8oij

Drosophila Smaug-Smoothened complex

Method: X-RAY DIFFRACTION
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Protein Smaug

Drosophila melanogaster

UniProt Q23972

当前结构中的状态

Assembly 物理组成 蛋白状态 分子拷贝数 共同组分 数据核对
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 4 Protein smoothened × 2 (P91682) 1,2-ETHANEDIOL × 2 DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 1 water × 4 与蛋白数一致

数据库中的同蛋白其他状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SMG_DROME
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 13–95; UniProt 73–155 作者链 A; PDB构建体 96–177; UniProt 197–278 作者链 B; PDB构建体 13–95; UniProt 73–155 作者链 B; PDB构建体 96–177; UniProt 197–278

Protein smoothened

Drosophila melanogaster

UniProt P91682

当前结构中的状态

Assembly 物理组成 蛋白状态 分子拷贝数 共同组分 数据核对
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 4 Protein Smaug × 2 (Q23972) 1,2-ETHANEDIOL × 2 DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 1 water × 4 与蛋白数一致

数据库中的同蛋白其他状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SMO_DROME
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 2–35; UniProt 970–1003 作者链 D; PDB构建体 2–35; UniProt 970–1003

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8oij
沉积日期 deposition_date2023-03-23
结构标题 titleDrosophila Smaug-Smoothened complex
关键词 keywordstranslation repressor, Hedgehog signaling, RNA BINDING PROTEIN; RNA BINDING PROTEIN
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. Official assembly/model 理论 SAXS Official SAXS Profiles

页面只读取最新 assembly 计算结果。每一条曲线都对应明确的 PDB、official biological assembly 和 coordinate model。

8oij__assembly_1__model_1

Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)

下载该曲线 .dat

8oij__assembly_1__model_1 | I(q)

10-2 10-1 105 106 107 q (1/Angstrom) I(q)
100 个绘图点;横轴和纵轴均采用对数尺度。

8oij__assembly_1__model_1 | P(r) · Pending

新版 assembly/model P(r) 尚未计算 此处仅保留位置,不展示旧数据 r (Angstrom) P(r)
P(r) 将按相同 assembly/model 分别计算和展示。
Rg(Guinier)23.38 Å
Rg(电子密度)22.64 Å
总 Rg23.50 Å
原子数2852
残基数350
排除体积51067 ų
最大 q0.500 Å⁻¹
Assembly Model 结构单元 聚集说明 状态 CRYSOL 操作
1 1 8oij__assembly_1__model_1 tetrameric (4) 成功 4.1.3-1-20251215 (887e7ef) 查看 下载
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4. 晶体学与实验 4. Crystallography & Experiment

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5. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

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7. 引用文献 (2)