SAXSdb — 8xge

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1. Protein Identity and Related Structures Protein Identity & Related Structures

Gap junction delta-2 protein

Homo sapiens

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein homooligomer Homooligomer Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein copy count	Chain A； UniProt 1–321 Chain B； UniProt 1–321 Chain C； UniProt 1–321 Chain D； UniProt 1–321 Chain E； UniProt 1–321 Chain F； UniProt 1–321 Chain G； UniProt 1–321 Chain H； UniProt 1–321 Chain I； UniProt 1–321 Chain J； UniProt 1–321 Chain K； UniProt 1–321 Chain L； UniProt 1–321	Not recorded	MC3 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 48	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE	Resolution 2.89 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 8XGE	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
2N6A NMR structure of a human calmodulin/connexin-36 peptide hybrid Deposited 2015-08-14	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Insufficient information Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric	Chain A 276–292（17 aa）	Not recorded	CA CALCIUM ION × 4	SOLUTION NMR NMR measurement conditions pH 7.4；293 K；Ionic strength (raw mmCIF value) 0.25；Pressure ambient NMR sample composition 2.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein, 0.0005 w/v sodium azide, 25 mM sodium chloride, 5 mM Tris, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	Resolution not provided
7XKI Human Cx36/GJD2 (N-terminal deletion BRIL-fused mutant) gap junction channel in soybean lipids (D6 symmetry) Deposited 2022-04-19	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Insufficient information Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 1–108（108 aa） Chain A 188–321（134 aa） Chain B 1–108（108 aa） Chain B 188–321（134 aa） Chain C 1–108（108 aa） Chain C 188–321（134 aa） Chain D 1–108（108 aa） Chain D 188–321（134 aa） Chain E 1–108（108 aa） Chain E 188–321（134 aa） Chain F 1–108（108 aa） Chain F 188–321（134 aa） Chain G 1–108（108 aa） Chain G 188–321（134 aa） Chain H 1–108（108 aa） Chain H 188–321（134 aa） Chain I 1–108（108 aa） Chain I 188–321（134 aa） Chain J 1–108（108 aa） Chain J 188–321（134 aa） Chain K 1–108（108 aa） Chain K 188–321（134 aa） Chain L 1–108（108 aa） Chain L 188–321（134 aa）	Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L	MC3 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 48	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.40 Å
7XKK Human Cx36/GJD2 gap junction channel in detergents Deposited 2022-04-19	Different ligand/ion Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 1–321（321 aa） Chain B 1–321（321 aa） Chain C 1–321（321 aa） Chain D 1–321（321 aa） Chain E 1–321（321 aa） Chain F 1–321（321 aa） Chain G 1–321（321 aa） Chain H 1–321（321 aa） Chain I 1–321（321 aa） Chain J 1–321（321 aa） Chain K 1–321（321 aa） Chain L 1–321（321 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.20 Å
7XKT Human Cx36/GJD2 (BRIL-fused mutant) gap junction channel in detergents at 2.2 Angstroms resolution Deposited 2022-04-20	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different structure-quality metrics	Assembly 1 Insufficient information Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 1–108（108 aa） Chain A 188–321（134 aa） Chain B 1–108（108 aa） Chain B 188–321（134 aa） Chain C 1–108（108 aa） Chain C 188–321（134 aa） Chain D 1–108（108 aa） Chain D 188–321（134 aa） Chain E 1–108（108 aa） Chain E 188–321（134 aa） Chain F 1–108（108 aa） Chain F 188–321（134 aa） Chain G 1–108（108 aa） Chain G 188–321（134 aa） Chain H 1–108（108 aa） Chain H 188–321（134 aa） Chain I 1–108（108 aa） Chain I 188–321（134 aa） Chain J 1–108（108 aa） Chain J 188–321（134 aa） Chain K 1–108（108 aa） Chain K 188–321（134 aa） Chain L 1–108（108 aa） Chain L 188–321（134 aa）	Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L	MC3 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 72 Y01 CHOLESTEROL HEMISUCCINATE × 24 LHG 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE × 12	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.20 Å
