Coagulation factor V
物种未注明
当前结构中的状态
| Assembly | 聚集状态 | 构建体 | 突变与修饰 | 配体、离子与共同组分 | 实验方法与环境 | 结构质量 |
|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白拷贝数一致 | 链 B; UniProt 29–2224 | 未记录 | 无其他共同聚合物 | ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4;20 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM CaCl2 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE | 分辨率 3.60 Å |
数据库中的同蛋白其他状态
以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。
| 其他 PDB | 相对当前条目 7KVF | Assembly / 聚集状态 | 构建体 | 突变与修饰 | 配体、离子与非聚合物 | 实验方法与环境 | 结构质量 |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1CZS CRYSTAL STRUCTURE OF THE C2 DOMAIN OF HUMAN COAGULATION FACTOR V: COMPLEX WITH PHENYLMERCURY 提交 1999-09-07 | 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 | Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric |
链 A
2065–2224(160 aa)
片段:C2 DISCOIDIN-LIKE DOMAIN
|
未记录 | PHG PHENYLMERCURY × 1 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 10.2;AMMONIUM SULFATE, pH 10.20, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
|
分辨率 1.90 Å R-free 0.258 |
| 1CZT CRYSTAL STRUCTURE OF THE C2 DOMAIN OF HUMAN COAGULATION FACTOR V 提交 1999-09-07 | 构建体不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 | Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric |
链 A
2065–2224(160 aa)
片段:C2 DISCOIDIN-LIKE DOMAIN
|
未记录 | 未记录非水小分子 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 10.2;AMMONIUM SULFATE, pH 10.20, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
|
分辨率 1.87 Å R-free 0.242 |
| 1CZV CRYSTAL STRUCTURE OF THE C2 DOMAIN OF HUMAN COAGULATION FACTOR V: DIMERIC CRYSTAL FORM 提交 1999-09-07 | 构建体不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 | Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric |
链 A
2065–2224(160 aa)
片段:C2 DISCOIDIN-LIKE DOMAIN
|
未记录 | 未记录非水小分子 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件
pH 10;pH 10.00
|
分辨率 2.40 Å R-free 0.257 |
| 1CZV CRYSTAL STRUCTURE OF THE C2 DOMAIN OF HUMAN COAGULATION FACTOR V: DIMERIC CRYSTAL FORM 提交 1999-09-07 | 构建体不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 | Assembly 2 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric |
链 B
2065–2224(160 aa)
片段:C2 DISCOIDIN-LIKE DOMAIN
|
未记录 | 未记录非水小分子 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件
pH 10;pH 10.00
|
分辨率 2.40 Å R-free 0.257 |
| 3P6Z Structural basis of thrombin mediated factor V activation: essential role of the hirudin-like sequence Glu666-Glu672 for processing at the heavy chain-B domain junction 提交 2010-10-11 | 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 | Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric |
链 C
685–737(53 aa)
片段:FACTOR V, A2-B DOMAIN LINKER
|
未记录 | NA SODIUM ION × 3 0G6 D-phenylalanyl-N-[(2S,3S)-6-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-chloro-2-hydroxyhexan-3-yl]-L-prolinamide × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 CL CHLORIDE ION × 3 MPD (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL × 1 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.5;293 K;100 mM MOPS/HEPES-Na, pH 7.5, 12.5% (w/v) PEG 1000, 12.5% (w/v) PEG 3350, 12.5% (v/v) 2-methylpentane-2,4-diol (MPD), 30 mM Ca2+, 30 mM Mg2+, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
|
分辨率 1.70 Å R-free 0.239 |
| 3P6Z Structural basis of thrombin mediated factor V activation: essential role of the hirudin-like sequence Glu666-Glu672 for processing at the heavy chain-B domain junction 提交 2010-10-11 | 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 | Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric |
链 I
685–737(53 aa)
片段:FACTOR V, A2-B DOMAIN LINKER
|
未记录 | NA SODIUM ION × 6 0G6 D-phenylalanyl-N-[(2S,3S)-6-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-chloro-2-hydroxyhexan-3-yl]-L-prolinamide × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.5;293 K;100 mM MOPS/HEPES-Na, pH 7.5, 12.5% (w/v) PEG 1000, 12.5% (w/v) PEG 3350, 12.5% (v/v) 2-methylpentane-2,4-diol (MPD), 30 mM Ca2+, 30 mM Mg2+, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
|
分辨率 1.70 Å R-free 0.239 |
| 3P70 Structural basis of thrombin-mediated factor V activation: essential role of the hirudin-like sequence Glu666-Glu672 for processing at the heavy chain-B domain junction 提交 2010-10-11 | 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 | Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric |
链 M
685–737(53 aa)
片段:FACTOR V, A2-B DOMAIN LINKER
|
