6o07

Structure and mechanism of acetylation by the N-terminal dual enzyme NatA/Naa50 complex

Method: X-RAY DIFFRACTION

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

N-terminal acetyltransferase A complex subunit NAT5

Saccharomyces cerevisiae

当前结构中的状态

Assembly	物理组成	蛋白状态	分子拷贝数	共同组分	数据核对
1	蛋白异源复合物	异源复合物	蛋白 3	Naa15 × 1 （G2WCC0） N-terminal acetyltransferase A complex catalytic subunit ARD1 × 1 （P07347） CHLORIDE ION × 18 GLYCEROL × 8 ACETYL COENZYME *A × 1 MALONATE ION × 4 INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 1 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID × 1 water × 3	与蛋白数一致

数据库中的同蛋白其他状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	NAT5_YEAST
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 C； PDB构建体 1–176； UniProt 1–176

Naa15

Saccharomyces cerevisiae

UniProt G2WCC0

当前结构中的状态

Assembly	物理组成	蛋白状态	分子拷贝数	共同组分	数据核对
1	蛋白异源复合物	异源复合物	蛋白 3	N-terminal acetyltransferase A complex subunit NAT5 × 1 （Q08689） N-terminal acetyltransferase A complex catalytic subunit ARD1 × 1 （P07347） CHLORIDE ION × 18 GLYCEROL × 8 ACETYL COENZYME *A × 1 MALONATE ION × 4 INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 1 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID × 1 water × 3	与蛋白数一致

数据库中的同蛋白其他状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	G2WCC0_YEASK
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–854； UniProt 1–854

N-terminal acetyltransferase A complex catalytic subunit ARD1

Saccharomyces cerevisiae

UniProt P07347

当前结构中的状态

Assembly	物理组成	蛋白状态	分子拷贝数	共同组分	数据核对
1	蛋白异源复合物	异源复合物	蛋白 3	N-terminal acetyltransferase A complex subunit NAT5 × 1 （Q08689） Naa15 × 1 （G2WCC0） CHLORIDE ION × 18 GLYCEROL × 8 ACETYL COENZYME *A × 1 MALONATE ION × 4 INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 1 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID × 1 water × 3	与蛋白数一致

数据库中的同蛋白其他状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	ARD1_YEAST
Isoform	—
PDB实体	3
链与序列区间	作者链 B； PDB构建体 1–238； UniProt 1–238

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	6o07
沉积日期 deposition_date	2019-02-15
结构标题 title	Structure and mechanism of acetylation by the N-terminal dual enzyme NatA/Naa50 complex
关键词 keywords	N-terminal acetylation, protein complex, NatA, Naa50, NatE, TRANSFERASE; TRANSFERASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. Official assembly/model 理论 SAXS Official SAXS Profiles

页面只读取最新 assembly 计算结果。每一条曲线都对应明确的 PDB、official biological assembly 和 coordinate model。

6o07__assembly_1__model_1

Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)

下载该曲线 .dat

6o07__assembly_1__model_1 | I(q)

100 个绘图点；横轴和纵轴均采用对数尺度。

6o07__assembly_1__model_1 | P(r) · Pending

P(r) 将按相同 assembly/model 分别计算和展示。

Rg（Guinier）	34.01 Å
Rg（电子密度）	33.14 Å
总 Rg	33.59 Å
原子数	8848
残基数	1101
排除体积	157380 Å³
最大 q	0.500 Å⁻¹

Assembly	Model	结构单元	聚集说明	状态	CRYSOL	操作
1	1	`6o07__assembly_1__model_1`	trimeric （3）	成功	4.1.3-1-20251215 (887e7ef)	查看下载

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4. 晶体学与实验 4. Crystallography & Experiment

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5. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (10)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	N-terminal acetyltransferase A complex subunit NAT5
分子量 formula_weight	19753.7 kDa
EC 编号 ec_number	2.3.1.258
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	C
原子数 atom_count	9036

MGRDICTLDNVYANNLGMLTKLAHVTVPNLYQDAFFSALFAEDSLVAKNKKPSSKKDVHFTQMAYYSEIPVGGLVAKLVPKKQNELSLKGIQIEFLGVLPNYRHKSIGSKLLKFAEDKCSECHQHNVFVYLPAVDDLTKQWFIAHGFEQVGETVNNFIKGVNGDEQDAILLKKHIS

来源 Source

来源生物 organism	Saccharomyces cerevisiae
通用名 common_name	;Baker's yeast ;
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	4932
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Naa15
分子量 formula_weight	99067.2 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A

