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6zk0

1.47A human IMPase with ebselen

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 77.8 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Inositol monophosphatase 1

Homo sapiens

UniProt P29218

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 AAA； UniProt 1–277 链 BBB； UniProt 1–277 未记录 NA SODIUM ION × 8 MN MANGANESE (II) ION × 6 SO4 SULFATE ION × 2 GOL GLYCEROL × 9 9JT N-phenyl-2-selanylbenzamide × 2 MES 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；293 K；0.2M MnS04, 0.1M MES, 28% PEG4000 and pH 5.5 分辨率 1.47 Å R-free 0.208

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 6ZK0 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1AWB HUMAN MYO-INOSITOL MONOPHOSPHATASE IN COMPLEX WITH D-INOSITOL-1-PHOSPHATE AND CALCIUM 提交 1997-10-01 构建体不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 2–277（276 aa）
链 B 2–277（276 aa）
未记录 CA CALCIUM ION × 6 CL CHLORIDE ION × 2 IPD D-MYO-INOSITOL-1-PHOSPHATE × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6.5；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 18% PEG 8,000, 100MM SODIUM CACODYLATE PH 6.5, 200MM CALCIUM ACETATE, 1MM EDTA, 4MM DTT, 40MM D-INOSITOL-1-PHOSPHATE, 0.1M SODIUM CACODYLATE PH 6.5
分辨率 2.50 Å R-free 0.189
1IMA STRUCTURAL ANALYSIS OF INOSITOL MONOPHOSPHATASE COMPLEXES WITH SUBSTRATES 提交 1994-02-08 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–277（277 aa）
链 B 1–277（277 aa）
未记录 GD GADOLINIUM ATOM × 2 IPD D-MYO-INOSITOL-1-PHOSPHATE × 2 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.30 Å
1IMB STRUCTURAL ANALYSIS OF INOSITOL MONOPHOSPHATASE COMPLEXES WITH SUBSTRATES 提交 1994-02-08 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–277（277 aa）
链 B 1–277（277 aa）
未记录 GD GADOLINIUM ATOM × 2 LIP L-MYO-INOSITOL-1-PHOSPHATE × 2 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.20 Å
1IMC STRUCTURAL STUDIES OF METAL BINDING BY INOSITOL MONOPHOSPHATASE: EVIDENCE FOR TWO-METAL ION CATALYSIS 提交 1994-02-08 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–277（277 aa）
链 B 1–277（277 aa）
未记录 MN MANGANESE (II) ION × 6 CL CHLORIDE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.60 Å
1IMD STRUCTURAL STUDIES OF METAL BINDING BY INOSITOL MONOPHOSPHATASE: EVIDENCE FOR TWO-METAL ION CATALYSIS 提交 1994-02-08 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–277（277 aa）
链 B 1–277（277 aa）
未记录 MN MANGANESE (II) ION × 4 PO4 PHOSPHATE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.60 Å
1IME STRUCTURAL STUDIES OF METAL BINDING BY INOSITOL MONOPHOSPHATASE: EVIDENCE FOR TWO-METAL ION CATALYSIS 提交 1994-02-08 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–277（277 aa）
链 B 1–277（277 aa）
未记录 CA CALCIUM ION × 2 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.25 Å
1IMF STRUCTURAL STUDIES OF METAL BINDING BY INOSITOL MONOPHOSPHATASE: EVIDENCE FOR TWO-METAL ION CATALYSIS 提交 1994-02-08 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–277（277 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.50 Å
2HHM STRUCTURE OF INOSITOL MONOPHOSPHATASE, THE PUTATIVE TARGET OF LITHIUM THERAPY 提交 1992-10-20 构建体不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 2–277（276 aa）
链 B 2–277（276 aa）
未记录 SO4 SULFATE ION × 2 GD GADOLINIUM ATOM × 2 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.10 Å
4AS4 Structure of human inositol monophosphatase 1 提交 2012-04-27 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–277（277 aa）
链 B 1–277（277 aa）
未记录 PO4 PHOSPHATE ION × 2 MG MAGNESIUM ION × 6 GOL GLYCEROL × 7 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7；40% W/V PEG 3350 AND 0.2 M MAGNESIUM FORMATE, pH 7
分辨率 1.70 Å R-free 0.186
6GIU Human IMPase with L-690330 提交 2018-05-15 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–277（277 aa）
链 B 1–277（277 aa）
未记录 MN MANGANESE (II) ION × 7 L69 [1-(4-oxidanylphenoxy)-1-phosphono-ethyl]phosphonic acid × 2 GOL GLYCEROL × 19 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；293 K；Equal volumes (1uL) of the enzyme-inhibitor mix and reservoir solution (0.2 M MnSO4, 0.1 M MES pH 5.5, 25 % (w/v) PEG 4000) containing seeds (diluted 1:100 in reservoir solution) were mixed.
分辨率 1.39 Å R-free 0.167
6GJ0 Human IMPase with Mn 提交 2018-05-15 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–277（277 aa）
链 B 1–277（277 aa）
未记录 MN MANGANESE (II) ION × 6 GOL GLYCEROL × 6 MES 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；293 K；Equal volumes (1 uL) of the protein in storage buffer (20 mg/mL) and reservoir solution (0.12 M MnSO4, 0.1 M MES pH 5.5, 24 % (w/v) PEG 4000) were mixed.
分辨率 1.73 Å R-free 0.210
7VCE Structural studies of human inositol monophosphatase-1 inhibition by ebselen 提交 2021-09-02 构建体不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 3–276（274 aa）
链 B 3–276（274 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；292.15 K；0.2 M magnesium formate and 20% (wt/vol) PEG 3350
分辨率 2.60 Å R-free 0.244

共 12 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 IMPA1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 AAA； PDB构建体 3–279； UniProt 1–277 作者链 BBB； PDB构建体 3–279； UniProt 1–277

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 6zk0

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 6zk0
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id6zk0
沉积日期 deposition_date2020-06-29
结构标题 title1.47A human IMPase with ebselen
关键词 keywordsInhibitor, Complex, phosphatase, HYDROLASE; HYDROLASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier24.01 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron23.10 Å
零角强度 I(0) i060935700.00
分子量 molecular_weight60801.0 kDa
排除体积 excluded_volume75891 ų
包络体积 envelope_volume85157 ų
水化壳体积 shell_volume29959 ų
包络直径 envelope_diameter80.1 Å
壳层 Rg shell_rg31.11 Å
包络 Rg envelope_rg23.32 Å
形状 Rg shape_rg23.15 Å
总 Rg total_rg23.81 Å
总原子数 total_atoms4225
残基数 n_residues549
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax77.8 Å
Rg (实空间) rg_real23.94 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.40 Å
I(0) (实空间) i0_real6.0940e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error7.6730e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal23.96 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal60940000.0000
解质量估计 total_estimate0.8873
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary29.2 Å
偏度 Skewness skewness0.334
峰度 Kurtosis kurtosis-0.212
角度范围 angular_range— – 0.3300 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha23130000.0000
实空间数据点数 n_real_points65
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.846; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.992
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (8)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)