未记录 | NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 BEN BENZAMIDINE × 1 NA SODIUM ION × 2 BGC beta-D-glucopyranose × 1 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.5;293 K;100 mM MOPS/HEPES-Na, pH 7.5, 12.5% (w/v) PEG 1000, 12.5% (w/v) PEG 3350, 12.5% (v/v) 2-methylpentane-2,4-diol (MPD), 20 mM D-glucose, 20 mM D-mannose, 20 mM D-galactose, 20 mM L-fucose, 20 mM D-xylose, 20 mM N-acetyl-D-glucosamine , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
|
分辨率 2.55 Å R-free 0.279 |
| 3P70 Structural basis of thrombin-mediated factor V activation: essential role of the hirudin-like sequence Glu666-Glu672 for processing at the heavy chain-B domain junction 提交 2010-10-11 | 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 | Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric |
链 N
685–737(53 aa)
片段:FACTOR V, A2-B DOMAIN LINKER
|
未记录 | NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 BEN BENZAMIDINE × 1 NA SODIUM ION × 2 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.5;293 K;100 mM MOPS/HEPES-Na, pH 7.5, 12.5% (w/v) PEG 1000, 12.5% (w/v) PEG 3350, 12.5% (v/v) 2-methylpentane-2,4-diol (MPD), 20 mM D-glucose, 20 mM D-mannose, 20 mM D-galactose, 20 mM L-fucose, 20 mM D-xylose, 20 mM N-acetyl-D-glucosamine , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
|
分辨率 2.55 Å R-free 0.279 |
| 3P70 Structural basis of thrombin-mediated factor V activation: essential role of the hirudin-like sequence Glu666-Glu672 for processing at the heavy chain-B domain junction 提交 2010-10-11 | 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 | Assembly 3 其他组合 异源复合物;蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric |
链 O
685–737(53 aa)
片段:FACTOR V, A2-B DOMAIN LINKER
|
未记录 | BEN BENZAMIDINE × 1 NA SODIUM ION × 1 BGC beta-D-glucopyranose × 1 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.5;293 K;100 mM MOPS/HEPES-Na, pH 7.5, 12.5% (w/v) PEG 1000, 12.5% (w/v) PEG 3350, 12.5% (v/v) 2-methylpentane-2,4-diol (MPD), 20 mM D-glucose, 20 mM D-mannose, 20 mM D-galactose, 20 mM L-fucose, 20 mM D-xylose, 20 mM N-acetyl-D-glucosamine , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
|
分辨率 2.55 Å R-free 0.279 |
| 3P70 Structural basis of thrombin-mediated factor V activation: essential role of the hirudin-like sequence Glu666-Glu672 for processing at the heavy chain-B domain junction 提交 2010-10-11 | 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 | Assembly 4 其他组合 异源复合物;蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric |
链 P
685–737(53 aa)
片段:FACTOR V, A2-B DOMAIN LINKER
|
未记录 | BEN BENZAMIDINE × 1 NA SODIUM ION × 2 BGC beta-D-glucopyranose × 1 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.5;293 K;100 mM MOPS/HEPES-Na, pH 7.5, 12.5% (w/v) PEG 1000, 12.5% (w/v) PEG 3350, 12.5% (v/v) 2-methylpentane-2,4-diol (MPD), 20 mM D-glucose, 20 mM D-mannose, 20 mM D-galactose, 20 mM L-fucose, 20 mM D-xylose, 20 mM N-acetyl-D-glucosamine , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
|
分辨率 2.55 Å R-free 0.279 |
| 3S9C Russell's viper venom serine proteinase, RVV-V in complex with the fragment (residues 1533-1546) of human factor V 提交 2011-06-01 | 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 | Assembly 1 其他组合 异源复合物;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric |
链 B
1561–1574(14 aa)
片段:UNP residues 1561-1574
|
未记录 | BGC beta-D-glucopyranose × 1 GLC alpha-D-glucopyranose × 1 ACT ACETATE ION × 4 ZN ZINC ION × 3 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 6;293 K;20% PEG 3350, 0.2M zinc acetate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
|
分辨率 1.80 Å R-free 0.218 |
| 7KVE Cryo-EM structure of human Factor V at 3.3 Angstrom resolution 提交 2020-11-27 | 结构质量不同 | Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric |
链 B
29–2224(2196 aa)
|
未记录 | 未记录非水小分子 |
ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液
pH 7.4;20 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM CaCl2
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
|
分辨率 3.30 Å |
| 7KXY Cryo-EM structure of human Factor Va at 4.4 Angstrom resolution 提交 2020-12-05 | 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 结构质量不同 | Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric |
链 A
29–737(709 aa)
片段:UNP residues 29-737
链 B
1574–2224(651 aa)
片段:UNP residues 1574-2224
|
未记录 | 未记录非水小分子 |
ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液
pH 7.4;20 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM CaCl2
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
|
分辨率 4.40 Å |
| 7TPP Cryo-em structure of human prothrombin:prothrombinase at 4.1 Angstrom resolution 提交 2022-01-25 | 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 | Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric |
链 C
29–737(709 aa)
片段:domains A1 and A2 (UNP residues 29-737)
链 D
