SAXSdb — 8w4j

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

物种未注明

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 8 PDB 声明：octameric（8）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–558 链 B； UniProt 1–558 链 C； UniProt 1–558 链 D； UniProt 1–558 链 E； UniProt 1–558 链 F； UniProt 1–558	未记录	Kelch-like protein 22 × 2 （Q53GT1）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.06 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 8W4J	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1L1F Structure of human glutamate dehydrogenase-apo form 提交 2002-02-15	构建体不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 54–558（505 aa）链 B 54–558（505 aa）链 C 54–558（505 aa）链 D 54–558（505 aa）链 E 54–558（505 aa）链 F 54–558（505 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7；298 K；PEG 8000, NaCl, sodium phosphate, sodium azide, octyl-b-glucopyranoside, methyl pentanediol, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K	分辨率 2.70 Å R-free 0.302
1NR1 Crystal structure of the R463A mutant of human Glutamate dehydrogenase 提交 2003-01-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 63–558（496 aa）链 B 63–558（496 aa）链 C 63–558（496 aa）链 D 63–558（496 aa）链 E 63–558（496 aa）链 F 63–558（496 aa）	突变：R463A 突变：R463A 突变：R463A 突变：R463A 突变：R463A 突变：R463A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.8；298 K；sodium phosphate, PEG 8000, BOG, sodium chloride, MPD, sodium azide, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K	分辨率 3.30 Å R-free 0.284
6DQG Human glutamate dehydrogenase, H454Y mutant 提交 2018-06-10	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 63–558（496 aa）片段：UNP residues 63-558 链 B 63–558（496 aa）片段：UNP residues 63-558 链 C 63–558（496 aa）片段：UNP residues 63-558 链 D 63–558（496 aa）片段：UNP residues 63-558 链 E 63–558（496 aa）片段：UNP residues 63-558 链 F 63–558（496 aa）片段：UNP residues 63-558	突变：H454Y 突变：H454Y 突变：H454Y 突变：H454Y 突变：H454Y 突变：H454Y	PO4 PHOSPHATE ION × 15	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.8；295 K；Reservoir: 10% w/v PEG8000, 0.1 M sodium chloride, 1.3% w/v octyl-b-glucopyranoside, 7.5% v/v MPD, 0.1 M sodium phosphate, pH 6.8, 1 mM sodium azide	分辨率 2.70 Å R-free 0.279
7UZM Glutamate dehydrogenase 1 from human liver 提交 2022-05-09	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 1–558（558 aa）链 B 1–558（558 aa）链 C 1–558（558 aa）链 D 1–558（558 aa）链 E 1–558（558 aa）链 F 1–558（558 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.24 Å
8KGY Human glutamate dehydrogenase I 提交 2023-08-20	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 1–558（558 aa）链 B 1–558（558 aa）链 C 1–558（558 aa）链 D 1–558（558 aa）链 E 1–558（558 aa）链 F 1–558（558 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4；20 mM HEPES pH 7.4, 200 mM NaCl, 2 mM MgCl2 and 0.5 mM TCEP cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.59 Å
8SK8 human liver mitochondrial Glutamate dehydrogenase 1 提交 2023-04-18	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 1–558（558 aa）链 B 1–558（558 aa）链 C 1–558（558 aa）链 D 1–558（558 aa）链 E 1–558（558 aa）链 F 1–558（558 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.31 Å

共 6 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	DHE3_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–558； UniProt 1–558 作者链 B； PDB构建体 1–558； UniProt 1–558 作者链 C； PDB构建体 1–558； UniProt 1–558 作者链 D； PDB构建体 1–558； UniProt 1–558 作者链 E； PDB构建体 1–558； UniProt 1–558 作者链 F； PDB构建体 1–558； UniProt 1–558

Kelch-like protein 22

Homo sapiens

UniProt Q53GT1

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 8 PDB 声明：octameric（8）与蛋白拷贝数一致	链 I； UniProt 1–634 链 J； UniProt 1–634	未记录	Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial × 6 （P00367）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.06 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 8W4J	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
8K8T Structure of CUL3-RBX1-KLHL22 complex 提交 2023-07-31	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 K 1–634（634 aa）链 L 1–634（634 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.80 Å
8K9I Structure of CUL3-RBX1-KLHL22 complex without CUL3 NA motif 提交 2023-08-01	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 K 1–178（178 aa）链 L 1–178（178 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.20 Å
8KHP CULLIN3-KLHL22-RBX1 E3 ligase 提交 2023-08-22	聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 1–634（634 aa）链 B 1–634（634 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.67 Å

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	KLH22_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 I； PDB构建体 1–634； UniProt 1–634 作者链 J； PDB构建体 1–634； UniProt 1–634

