight90513.0 kDa
排除体积 excluded_volume113070 ų
包络体积 envelope_volume153160 ų
水化壳体积 shell_volume39242 ų
包络直径 envelope_diameter102.2
壳层 Rg shell_rg39.60
包络 Rg envelope_rg32.05
形状 Rg shape_rg32.57
总 Rg total_rg33.10
总原子数 total_atoms6366
残基数 n_residues843
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax101.4
Rg (实空间) rg_real32.90
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.69
I(0) (实空间) i0_real1.2990e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.9690e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal32.95
I(0) (倒空间) i0_reciprocal129900000.0000
解质量估计 total_estimate0.9026
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary33.8
偏度 Skewness skewness0.148
峰度 Kurtosis kurtosis-0.724
角度范围 angular_range— – 0.2400 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha26840000.0000
实空间数据点数 n_real_points49
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.966; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.996; Smooth: 0.836

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)