SAXSdb — 5v90

▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Endoplasmic reticulum resident protein 29

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 C； UniProt 158–261	片段：UNP residues 158-261	Calreticulin × 1 （P27797）	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；2.0 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES pH 7.5	分辨率 3.25 Å R-free 0.262
2	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 158–261	片段：UNP residues 158-261	Calreticulin × 1 （P27797） GOL GLYCEROL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；2.0 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES pH 7.5	分辨率 3.25 Å R-free 0.262

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 5V90	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
2QC7 Crystal structure of the protein-disulfide isomerase related chaperone ERp29 提交 2007-06-19	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 34–261（228 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；277 K；10 mg/ml protein in 5 mM HEPES, pH 7.5, 25 mM NaCl, 0.0025% (v/v) beta-mercaptoethanol was equlibrated with a reservoir containing 0.45 M (NH4)2SO4, 0.1 M sodium acetate buffer, pH 4.5 and 18-20% (w/v) PEG 2000 monomethyl ether. Crystals of about 0.1 mm in size grew in two days. , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.90 Å R-free 0.279
2QC7 Crystal structure of the protein-disulfide isomerase related chaperone ERp29 提交 2007-06-19	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 34–261（228 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；277 K；10 mg/ml protein in 5 mM HEPES, pH 7.5, 25 mM NaCl, 0.0025% (v/v) beta-mercaptoethanol was equlibrated with a reservoir containing 0.45 M (NH4)2SO4, 0.1 M sodium acetate buffer, pH 4.5 and 18-20% (w/v) PEG 2000 monomethyl ether. Crystals of about 0.1 mm in size grew in two days. , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.90 Å R-free 0.279
5V8Z Crystal structure of ERp29 D-domain in complex with the P-domain of calmegin 提交 2017-03-22	实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 158–261（104 aa）片段：UNP residues 158-261	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；1.4 M sodium citrate pH 7.5	分辨率 2.10 Å R-free 0.219
5V8Z Crystal structure of ERp29 D-domain in complex with the P-domain of calmegin 提交 2017-03-22	实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 158–261（104 aa）片段：UNP residues 158-261	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；1.4 M sodium citrate pH 7.5	分辨率 2.10 Å R-free 0.219

共 2 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	ERP29_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 3–106； UniProt 158–261 作者链 C； PDB构建体 3–106； UniProt 158–261

Calreticulin

Homo sapiens

UniProt P27797

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 D； UniProt 238–273	片段：UNP residues 238-273	Endoplasmic reticulum resident protein 29 × 1 （P30040）	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；2.0 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES pH 7.5	分辨率 3.25 Å R-free 0.262
2	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 238–273	片段：UNP residues 238-273	Endoplasmic reticulum resident protein 29 × 1 （P30040） GOL GLYCEROL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；2.0 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES pH 7.5	分辨率 3.25 Å R-free 0.262

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 5V90	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
2CLR THREE DIMENSIONAL STRUCTURE OF A PEPTIDE EXTENDING OUT ONE END OF A CLASS I MHC BINDING SITE 提交 1994-08-01	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 C 1–10（10 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.00 Å
2CLR THREE DIMENSIONAL STRUCTURE OF A PEPTIDE EXTENDING OUT ONE END OF A CLASS I MHC BINDING SITE 提交 1994-08-01	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 F 1–10（10 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.00 Å
3DOW Complex structure of GABA type A receptor associated protein and its binding epitope on calreticulin 提交 2008-07-07	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 195–205（11 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	ZN ZINC ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；290 K；0.1 M MES, 27% v/v PEG MME 550, 10 mM ZnSO4, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K	分辨率 2.30 Å R-free 0.270
3POS Crystal structure of the globular domain of human calreticulin 提交 2010-11-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 18–204（187 aa）片段：Globular domain, UNP residues 18-204 and 302-368 linked with GSG 链 A 302–368（67 aa）片段：Globular domain, UNP residues 18-204 and 302-368 linked with GSG	未记录	CA CALCIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；277.1 K；30% PEG 4000, 0.1M sodium acetate, 0.1M Tris, pH 8.5-9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.1K	分辨率 1.65 Å R-free 0.205
3POS Crystal structure of the globular domain of human calreticulin 提交 2010-11-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 18–204（187 aa）片段：Globular domain, UNP residues 18-204 and 302-368 linked with GSG 链 B 302–368（67 aa）片段：Globular domain, UNP residues 18-204 and 302-368 linked with GSG	未记录	CA CALCIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；277.1 K；30% PEG 4000, 0.1M sodium acetate, 0.1M Tris, pH 8.5-9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.1K	分辨率 1.65 Å R-free 0.205
3POS Crystal structure of the globular domain of human calreticulin 提交 2010-11-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 C 18–204（187 aa）片段：Globular domain, UNP residues 18-204 and 302-368 linked with GSG 链 C 302–368（67 aa）片段：Globular domain, UNP residues 18-204 and 302-368 linked with GSG	未记录	CA CALCIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；277.1 K；30% PEG 4000, 0.1M sodium acetate, 0.1M Tris, pH 8.5-9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.1K	分辨率 1.65 Å R-free 0.205
3POW Crystal structure of the globular domain of human calreticulin 提交 2010-11-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 18–204（187 aa）片段：Globular domain, UNP residues 18-204 and 302-368 linked with GSG 链 A 302–368（67 aa）片段：Globular domain, UNP residues 18-204 and 302-368 linked with GSG	未记录	CA CALCIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 6；277.1 K；30% PEG 4000, 0.2M ammonium acetate, 10mM magnesium acetate, and either 0.05M MES (pH 5.7 or 6.0), or 0.05M HEPES (pH 7.0), VAPOR DIFFUSION, temperature 277.1K	分辨率 1.55 Å R-free 0.191
5LK5 Crystal structure of the globular domain of human calreticulin mutant D71K 提交 2016-07-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 A 18–204（187 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 链 A 303–368（66 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 链 B 18–204（187 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 链 B 303–368（66 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 链 C 18–204（187 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 链 C 303–368（66 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 链 D 18–204（187 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 链 D 303–368（66 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 链 E 18–204（187 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 链 E 303–368（66 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 链 F 18–204（187 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 链 F 303–368（66 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 链 G 18–204（187 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 链 G 303–368（66 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 链 H 18–204（187 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 链 H 303–368（66 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 链 I 18–204（187 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 链 I 303–368（66 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 链 J 18–204（187 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368 链 J 303–368（66 aa）片段：UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368	突变：D71K,D71K,D71K,D71K 突变：D71K,D71K,D71K,D71K 突变：D71K,D71K,D71K,D71K 突变：D71K,D71K,D71K,D71K 突变：D71K,D71K,D71K,D71K 突变：D71K,D71K,D71K,D71K 突变：D71K,D71K,D71K,D71K 突变：D71K,D71K,D71K,D71K 突变：D71K,D71K,D71K,D71K 突变：D71K,D71K,D71K,D71K 突变：D71K,D71K,D71K,D71K 突变：D71K,D71K,D71K,D71K 突变：D71K,D71K,D71K,D71K 突变：D71K,D71K,D71K,D71K 突变：D71K,D71K,D71K,D71K 突变：D71K,D71K,D71K,D71K 突变：D71K,D71K,D71K,D71K 突变：D71K,D71K,D71K,D71K 突变：D71K,D71K,D71K,D71K 突变：D71K,D71K,D71K,D71K	CA CALCIUM ION × 10 CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；277 K；30% PEG4000 0.2 M MgCl2 0.1 M Tris-HCl	分辨率 2.30 Å R-free 0.247
6ENY Structure of the human PLC editing module 提交 2017-10-07	构建体不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric	链 G 18–417（400 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 5.80 Å
7QPD Structure of the human MHC I peptide-loading complex editing module 提交 2022-01-03	构建体不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric	链 C 18–417（400 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.73 Å
8TZO Structure of human Wnt7a bound to WLS and CALR 提交 2023-08-27	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 C 1–417（417 aa）	未记录	PAM PALMITOLEIC ACID × 1 POV (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate × 1 CA CALCIUM ION × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.10 Å
8TZR Structure of human Wnt3a bound to WLS and CALR 提交 2023-08-27	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 C 1–417（417 aa）	未记录	PAM PALMITOLEIC ACID × 1 POV (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.50 Å

