7m6u

Crystal structure of a circular permutation and computationally designed pro-enzyme of carboxypeptidase G2

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 168.3 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Carboxypeptidase G2 circular permuation pro-domain fusion

synthetic construct

UniProt P06621

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 89–415 链 A; UniProt 25–88 链 C; UniProt 89–415 链 C; UniProt 25–88 突变:K177A ZN ZINC ION × 11 SO4 SULFATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 8;293 K;Protein was prepared to a concentration of 19 mg/mL in 50 mM Tris 100 mM NaCl pH 7.4 0.2 mM ZnSO4. Reservoirs containing 750 uL of 20 mM Tris pH 8.0, 10% glycerol, and 10% PEG 3350 were prepared in 24 well hanging drop vapor diffusion plates. Equal volumes of protein solution and reservoir solution were mixed on a cover slip and suspended over the reservoir 分辨率 2.59 Å R-free 0.279
2 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 89–415 链 B; UniProt 25–88 链 D; UniProt 89–415 链 D; UniProt 25–88 突变:K177A ZN ZINC ION × 9 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 8;293 K;Protein was prepared to a concentration of 19 mg/mL in 50 mM Tris 100 mM NaCl pH 7.4 0.2 mM ZnSO4. Reservoirs containing 750 uL of 20 mM Tris pH 8.0, 10% glycerol, and 10% PEG 3350 were prepared in 24 well hanging drop vapor diffusion plates. Equal volumes of protein solution and reservoir solution were mixed on a cover slip and suspended over the reservoir 分辨率 2.59 Å R-free 0.279

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 2 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CBPG_PSES6
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 24–350; UniProt 89–415 作者链 A; PDB构建体 355–418; UniProt 25–88 作者链 B; PDB构建体 24–350; UniProt 89–415 作者链 B; PDB构建体 355–418; UniProt 25–88 作者链 C; PDB构建体 24–350; UniProt 89–415 作者链 C; PDB构建体 355–418; UniProt 25–88 作者链 D; PDB构建体 24–350; UniProt 89–415 作者链 D; PDB构建体 355–418; UniProt 25–88

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7m6u

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7m6u
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7m6u
沉积日期 deposition_date2021-03-26
结构标题 titleCrystal structure of a circular permutation and computationally designed pro-enzyme of carboxypeptidase G2
关键词 keywordspro-enzyme, enzyme design, directed enzyme-prodrug therapy, methotrexate, circular permutation, HYDROLASE; HYDROLASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier42.33
回转半径 Rg (电子) rg_electron42.31
零角强度 I(0) i0394687000.00
分子量 molecular_weight156630.0 kDa
排除体积 excluded_volume193730 ų
包络体积 envelope_volume281000 ų
水化壳体积 shell_volume58020 ų
包络直径 envelope_diameter173.5
壳层 Rg shell_rg45.13
包络 Rg envelope_rg41.78
形状 Rg shape_rg42.25
总 Rg total_rg42.65
总原子数 total_atoms10973
残基数 n_residues1528
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax168.3
Rg (实空间) rg_real42.48
Rg 误差 (实空间) rg_real_error2.29
I(0) (实空间) i0_real3.9470e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error8.6690e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal42.34
I(0) (倒空间) i0_reciprocal394600000.0000
解质量估计 total_estimate0.7815
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary54.6
偏度 Skewness skewness0.542
峰度 Kurtosis kurtosis0.412
角度范围 angular_range— – 0.1850 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha24820000.0000
实空间数据点数 n_real_points38
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.407; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.947; Smooth: 0.988

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

8. 引用文献 (2)

9. 文件与曲线 (10)