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8ei1

Crystal structure of the N-terminal domain of CUL4B in complex with H316, a Helicon Polypeptide

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 143.0 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Cullin-4B

Homo sapiens

UniProt Q13620

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 8 PDB 声明：octameric（8） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 206–557 链 B； UniProt 206–557 链 C； UniProt 206–557 链 D； UniProt 206–557 片段：N-terminal domain H316 × 4 WHL N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide × 4 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；291 K；0.2 M Lithium sulfate, 0.1 M Tris pH 8.5, 30% w/v PEG 4000 分辨率 2.89 Å R-free 0.254

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 8EI1 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
2DO7 Solution structure of the winged helix-turn-helix motif of human CUL-4B 提交 2006-04-27 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 808–895（88 aa） 片段：winged helix-turn-helix motif
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 ambient
NMR样品组成 0.8mM 13C/15N-PROTEIN, 20mM d-Tris-HCl(pH7.0), 100mM NaCl, 1mM d-DTT, 0.02% NaN3, 10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
4A0C Structure of the CAND1-CUL4B-RBX1 complex 提交 2011-09-08 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 E 192–913（722 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 3 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6.3；100 MM MES PH 6.3, 30% PEG 200, 2% PEG 8000.
分辨率 3.80 Å R-free 0.319
4A0C Structure of the CAND1-CUL4B-RBX1 complex 提交 2011-09-08 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 C 192–913（722 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 3 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6.3；100 MM MES PH 6.3, 30% PEG 200, 2% PEG 8000.
分辨率 3.80 Å R-free 0.319
4A0L Structure of DDB1-DDB2-CUL4B-RBX1 bound to a 12 bp abasic site containing DNA-duplex 提交 2011-09-09 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：hexameric
链 E 192–913（722 aa） 片段：RESIDUES 193-913
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6.2；100MM MES PH 6.2, 3.1% PEG 6000, 4% ETHYLENEGLYCOL
分辨率 7.40 Å R-free 0.320
4A0L Structure of DDB1-DDB2-CUL4B-RBX1 bound to a 12 bp abasic site containing DNA-duplex 提交 2011-09-09 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白–DNA 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：hexameric
链 H 192–913（722 aa） 片段：RESIDUES 193-913
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6.2；100MM MES PH 6.2, 3.1% PEG 6000, 4% ETHYLENEGLYCOL
分辨率 7.40 Å R-free 0.320
4A64 Crystal structure of the N-terminal domain of human Cul4B at 2.57A resolution 提交 2011-10-31 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 188–539（352 aa） 片段：N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 188-539
链 B 188–539（352 aa） 片段：N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 188-539
链 C 188–539（352 aa） 片段：N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 188-539
链 D 188–539（352 aa） 片段：N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 188-539
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES EDO 1,2-ETHANEDIOL × 7 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 24% PEG4000, 100 MM LISO4, 100 MM TRIS (PH 8.2)
分辨率 2.57 Å R-free 0.230

共 4 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CUL4B_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 3–354； UniProt 206–557 作者链 B； PDB构建体 3–354； UniProt 206–557 作者链 C； PDB构建体 3–354； UniProt 206–557 作者链 D； PDB构建体 3–354； UniProt 206–557

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8ei1

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8ei1
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8ei1
沉积日期 deposition_date2022-09-14
结构标题 titleCrystal structure of the N-terminal domain of CUL4B in complex with H316, a Helicon Polypeptide
关键词 keywordsE3 ligase, complex, stapled peptide, LIGASE; LIGASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier40.05 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron39.48 Å
零角强度 I(0) i0419539000.00
分子量 molecular_weight167830.0 kDa
排除体积 excluded_volume210680 ų
包络体积 envelope_volume281360 ų
水化壳体积 shell_volume59592 ų
包络直径 envelope_diameter154.7 Å
壳层 Rg shell_rg44.80 Å
包络 Rg envelope_rg39.32 Å
形状 Rg shape_rg39.51 Å
总 Rg total_rg39.69 Å
总原子数 total_atoms11809
残基数 n_residues1425
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax143.0 Å
Rg (实空间) rg_real40.06 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.31 Å
I(0) (实空间) i0_real4.1950e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error7.8150e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal40.05 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal419500000.0000
解质量估计 total_estimate0.8550
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary47.7 Å
偏度 Skewness skewness0.400
峰度 Kurtosis kurtosis-0.087
角度范围 angular_range— – 0.1950 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha39690000.0000
实空间数据点数 n_real_points40
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.726; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.971; Smooth: 0.961
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)