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	8w4j
沉积日期 deposition_date	2023-08-24
结构标题 title	Cryo-EM structure of the KLHL22 E3 ligase bound to human glutamate dehydrogenase I
关键词 keywords	E3 ligase, STRUCTURAL PROTEIN; STRUCTURAL PROTEIN
实验方法 method	ELECTRON MICROSCOPY

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	55.66 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	54.68 Å
零角强度 I(0) i0	2310800000.00
分子量 molecular_weight	384160.0 kDa
排除体积 excluded_volume	472820 Å³
包络体积 envelope_volume	795070 Å³
水化壳体积 shell_volume	118140 Å³
包络直径 envelope_diameter	203.9 Å
壳层 Rg shell_rg	58.36 Å
包络 Rg envelope_rg	56.88 Å
形状 Rg shape_rg	54.83 Å
总 Rg total_rg	54.29 Å
总原子数 total_atoms	27165
残基数 n_residues	4059
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	196.1 Å
Rg (实空间) rg_real	55.83 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	2.12 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.3110e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	4.8030e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal	55.51 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	2310000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8299
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	63.0 Å
偏度 Skewness skewness	0.523
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.066
角度范围 angular_range	— – 0.1400 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	286100000.0000
实空间数据点数 n_real_points	29
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.688; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.720

▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
分子量 formula_weight	61480.7 kDa
EC 编号 ec_number	1.4.1.3
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	6

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B,C,D,E,F
原子数 atom_count	27165

MYRYLGEALLLSRAGPAALGSASADSAALLGWARGQPAAAPQPGLALAARRHYSEAVADREDDPNFFKMVEGFFDRGASIVEDKLVEDLRTRESEEQKRNRVRGILRIIKPCNHVLSLSFPIRRDDGSWEVIEGYRAQHSQHRTPCKGGIRYSTDVSVDEVKALASLMTYKCAVVDVPFGGAKAGVKINPKNYTDNELEKITRRFTMELAKKGFIGPGIDVPAPDMSTGEREMSWIADTYASTIGHYDINAHACVTGKPISQGGIHGRISATGRGVFHGIENFINEASYMSILGMTPGFGDKTFVVQGFGNVGLHSMRYLHRFGAKCIAVGESDGSIWNPDGIDPKELEDFKLQHGSILGFPKAKPYEGSILEADCDILIPAASEKQLTKSNAPRVKAKIIAEGANGPTTPEADKIFLERNIMVIPDLYLNAGGVTVSYFEWLKNLNHVSYGRLTFKYERDSNYHLLMSVQESLERKFGKHGGTIPIVPTAEFQDRISGASEKDIVHSGLAYTMERSARQIMRTAMKYNLGLDLRTAAYVNAIEKVFKVYNEAGVTFT

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Kelch-like protein 22
分子量 formula_weight	71744.6 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	I,J

MAEEQEFTQLCKLPAQPSHPHCVNNTYRSAQHSQALLRGLLALRDSGILFDVVLVVEGRHIEAHRILLAASCDYFRGMFAGGLKEMEQEEVLIHGVSYNAMCQILHFIYTSELELSLSNVQETLVAACQLQIPEIIHFCCDFLMSWVDEENILDVYRLAELFDLSRLTEQLDTYILKNFVAFSRTDKYRQLPLEKVYSLLSSNRLEVSCETEVYEGALLYHYSLEQVQADQISLHEPPKLLETVRFPLMEAEVLQRLHDKLDPSPLRDTVASALMYHRNESLQPSLQSPQTELRSDFQCVVGFGGIHSTPSTVLSDQAKYLNPLLGEWKHFTASLAPRMSNQGIAVLNNFVYLIGGDNNVQGFRAESRCWRYDPRHNRWFQIQSLQQEHADLSVCVVGRYIYAVAGRDYHNDLNAVERYDPATNSWAYVAPLKREVYAHAGATLEGKMYITCGRRGEDYLKETHCYDPGSNTWHTLADGPVRRAWHGMATLLNKLYVIGGSNNDAGYRRDVHQVACYSCTSGQWSSVCPLPAGHGEPGIAVLDNRIYVLGGRSHNRGSRTGYVHIYDVEKDCWEEGPQLDNSISGLAACVLTLPRSLLLEPPRGTPDRSQADPDFASEVMSVSDWEEFDNSSED

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Homo sapiens

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	—

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	3.06 Å
分辨率测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	62817

fit	/app/data/saxs_computation/w4/8w4j/8w4j.fit
pddf	/app/data/pr_computation/w4/8w4j/8w4j.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/w4/8w4j/8w4j.dat

Cryo-EM structure of the KLHL22 E3 ligase bound to human glutamate dehydrogenase I

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Kelch-like protein 22

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

冷冻电镜 EM 3D

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)