8eap

Cryo-EM structure of the in-situ gp10-gp26 from bacteriophage P22

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 120.8 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Tail needle protein gp26

物种未注明

UniProt P35837

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 9 PDB 声明:nonameric(9) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 3–64 链 B; UniProt 3–64 链 C; UniProt 3–64 未记录 Packaged DNA stabilization protein gp10 × 6 (P26749) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.30 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 4 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 NEEDL_BPP22
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–62; UniProt 3–64 作者链 B; PDB构建体 1–62; UniProt 3–64 作者链 C; PDB构建体 1–62; UniProt 3–64

Packaged DNA stabilization protein gp10

物种未注明

UniProt P26749

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 9 PDB 声明:nonameric(9) 与蛋白拷贝数一致 链 D; UniProt 2–472 链 E; UniProt 2–472 链 F; UniProt 2–472 链 G; UniProt 2–472 链 H; UniProt 2–472 链 I; UniProt 2–472 未记录 Tail needle protein gp26 × 3 (P35837) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.30 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 4 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 VG10_BPP22
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–471; UniProt 2–472 作者链 E; PDB构建体 1–471; UniProt 2–472 作者链 F; PDB构建体 1–471; UniProt 2–472 作者链 G; PDB构建体 1–471; UniProt 2–472 作者链 H; PDB构建体 1–471; UniProt 2–472 作者链 I; PDB构建体 1–471; UniProt 2–472

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8eap

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8eap
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8eap
沉积日期 deposition_date2022-08-29
结构标题 titleCryo-EM structure of the in-situ gp10-gp26 from bacteriophage P22
关键词 keywordsBacteriophage P22, VIRAL PROTEIN; VIRAL PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier43.91
回转半径 Rg (电子) rg_electron42.79
零角强度 I(0) i01646350000.00
分子量 molecular_weight333500.0 kDa
排除体积 excluded_volume415570 ų
包络体积 envelope_volume550800 ų
水化壳体积 shell_volume99624 ų
包络直径 envelope_diameter125.7
壳层 Rg shell_rg54.05
包络 Rg envelope_rg41.54
形状 Rg shape_rg42.79
总 Rg total_rg43.23
总原子数 total_atoms23485
残基数 n_residues3011
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax120.8
Rg (实空间) rg_real43.51
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.41
I(0) (实空间) i0_real1.6460e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.5290e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal43.91
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1647000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8638
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary60.4
偏度 Skewness skewness-0.103
峰度 Kurtosis kurtosis-0.641
角度范围 angular_range— – 0.1800 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha242300000.0000
实空间数据点数 n_real_points37
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.975; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.966; Smooth: 0.335

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id8eapA01
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology5 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily340
结构域编号 domain_id8eapC01
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology5 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily340

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)