8ruz

Anaerobic HIF prolyl-hydroxylase-2 (PHD2) T387S variant bound to acetate (ACT) and Hypoxia-inducible Factor-2alpha (HIF-2alpha)

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 55.4 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Egl nine homolog 1

Homo sapiens

UniProt Q9GZT9

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 181–407 未记录 Hypoxia-inducible Factor-2alpha × 1 (Q99814) ACT ACETATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;297 K;(10-35%) PEG 4K, 0.2 M ammonium acetate and 0.1 M sodium ammonium acetate trihydrate pH (4.1-5.6). 分辨率 1.82 Å R-free 0.314

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 63 个其他 PDB 条目、84 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 EGLN1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–227; UniProt 181–407

Hypoxia-inducible Factor-2alpha

物种未注明

UniProt Q99814

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 524–542 未记录 Egl nine homolog 1 × 1 (Q9GZT9) ACT ACETATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;297 K;(10-35%) PEG 4K, 0.2 M ammonium acetate and 0.1 M sodium ammonium acetate trihydrate pH (4.1-5.6). 分辨率 1.82 Å R-free 0.314

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 41 个其他 PDB 条目、46 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 EPAS1_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–19; UniProt 524–542

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8ruz

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8ruz
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8ruz
沉积日期 deposition_date2024-01-31
最后修订 last_revision2025-02-12
结构标题 titleAnaerobic HIF prolyl-hydroxylase-2 (PHD2) T387S variant bound to acetate (ACT) and Hypoxia-inducible Factor-2alpha (HIF-2alpha)
关键词 keywords2OG oxygenase, Oxygen sensing, Prolyl Hydroxylase, substrate complex, OXIDOREDUCTASE; OXIDOREDUCTASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier17.73
回转半径 Rg (电子) rg_electron16.56
零角强度 I(0) i012271300.00
分子量 molecular_weight26108.0 kDa
排除体积 excluded_volume32589 ų
包络体积 envelope_volume36636 ų
水化壳体积 shell_volume17987 ų
包络直径 envelope_diameter54.3
壳层 Rg shell_rg23.27
包络 Rg envelope_rg16.94
形状 Rg shape_rg16.56
总 Rg total_rg17.60
总原子数 total_atoms3583
残基数 n_residues238
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax55.4
Rg (实空间) rg_real17.57
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.23
I(0) (实空间) i0_real1.2270e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.3520e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal17.59
I(0) (倒空间) i0_reciprocal12270000.0000
解质量估计 total_estimate0.8900
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary24.4
偏度 Skewness skewness0.052
峰度 Kurtosis kurtosis-0.462
角度范围 angular_range— – 0.4500 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha3512000.0000
实空间数据点数 n_real_points76
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.863; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.987; Smooth: 0.991

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)