SAXSdb — 7sog

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Actophorin

Acanthamoeba castellanii

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 2–135	突变：S2P, H21K, Q22K, T27I, M30L, A32D, S33D, H41K, K53L, S54A, R59N, Q71E, T81V, T99A, T101S, S104A, V110D, A122D, S130K	NI NICKEL (II) ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；298 K；PEG 8000, NISO4, MES pH6.5	分辨率 1.74 Å R-free 0.225
2	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 2–135	突变：S2P, H21K, Q22K, T27I, M30L, A32D, S33D, H41K, K53L, S54A, R59N, Q71E, T81V, T99A, T101S, S104A, V110D, A122D, S130K	NI NICKEL (II) ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；298 K；PEG 8000, NISO4, MES pH6.5	分辨率 1.74 Å R-free 0.225

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 7SOG	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1AHQ RECOMBINANT ACTOPHORIN 提交 1997-04-10	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–137（137 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；20-25% PEG 8000, 100MM HEPES (PH7.5), 10% ISOPROPANOL, 1MM DTT	分辨率 2.30 Å R-free 0.320
1CNU PHOSPHORYLATED ACTOPHORIN FROM ACANTAMOEBA POLYPHAGA 提交 1999-05-24	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 2–137（136 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；pH 8.0	分辨率 2.25 Å R-free 0.304
7RTX Actophorin grown in microgravity 提交 2021-08-16	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 2–138（137 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7；298 K；10 mg/mL protein, 0.1 M MOPS, 16% Polyethylene glycol (8,000)	分辨率 1.65 Å R-free 0.223

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	ACTP_ACACA
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 2–135； UniProt 2–135 作者链 B； PDB构建体 2–135； UniProt 2–135

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	7sog
沉积日期 deposition_date	2021-10-30
结构标题 title	Thermostable actophorin
关键词 keywords	MOTOR PROTEIN, MUTAGENESIS; MOTOR PROTEIN
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	22.57 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	21.79 Å
零角强度 I(0) i0	15529800.00
分子量 molecular_weight	29662.0 kDa
排除体积 excluded_volume	37088 Å³
包络体积 envelope_volume	44973 Å³
水化壳体积 shell_volume	18121 Å³
包络直径 envelope_diameter	75.1 Å
壳层 Rg shell_rg	27.14 Å
包络 Rg envelope_rg	21.97 Å
形状 Rg shape_rg	21.77 Å
总 Rg total_rg	22.61 Å
总原子数 total_atoms	4101
残基数 n_residues	262
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	73.9 Å
Rg (实空间) rg_real	22.66 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.44 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.5530e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	2.0180e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	22.64 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	15530000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8807
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	22.4 Å
偏度 Skewness skewness	0.434
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.452
角度范围 angular_range	— – 0.3500 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	3803000.0000
实空间数据点数 n_real_points	67
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.841; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.933; Smooth: 0.991

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Actophorin
分子量 formula_weight	15183.1 kDa
突变 mutation	S2P, H21K, Q22K, T27I, M30L, A32D, S33D, H41K, K53L, S54A, R59N, Q71E, T81V, T99A, T101S, S104A, V110D, A122D, S130K
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	4458

GPGIAVSDDCVQKFNELKLGKKHRYVIFKLNDDNTEVVVEKVGGPNATYEDFLAQLPENDCRYAIFDYEFEVDGGQRNKIVFILWAPDSAPIKSKMMYASSKDAIKKKLDGIQVEVQATDADEISEDAVKERAKK

来源 Source

来源生物 organism	Acanthamoeba castellanii
通用名 common_name	Amoeba
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	5755
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 non-polymer

描述 description	NICKEL (II) ION
分子量 formula_weight	58.7 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	4

实体 3 Entity 3 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	185

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	53.720 Å
晶胞边长 b length_b	41.290 Å
晶胞边长 c length_c	55.500 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	95.84 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	4

空间群 space_group	P 1 21 1
空间群编号 int_tables_number	4
晶系 crystal_system	monoclinic

分辨率 resolution	1.740 Å
最低分辨率 resolution_low	36.580 Å
R 因子 r_factor	0.1936
R_work r_work	0.1907
R_free r_free	0.2251

fit	/app/data/saxs_computation/so/7sog/7sog.fit
pddf	/app/data/pr_computation/so/7sog/7sog.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/so/7sog/7sog.dat

Thermostable actophorin

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Actophorin

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction