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7tuj

NMR solution structure of the phosphorylated MUS81-binding region from human SLX4

Method: SOLUTION NMR Dmax: 58.6 Å Quality: REASONABLE
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Structure-specific endonuclease subunit SLX4

Homo sapiens

UniProt Q8IY92

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1528–1613 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7.4；283 K；离子强度（mmCIF原始值）0.125；压力 1 NMR样品组成：500 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] Phosphorylated MUS81-binding region of human SLX4, 25 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 100 uM EDTA, 100 uM sodium azide, 93% H2O/7% D2O | 93% H2O/7% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 7TUJ Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
4M7C Crystal structure of the TRF2-binding motif of SLX4 in complex with the TRFH domain of TRF2 提交 2013-08-12 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 C 1014–1025（12 aa） 片段：TRF2-binding motif, UNP residues 1014-1025
链 D 1014–1025（12 aa） 片段：TRF2-binding motif, UNP residues 1014-1025
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.4；277 K；10% PEG 4000, 0.1M HEPES, pH 7.4, 100mM NaCl, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
分辨率 2.05 Å R-free 0.262
4UYI Crystal structure of the BTB domain of human SLX4 (BTBD12) 提交 2014-09-01 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 A 668–796（129 aa） 片段：BTB DOMAIN (BTBD12), UNP RESIDUES 668-796
突变：YES 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6.5；0.2M MAGNESIUM CHLORIDE, 25% PEG3350, 0.1M BIS-TRIS PH 6.5
分辨率 1.86 Å R-free 0.194
4ZOU Crystal structure of the BTB domain of SLX4 提交 2015-05-07 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 669–787（119 aa） 片段：BTB domain (UNP RESIDUES 669-787)
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.6；277 K；4-6% PEG 6000, 0.1 M HEPES, pH 7.6, 5% glycerol
分辨率 2.15 Å R-free 0.244
7BU5 Crystal Structure of Human SLX4 and MUS81 提交 2020-04-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 1550–1610（61 aa） 片段：SAP domain
未记录 GLY GLYCINE × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 EVAPORATION；pH 8.5；277 K；25% w/v PEG 3350, 0.1M SPG (succinic acid: sodium dihydrogen phosphate: glycine, 2: 7: 7)
分辨率 1.80 Å R-free 0.206
9QED Cryo-EM structure of the XPF-ERCC1-SLX4(330-555)-SLX4IP complex 提交 2025-03-09 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 D 330–555（226 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.9
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.20 Å
9QEE Cryo-EM structure of a DNA-bound XPF-ERCC1-SLX4(330-555)-SLX4IP complex 提交 2025-03-09 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：hexameric
链 D 330–555（226 aa）
未记录 MN MANGANESE (II) ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.9
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.40 Å

共 6 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SLX4_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–86； UniProt 1528–1613

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7tuj

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7tuj
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7tuj
沉积日期 deposition_date2022-02-02
结构标题 titleNMR solution structure of the phosphorylated MUS81-binding region from human SLX4
关键词 keywordsSAP domain, disorder-to-order transition, protein binding; PROTEIN BINDING
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier16.10 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron15.71 Å
零角强度 I(0) i0592971000.00
分子量 molecular_weight198950.0 kDa
排除体积 excluded_volume247380 ų
包络体积 envelope_volume57705 ų
水化壳体积 shell_volume23266 ų
包络直径 envelope_diameter63.9 Å
壳层 Rg shell_rg27.69 Å
包络 Rg envelope_rg20.93 Å
形状 Rg shape_rg15.69 Å
总 Rg total_rg16.15 Å
总原子数 total_atoms27880
残基数 n_residues1660
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax58.6 Å
Rg (实空间) rg_real16.13 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.55 Å
I(0) (实空间) i0_real5.9300e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error8.3710e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal16.13 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal593000000.0000
解质量估计 total_estimate0.7406
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks3
主峰位置 r_peak_primary17.8 Å
偏度 Skewness skewness0.443
峰度 Kurtosis kurtosis-0.039
角度范围 angular_range— – 0.4950 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha616300.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.577; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.893; Smooth: 0.000
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)