MSRKRSTKPKPAAKIALKKENDQFLEALKLYEGKQYKKSLKLLDAILKKDGSHVDSLALKGLDLYSVGEKDDAASYVANAIRKIEGASASPICCHVLGIYMRNTKEYKESIKWFTAALNNGSTNKQIYRDLATLQSQIGDFKSALVSRKKYWEAFLGYRANWTSLAVAQDVNGERQQAINTLSQFEKLAEGKISDSEKYEHSECLMYKNDVMYKAASDNQDKLQNVLKHLNDIEPCVFDKFGLLERKATIYMKLGQLKDASIVYRTLIKRNPDNFKYYKLLEVSLGIQGDNKLKKALYGKLEQFYPRCEPPKFIPLTFLQDKEELSKKLREYVLPQLKRGVPATFSNVKPLYQRRKSKVSPLLEKIVLDYLSGLDPTQDPIPFIWTNYYLSQHFLFLKDFPKAQEYIDAALDHTPTLVEFYILKARILKHLGLMDTAAGILEEGRQLDLQDRFINCKTVKYFLRANNIDKAVEVASLFTKNDDSVNGIKDLHLVEASWFIVEQAEAYYRLYLDRKKKLDDLESLKKEVESDKSEQIANDIKENQWLVRKYKGLALKRFNAIPKFYKQFEDDQLDFHSYCMRKGTPRAYLEMLEWGKALYTKPMYVRAMKEASKLYFQMHDDRLKRKSDSLDENSDEIQNNGQNSSSQKKKAKKEAAAMNKRKETEAKSVAAYPSDQDNDVFGEKLIETSTPMEDFATEFYNNYSMQVREDERDYILDFEFNYRIGKLALCFASLNKFAKRFGTTSGLFGSMAIVLLHATRNDTPFDPILKKVVTKSLEKEYSENFPLNEISNNSFDWLNFYQEKFGKNDINGLLFLYRYRDDVPIGSSNLKEMIISSLSPLEPHSQNEILQYYL

来源 Source

来源生物 organism	Saccharomyces cerevisiae
通用名 common_name	;Baker's yeast ;
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	4932
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 3 Entity 3 polymer

描述 description	N-terminal acetyltransferase A complex catalytic subunit ARD1
分子量 formula_weight	27635.2 kDa
EC 编号 ec_number	2.3.1.255
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	B

MPINIRRATINDIICMQNANLHNLPENYMMKYYMYHILSWPEASFVATTTTLDCEDSDEQDENDKLELTLDGTNDGRTIKLDPTYLAPGEKLVGYVLVKMNDDPDQQNEPPNGHITSLSVMRTYRRMGIAENLMRQALFALREVHQAEYVSLHVRQSNRAALHLYRDTLAFEVLSIEKSYYQDGEDAYAMKKVLKLEELQISNFTHRRLKENEEKLEDDLESDLLEDIIKQGVNDIIV

来源 Source

来源生物 organism	Saccharomyces cerevisiae
通用名 common_name	;Baker's yeast ;
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	4932
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 4 Entity 4 non-polymer

描述 description	CHLORIDE ION
分子量 formula_weight	35.5 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	18

实体 5 Entity 5 non-polymer

描述 description	GLYCEROL
分子量 formula_weight	92.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	8

实体 6 Entity 6 non-polymer

描述 description	ACETYL COENZYME *A
分子量 formula_weight	809.6 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 7 Entity 7 non-polymer

描述 description	MALONATE ION
分子量 formula_weight	102.0 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	4

实体 8 Entity 8 non-polymer

描述 description	INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE
分子量 formula_weight	660.0 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 9 Entity 9 non-polymer

描述 description	4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID
分子量 formula_weight	238.3 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 10 Entity 10 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	188

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6. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d6o07c_
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.108 — Acyl-CoA N-acyltransferases (Nat)
超家族 Superfamily superfamily	d.108.1 — Acyl-CoA N-acyltransferases (Nat)
家族 Family family	d.108.1.0 — automated matches

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	6o07B00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	630 — Aminopeptidase
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	30 — Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT)

结构域编号 domain_id	6o07C00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	630 — Aminopeptidase
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	30 — Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT)

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晶胞边长 a length_a	84.437 Å
晶胞边长 b length_b	125.726 Å
晶胞边长 c length_c	145.924 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	4

空间群 space_group	P 21 21 21
空间群编号 int_tables_number	19
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.702 Å
最低分辨率 resolution_low	47.658 Å
R 因子 r_factor	0.2235
R_work r_work	0.2221
R_free r_free	0.2503

Structure and mechanism of acetylation by the N-terminal dual enzyme NatA/Naa50 complex

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

N-terminal acetyltransferase A complex subunit NAT5

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

单体

同源二聚体

同源四聚体

其他同源多聚体

异源或核酸复合物

Naa15

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

单体

同源二聚体

同源四聚体

其他同源多聚体

异源或核酸复合物

N-terminal acetyltransferase A complex catalytic subunit ARD1

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

单体

同源二聚体

同源四聚体

其他同源多聚体

异源或核酸复合物

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. Official assembly/model 理论 SAXS Official SAXS Profiles

6o07__assembly_1__model_1

6o07__assembly_1__model_1 | I(q)

6o07__assembly_1__model_1 | P(r) · Pending

4. 晶体学与实验 4. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

5. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (10)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 3 Entity 3 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 4 Entity 4 non-polymer

实体 5 Entity 5 non-polymer

实体 6 Entity 6 non-polymer

实体 7 Entity 7 non-polymer

实体 8 Entity 8 non-polymer

实体 9 Entity 9 non-polymer

实体 10 Entity 10 water

6. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

CATH v4.4 (2 domains)

7. 引用文献 (1)