SAXSdb — 5loa

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Meso-diaminopimelate D-dehydrogenase

Corynebacterium glutamicum (strain ATCC 13032 / DSM 20300 / JCM 1318 / LMG 3730 / NCIMB 10025)

当前结构中的状态

Assembly	物理组成	蛋白状态	分子拷贝数	共同组分	数据核对
1	蛋白同源多聚体	同源多聚体	蛋白 2	NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE × 2 water × 2	与蛋白数一致

数据库中的同蛋白其他状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	DAPDH_CORGL
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–319； UniProt 2–320 作者链 B； PDB构建体 1–319； UniProt 2–320

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	5loa
沉积日期 deposition_date	2016-08-09
结构标题 title	Crystal structure of the engineered D-Amino Acid Dehydrogenase (DAADH) bound to NADP+
关键词 keywords	DAADH, biocatalysis, amino acids, asymmetric synthesis, enzyme catalysis, oxidoreductase; OXIDOREDUCTASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. Official assembly/model 理论 SAXS Official SAXS Profiles

页面只读取最新 assembly 计算结果。每一条曲线都对应明确的 PDB、official biological assembly 和 coordinate model。

5loa__assembly_1__model_1

Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)

下载该曲线 .dat

5loa__assembly_1__model_1 | I(q)

100 个绘图点；横轴和纵轴均采用对数尺度。

5loa__assembly_1__model_1 | P(r) · Pending

P(r) 将按相同 assembly/model 分别计算和展示。

Rg（Guinier）	27.63 Å
Rg（电子密度）	26.75 Å
总 Rg	27.43 Å
原子数	5018
残基数	638
排除体积	87801 Å³
最大 q	0.500 Å⁻¹

Assembly	Model	结构单元	聚集说明	状态	CRYSOL	操作
1	1	`5loa__assembly_1__model_1`	dimeric （2）	成功	4.1.3-1-20251215 (887e7ef)	查看下载

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4. 晶体学与实验 4. Crystallography & Experiment

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5. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Meso-diaminopimelate D-dehydrogenase
分子量 formula_weight	35000.1 kDa
EC 编号 ec_number	1.4.1.16
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	5499

TNIRVAIVGYGNLGRSVEKLIAKQPDMDLVGIFSRRATLDTKTPVFDVADVDKHADDVDVLFLCMGSATDIPEQAPKFAQFACTVDTYDNHRDIPRHRQVMNEAATAAGNVALVSTGWDPGMFSINRVYAAAVLAEHQQHTFWGPGLSLGHSGALRRIPGVQKAVQYILPSEDALEKARRGEAGDLTGKQTHKMQCFVVADAADHERIENDIRTMPDYFVGYEVEVNFIDEATFDSEHTGMPNGGHVITTGDTGGFNHTVEYILKLDRNPDFTASSQIAFGRAAHRMKQQGQSGAFTVLEVAPYLLSPENLDDLIARDV

来源 Source

来源生物 organism	Corynebacterium glutamicum (strain ATCC 13032 / DSM 20300 / JCM 1318 / LMG 3730 / NCIMB 10025)
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	196627
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 non-polymer

描述 description	NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE
分子量 formula_weight	743.4 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	2

实体 3 Entity 3 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	481

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6. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

CATH v4.4 (4 domains)

结构域编号 domain_id	5loaA01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	720 — NAD(P)-binding Rossmann-like Domain

结构域编号 domain_id	5loaA02
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology	360 — Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2

结构域编号 domain_id	5loaB01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	720 — NAD(P)-binding Rossmann-like Domain

结构域编号 domain_id	5loaB02
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology	360 — Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2

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晶胞边长 a length_a	75.020 Å
晶胞边长 b length_b	64.580 Å
晶胞边长 c length_c	82.060 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	106.89 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	4

空间群 space_group	P 1 21 1
空间群编号 int_tables_number	4
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	1.840 Å
最低分辨率 resolution_low	49.877 Å
R 因子 r_factor	0.1734
R_work r_work	0.1716
R_free r_free	0.2062

Crystal structure of the engineered D-Amino Acid Dehydrogenase (DAADH) bound to NADP+

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Meso-diaminopimelate D-dehydrogenase

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. Official assembly/model 理论 SAXS Official SAXS Profiles

5loa__assembly_1__model_1

5loa__assembly_1__model_1 | I(q)

5loa__assembly_1__model_1 | P(r) · Pending

4. 晶体学与实验 4. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

5. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 non-polymer

实体 3 Entity 3 water

6. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

CATH v4.4 (4 domains)

7. 引用文献 (1)

Crystal structure of the engineered D-Amino Acid Dehydrogenase (DAADH) bound to NADP+

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Meso-diaminopimelate D-dehydrogenase

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

单体

同源二聚体

同源四聚体

其他同源多聚体

异源或核酸复合物

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. Official assembly/model 理论 SAXS Official SAXS Profiles

5loa__assembly_1__model_1

5loa__assembly_1__model_1 | I(q)

5loa__assembly_1__model_1 | P(r) · Pending

4. 晶体学与实验 4. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

5. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 non-polymer

实体 3 Entity 3 water

6. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

CATH v4.4 (4 domains)

7. 引用文献 (1)