7XL8 Human Cx36/GJD2 (N-terminal deletion mutant) gap junction channel in soybean lipids (D6 symmetry) Deposited 2022-04-21	Different construct Different ligand/ion Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 9–321（313 aa） Chain B 9–321（313 aa） Chain C 9–321（313 aa） Chain D 9–321（313 aa） Chain E 9–321（313 aa） Chain F 9–321（313 aa） Chain G 9–321（313 aa） Chain H 9–321（313 aa） Chain I 9–321（313 aa） Chain J 9–321（313 aa） Chain K 9–321（313 aa） Chain L 9–321（313 aa）	Not recorded	MC3 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 84	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.00 Å
7XNH Human Cx36/GJD2 gap junction channel with pore-lining N-terminal helices in soybean lipids Deposited 2022-04-28	Different ligand/ion Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 1–321（321 aa） Chain B 1–321（321 aa） Chain C 1–321（321 aa） Chain D 1–321（321 aa） Chain E 1–321（321 aa） Chain F 1–321（321 aa） Chain G 1–321（321 aa） Chain H 1–321（321 aa） Chain I 1–321（321 aa） Chain J 1–321（321 aa） Chain K 1–321（321 aa） Chain L 1–321（321 aa）	Not recorded	MC3 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 132	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.10 Å
7XNV Structurally hetero-junctional human Cx36/GJD2 gap junction channel in soybean lipids (C6 symmetry) Deposited 2022-04-29	Different ligand/ion Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 1–321（321 aa） Chain B 1–321（321 aa） Chain C 1–321（321 aa） Chain D 1–321（321 aa） Chain E 1–321（321 aa） Chain F 1–321（321 aa） Chain G 1–321（321 aa） Chain H 1–321（321 aa） Chain I 1–321（321 aa） Chain J 1–321（321 aa） Chain K 1–321（321 aa） Chain L 1–321（321 aa）	Not recorded	MC3 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 114	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.40 Å
8HKP Structurally hetero-junctional human Cx36/GJD2 gap junction channel in detergents (C6 symmetry) Deposited 2022-11-27	Different ligand/ion Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 1–321（321 aa） Chain B 1–321（321 aa） Chain C 1–321（321 aa） Chain D 1–321（321 aa） Chain E 1–321（321 aa） Chain F 1–321（321 aa） Chain G 1–321（321 aa） Chain H 1–321（321 aa） Chain I 1–321（321 aa） Chain J 1–321（321 aa） Chain K 1–321（321 aa） Chain L 1–321（321 aa）	Not recorded	AV0 Lauryl Maltose Neopentyl Glycol × 6	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.60 Å
8IYG Human neuronal gap junction channel connexin 36 Deposited 2023-04-04	Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 1–321（321 aa） Chain B 1–321（321 aa） Chain C 1–321（321 aa） Chain D 1–321（321 aa） Chain E 1–321（321 aa） Chain F 1–321（321 aa） Chain G 1–321（321 aa） Chain H 1–321（321 aa） Chain I 1–321（321 aa） Chain J 1–321（321 aa） Chain K 1–321（321 aa） Chain L 1–321（321 aa）	Not recorded	Y01 CHOLESTEROL HEMISUCCINATE × 48 LMT DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE × 84	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4	Resolution 2.69 Å
8QOJ human connexin-36 gap junction channel in complex with mefloquine Deposited 2023-09-29	Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: 12-meric	Chain A 1–321（321 aa） Chain B 1–321（321 aa） Chain C 1–321（321 aa） Chain D 1–321（321 aa） Chain E 1–321（321 aa） Chain F 1–321（321 aa） Chain G 1–321（321 aa） Chain H 1–321（321 aa） Chain I 1–321（321 aa） Chain J 1–321（321 aa） Chain K 1–321（321 aa） Chain L 1–321（321 aa）	Not recorded	YMZ (11R,12S)- Mefloquine × 12	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.13 Å
8R7P human connexin-36 gap junction channel Deposited 2023-11-27	Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: 12-meric	Chain A 1–321（321 aa） Chain B 1–321（321 aa） Chain C 1–321（321 aa） Chain D 1–321（321 aa） Chain E 1–321（321 aa） Chain F 1–321（321 aa） Chain G 1–321（321 aa） Chain H 1–321（321 aa） Chain I 1–321（321 aa） Chain J 1–321（321 aa） Chain K 1–321（321 aa） Chain L 1–321（321 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.53 Å
8R7Q human connexin-36 gap junction channel in complex with quinine Deposited 2023-11-27	Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 1–321（321 aa） Chain B 1–321（321 aa） Chain C 1–321（321 aa） Chain D 1–321（321 aa） Chain E 1–321（321 aa） Chain F 1–321（321 aa） Chain G 1–321（321 aa） Chain H 1–321（321 aa） Chain I 1–321（321 aa） Chain J 1–321（321 aa） Chain K 1–321（321 aa） Chain L 1–321（321 aa）	Not recorded	QI9 Quinine × 12	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.78 Å