共 9 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	CALR_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 B； PDB构建体 5–40； UniProt 238–273 作者链 D； PDB构建体 5–40； UniProt 238–273

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

▼

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	5v90
沉积日期 deposition_date	2017-03-22
结构标题 title	Crystal structure of ERp29 D-domain in complex with the P-domain of calreticulin
关键词 keywords	chaperone, protein binding, protein folding; CHAPERONE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

▼

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	19.80 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	18.93 Å
零角强度 I(0) i0	12779700.00
分子量 molecular_weight	26457.0 kDa
排除体积 excluded_volume	33044 Å³
包络体积 envelope_volume	39633 Å³
水化壳体积 shell_volume	17943 Å³
包络直径 envelope_diameter	61.9 Å
壳层 Rg shell_rg	24.48 Å
包络 Rg envelope_rg	19.12 Å
形状 Rg shape_rg	18.89 Å
总 Rg total_rg	19.93 Å
总原子数 total_atoms	3447
残基数 n_residues	243
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	62.4 Å
Rg (实空间) rg_real	19.69 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.36 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.2780e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.4220e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	19.70 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	12780000.0000
解质量估计 total_estimate	0.9018
解质量评级 solution_quality	EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks	1
主峰位置 r_peak_primary	26.4 Å
偏度 Skewness skewness	0.155
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.474
角度范围 angular_range	— – 0.4000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	4393000.0000
实空间数据点数 n_real_points	72
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.911; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.988

▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Endoplasmic reticulum resident protein 29
分子量 formula_weight	11903.6 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	C,A
原子数 atom_count	3448

GSLPVYDALAGEFIRASGVEARQALLKQGQDNLSSVKETQKKWAEQYLKIMGKILDQGEDFPASEMTRIARLIEKNKMSDGKKEELQKSLNILTAFQKKGAEKEEL

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	Human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Calreticulin
分子量 formula_weight	4665.0 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	B,D

GSHMKPEHIPDPDAKKPEDWDEEMDGEWEPPVIQNPEYKG

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	Human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	GLYCEROL
分子量 formula_weight	92.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

▼

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	5v90A00
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology	1150 — Endoplasmic reticulum protein erp29
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	12 — Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal domain

结构域编号 domain_id	5v90C00
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology	1150 — Endoplasmic reticulum protein erp29
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	12 — Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal domain

▶

8. 引用文献 (1)

▶

晶胞边长 a length_a	68.573 Å
晶胞边长 b length_b	68.573 Å
晶胞边长 c length_c	167.778 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	16

空间群 space_group	P 41 21 2
空间群编号 int_tables_number	92
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	3.255 Å
最低分辨率 resolution_low	43.340 Å
R 因子 r_factor	0.2413
R_work r_work	0.2401
R_free r_free	0.2621

fit	/app/data/saxs_computation/v9/5v90/5v90.fit
pddf	/app/data/pr_computation/v9/5v90/5v90.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/v9/5v90/5v90.dat

Crystal structure of ERp29 D-domain in complex with the P-domain of calreticulin

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Endoplasmic reticulum resident protein 29

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Calreticulin

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 3 Entity 3 non-polymer

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

CATH v4.4 (2 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)