← 返回搜索
6nf3

Structure of the Monoclinic-3 (Monocln-3) Crystal Form of Human Apolipoprotein C1

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 88.8 Å Quality: GOOD
▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Apolipoprotein C-I

物种未注明

UniProt P02654

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–83 链 B； UniProt 1–83 未记录 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION；pH 6.5；298 K；The crystals were grown by sitting drop vapor diffusion in Cryschem plates using 0.6 ml reservoirs of 16% to 18% 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD) containing o.1 M sodium acetate and 0.25% octyl-beta-s-1-thioglucopyanoside. The drops were equal volumes, generally 6 ul each, of the reservoir and an 8 mg/ml solution of protein dissolved in .02 M ammonium bicarbonate. 分辨率 2.33 Å R-free 0.318

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 6NF3 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1ALE CONFORMATION OF TWO PEPTIDES CORRESPONDING TO HUMAN APOLIPOPROTEIN C-I RESIDUES 7-24 AND 35-53 IN THE PRESENCE OF SODIUM DODECYLSULFATE BY CD AND NMR SPECTROSCOPY 提交 1995-02-20 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 33–50（18 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
1ALF CONFORMATION OF TWO PEPTIDES CORRESPONDING TO HUMAN APOLIPOPROTEIN C-I RESIDUES 7-24 AND 35-53 IN THE PRESENCE OF SODIUM DODECYLSULFATE BY CD AND NMR SPECTROSCOPY 提交 1995-02-20 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 61–79（19 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
1IOJ HUMAN APOLIPOPROTEIN C-I, NMR, 18 STRUCTURES 提交 1998-05-12 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 27–83（57 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 4.8；323 K
NMR样品组成 5.8 mM native apoC-I, 90%H2O/10%D2O, 232 mM SDS-D25 | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 5 mM selectively 15N-labeled synthetic apoC-I, 90%H2O/10%D2O, 200 mM SDS-D25 | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
1OPP PEPTIDE OF HUMAN APOLIPOPROTEIN C-I RESIDUES 1-38, NMR, 28 STRUCTURES 提交 1997-05-08 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 27–64（38 aa） 片段：RESIDUES 1 - 38
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 4.8；310 K
NMR样品组成 5 mM apoC, 300 mM SDS-d2s | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 5 mM apoC, 300 mM SDS-d2s | 99.9% D2O
NMR样品组成 5 mM apoC, 50 mM potassium chloride, 20 mM potassium phosphate | 50% (v/v) TFE-d, 10% D2O
分辨率未提供
6DVU Structure of the Monoclinic-1 (Monocl-1) Crystal Form of Human Apolipoprotein C1 提交 2018-06-25 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–83（83 aa）
链 B 1–83（83 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8；298 K；Crystallized in Cryschem sitting drop plates with reservoirs of 16%-18% 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD), 0.1 M sodium acetate and 0.25% octyl-beta-s-1-thioglucopyanoside. The drops were composed of equal amounts of 8 mg/ml protein in 0.02 ammonium bicarbonate and reservoir.
分辨率 1.80 Å R-free 0.276
6DXR Structure of the Monoclinic-2 (Monocl-2) Crystal Form of Human Apolipoprotein C1 提交 2018-06-29 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–83（83 aa）
链 B 1–83（83 aa）
未记录 MPD (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6；298 K；20% PEG
分辨率 2.00 Å R-free 0.287
6DZ6 Structure of the Orthorhombic (Orthrhmb) Crystal Form of Human Apolipoprotein C1 提交 2018-07-03 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–83（83 aa）
链 B 1–83（83 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 6；298 K；16% MPD - 18% MPD
分辨率 3.00 Å R-free 0.283

共 7 个其他 PDB 条目、7 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 APOC1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–83； UniProt 1–83 作者链 B； PDB构建体 1–83； UniProt 1–83

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 6nf3

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 6nf3
下载 Download
▼

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id6nf3
沉积日期 deposition_date2018-12-18
结构标题 titleStructure of the Monoclinic-3 (Monocln-3) Crystal Form of Human Apolipoprotein C1
关键词 keywordslipoprotein particles, cholesterol, blood, vascular, LIPID BINDING PROTEIN; LIPID BINDING PROTEIN
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
▼

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier22.85 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron23.51 Å
零角强度 I(0) i02491730.00
分子量 molecular_weight11502.0 kDa
排除体积 excluded_volume14607 ų
包络体积 envelope_volume21766 ų
水化壳体积 shell_volume9418 ų
包络直径 envelope_diameter88.3 Å
壳层 Rg shell_rg25.69 Å
包络 Rg envelope_rg23.70 Å
形状 Rg shape_rg23.47 Å
总 Rg total_rg24.04 Å
总原子数 total_atoms809
残基数 n_residues97
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax88.8 Å
Rg (实空间) rg_real23.25 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.97 Å
I(0) (实空间) i0_real2.4920e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.8380e+04
Rg (倒空间) rg_reciprocal23.16 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal2492000.0000
解质量估计 total_estimate0.7568
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary22.9 Å
偏度 Skewness skewness0.599
峰度 Kurtosis kurtosis-0.105
角度范围 angular_range— – 0.3500 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0001
最高正则化参数 α highest_alpha106800.0000
实空间数据点数 n_real_points67
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.509; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.323; Smooth: 0.985
▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

▶

8. 引用文献 (1)

▶

9. 文件与曲线 (10)