8R7R human connexin36 gap junction channel in complex with quinidine Deposited 2023-11-27	Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: 12-meric	Chain A 1–321（321 aa） Chain B 1–321（321 aa） Chain C 1–321（321 aa） Chain D 1–321（321 aa） Chain E 1–321（321 aa） Chain F 1–321（321 aa） Chain G 1–321（321 aa） Chain H 1–321（321 aa） Chain I 1–321（321 aa） Chain J 1–321（321 aa） Chain K 1–321（321 aa） Chain L 1–321（321 aa）	Not recorded	QDN Quinidine × 12	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.97 Å
8XGD Human Cx36/GJD2 gap junction channel with pore-lining N-terminal helices in porcine brain lipids. Deposited 2023-12-15	Different ligand/ion Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 1–321（321 aa） Chain B 1–321（321 aa） Chain C 1–321（321 aa） Chain D 1–321（321 aa） Chain E 1–321（321 aa） Chain F 1–321（321 aa） Chain G 1–321（321 aa） Chain H 1–321（321 aa） Chain I 1–321（321 aa） Chain J 1–321（321 aa） Chain K 1–321（321 aa） Chain L 1–321（321 aa）	Not recorded	MC3 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 60 Y01 CHOLESTEROL HEMISUCCINATE × 12	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.50 Å
8XGF Human Cx36/GJD2 gap junction channel in complex with arachidonic acid. Deposited 2023-12-15	Different ligand/ion Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 1–321（321 aa） Chain B 1–321（321 aa） Chain C 1–321（321 aa） Chain D 1–321（321 aa） Chain E 1–321（321 aa） Chain F 1–321（321 aa） Chain G 1–321（321 aa） Chain H 1–321（321 aa） Chain I 1–321（321 aa） Chain J 1–321（321 aa） Chain K 1–321（321 aa） Chain L 1–321（321 aa）	Not recorded	MC3 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 84 ACD ARACHIDONIC ACID × 12	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.95 Å
8XGG Human Cx36/GJD2 gap junction channel in complex with 1-hexanol. Deposited 2023-12-15	Different ligand/ion Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 1–321（321 aa） Chain B 1–321（321 aa） Chain C 1–321（321 aa） Chain D 1–321（321 aa） Chain E 1–321（321 aa） Chain F 1–321（321 aa） Chain G 1–321（321 aa） Chain H 1–321（321 aa） Chain I 1–321（321 aa） Chain J 1–321（321 aa） Chain K 1–321（321 aa） Chain L 1–321（321 aa）	Not recorded	MC3 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 60 HE2 HEXAN-1-OL × 12	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.20 Å
8XGJ Human Cx36/GJD2 gap junction channel in complex with mefloquine. Deposited 2023-12-15	Different ligand/ion Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 1–321（321 aa） Chain B 1–321（321 aa） Chain C 1–321（321 aa） Chain D 1–321（321 aa） Chain E 1–321（321 aa） Chain F 1–321（321 aa） Chain G 1–321（321 aa） Chain H 1–321（321 aa） Chain I 1–321（321 aa） Chain J 1–321（321 aa） Chain K 1–321（321 aa） Chain L 1–321（321 aa）	Not recorded	YMZ (11R,12S)- Mefloquine × 12 MC3 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 84	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.70 Å
8XH8 Human Cx36/GJD2 (Ala14-deleted mutant) gap junction channel in porcine brain lipids Deposited 2023-12-17	Different ligand/ion Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 1–321（321 aa） Chain B 1–321（321 aa） Chain C 1–321（321 aa） Chain D 1–321（321 aa） Chain E 1–321（321 aa） Chain F 1–321（321 aa） Chain G 1–321（321 aa） Chain H 1–321（321 aa） Chain I 1–321（321 aa） Chain J 1–321（321 aa） Chain K 1–321（321 aa） Chain L 1–321（321 aa）	Not recorded	MC3 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 72	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.72 Å
8XH9 Human Cx36/GJD2 (Ala14 deletion mutant) gap junction channel prepared with mefloquine, showing no bound mefloquine Deposited 2023-12-17	Different ligand/ion Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 1–321（321 aa） Chain B 1–321（321 aa） Chain C 1–321（321 aa） Chain D 1–321（321 aa） Chain E 1–321（321 aa） Chain F 1–321（321 aa） Chain G 1–321（321 aa） Chain H 1–321（321 aa） Chain I 1–321（321 aa） Chain J 1–321（321 aa） Chain K 1–321（321 aa） Chain L 1–321（321 aa）	Not recorded	MC3 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 60	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.58 Å