1574–2224(651 aa)
片段:domains C1, C2, and A3 (UNP residues 1574-2224)
|
未记录 | 未记录非水小分子 |
ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液
pH 7.4;20mM Hepes, 150mM NaCl, 5mM CaCl2
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
|
分辨率 4.10 Å |
| 8FDG Cryo-EM structure of coagulation factor V short 提交 2022-12-03 | 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 | Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric |
链 A
29–783(755 aa)
链 A
1487–2224(738 aa)
|
未记录 | 未记录非水小分子 |
ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液
pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE;2 second blot
20 second wait time
|
分辨率 3.20 Å |
| 8TN9 Structural architecture of the acidic region of the B domain of coagulation factor V 提交 2023-08-01 | 配体/离子不同 结构质量不同 | Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric |
链 A
29–2224(2196 aa)
|
未记录 | NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 4 |
ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液
pH 7.4;20 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM CaCl2
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
|
分辨率 3.05 Å |
| 9CTH Preliminary map of the Prothrombin-prothrombinase complex on nano discs 提交 2024-07-25 | 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 | Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric |
链 A
29–737(709 aa)
片段:Domains A1 and A2 (UNP residues 29-737)
链 E
1574–2224(651 aa)
片段:Domains C1, C2, and A3 (UNP residues 1574-2224)
|
未记录 | NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 6 |
ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液
pH 7.4;20 mM HEPES, 150 mM NaCl, and 5 mM CaCl2
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
|
分辨率 6.47 Å |
| 9I2H A 3.3 angstrom cryo-EM structure of an engineered high-affinity human prothrombinase complex 提交 2025-01-20 | 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 | Assembly 1 其他组合 异源复合物;蛋白 × 4 PDB 声明:pentameric |
链 A
29–737(709 aa)
链 B
1574–2224(651 aa)
|
非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) | CA CALCIUM ION × 2 NA SODIUM ION × 1 0GJ L-alpha-glutamyl-N-{(1S)-4-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-[(1S)-2-chloro-1-hydroxyethyl]butyl}glycinamide × 1 CU COPPER (II) ION × 1 |
ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液
pH 7.5;20mM HEPES, 150mM NaCl and 5mM CaCl2
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
|
分辨率 3.28 Å |
| 9MOT Cryo-EM structure of factor Va bound to activated protein C 提交 2024-12-27 | 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 | Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric |
链 A
29–737(709 aa)
片段:Domains A1 and A2 (UNP residues 29-737)
链 B
1574–2224(651 aa)
片段:Domains C1, C2, and A3 (UNP residues 1574-2224)
|
未记录 | NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 8 |
ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液
pH 7.4;20 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM CaCl2
cryo-EM缓冲液
pH 7.4;20 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 40uM n-Dodecyl-B-D-Maltoside
cryo-EM缓冲液
pH 7.4;20 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM CaCl2
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
|
分辨率 3.15 Å |
| 9MOV Cryo-EM structure of factor Va bound to activated protein C 提交 2024-12-27 | 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 | Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric |
链 A
29–737(709 aa)
片段:Domains A1 and A2 (UNP residues 29-737)
链 B
1574–2224(651 aa)
片段:Domains C1, C2, and A3 (UNP residues 1574-2224)
|
未记录 | NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 9 CA CALCIUM ION × 7 |
ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液
pH 7.4;20 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM CaCl2
cryo-EM缓冲液
pH 7.4;20 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 40uM n-Dodecyl-B-D-Maltoside
cryo-EM缓冲液
pH 7.4;20 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM CaCl2
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
|
分辨率 3.00 Å |
| 9YQ8 Cryo-EM complex of meizothrombinDESF1, factor Xa, and factor Va 提交 2025-10-15 | 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 | Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric |
链 A
1574–2224(651 aa)
片段:Domains C1, C2, and A3 (UNP residues 1574-2224)
链 B
29–702(674 aa)
|
未记录 | 未记录非水小分子 |
ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液
pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
|
分辨率 3.84 Å |
共 16 个其他 PDB 条目、21 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态
查看构建体与数据证据
| UniProt名称 | FA5_HUMAN |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 B; PDB构建体 1–2196; UniProt 29–2224 |