9IP5 Hemichannel sub-structure of Cx36/GJD2 gap junction intercellular channel (FN conformation) in brain polar lipid nanodiscs, treated with a 14-fold molar excess of carbenoxolone Deposited 2024-07-10	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Insufficient information Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain A 1–108（108 aa） Chain A 188–321（134 aa） Chain B 1–108（108 aa） Chain B 188–321（134 aa） Chain C 1–108（108 aa） Chain C 188–321（134 aa） Chain D 1–108（108 aa） Chain D 188–321（134 aa） Chain E 1–108（108 aa） Chain E 188–321（134 aa） Chain F 1–108（108 aa） Chain F 188–321（134 aa）	Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L	C14 TETRADECANE × 18	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；20mM HEPES(pH 7.5), 150mM KCl, 2mM beta-mercaptoethanol cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.52 Å
9IPM Hemichannel sub-structure of Cx36/GJD2 gap junction intercellular channel (FN conformation) in soybean polar lipid nanodiscs, treated with a 20-fold molar excess of carbenoxolone Deposited 2024-07-11	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Insufficient information Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain A 1–108（108 aa） Chain A 188–321（134 aa） Chain B 1–108（108 aa） Chain B 188–321（134 aa） Chain C 1–108（108 aa） Chain C 188–321（134 aa） Chain D 1–108（108 aa） Chain D 188–321（134 aa） Chain E 1–108（108 aa） Chain E 188–321（134 aa） Chain F 1–108（108 aa） Chain F 188–321（134 aa）	Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L	MC3 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 12 C14 TETRADECANE × 6	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；20mM HEPES(pH 7.5), 150mM KCl, 2mM beta-mercaptoethanol cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.56 Å
9IPN Hemichannel sub-structure of Cx36/GJD2 gap junction intercellular channel (FN conformation) in soybean polar lipid nanodiscs, treated with a 10-fold molar excess of carbenoxolone and incubated shortly Deposited 2024-07-11	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Insufficient information Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain A 1–108（108 aa） Chain A 188–321（134 aa） Chain B 1–108（108 aa） Chain B 188–321（134 aa） Chain C 1–108（108 aa） Chain C 188–321（134 aa） Chain D 1–108（108 aa） Chain D 188–321（134 aa） Chain E 1–108（108 aa） Chain E 188–321（134 aa） Chain F 1–108（108 aa） Chain F 188–321（134 aa）	Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L	MC3 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 6 C14 TETRADECANE × 6	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；20mM HEPES(pH 7.5), 150mM KCl, 2mM beta-mercaptoethanol cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.46 Å
9IPO Hemichannel sub-structure of Cx36/GJD2 gap junction intercellular channel (FN conformation) in soybean polar lipid nanodiscs, treated with a 10-fold molar excess of carbenoxolone Deposited 2024-07-11	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Insufficient information Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain A 1–108（108 aa） Chain A 188–321（134 aa） Chain B 1–108（108 aa） Chain B 188–321（134 aa） Chain C 1–108（108 aa） Chain C 188–321（134 aa） Chain D 1–108（108 aa） Chain D 188–321（134 aa） Chain E 1–108（108 aa） Chain E 188–321（134 aa） Chain F 1–108（108 aa） Chain F 188–321（134 aa）	Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L Mutation：M29W,H124I,R128L	MC3 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 12 C14 TETRADECANE × 18	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；20mM HEPES(pH 7.5), 150mM KCl, 2mM beta-mercaptoethanol cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.41 Å

23 other PDB entries and 23 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	CXD2_HUMAN
Isoform	—
PDB entities	1
Chains and sequence ranges	Author chain A； PDBConstruct 1–321； UniProt 1–321 Author chain B； PDBConstruct 1–321； UniProt 1–321 Author chain C； PDBConstruct 1–321； UniProt 1–321 Author chain D； PDBConstruct 1–321； UniProt 1–321 Author chain E； PDBConstruct 1–321； UniProt 1–321 Author chain F； PDBConstruct 1–321； UniProt 1–321 Author chain G； PDBConstruct 1–321； UniProt 1–321 Author chain H； PDBConstruct 1–321； UniProt 1–321 Author chain I； PDBConstruct 1–321； UniProt 1–321 Author chain J； PDBConstruct 1–321； UniProt 1–321 Author chain K； PDBConstruct 1–321； UniProt 1–321 Author chain L； PDBConstruct 1–321； UniProt 1–321

The page prioritizes protein identity, the current assembly, associated components, oligomeric state and cross-PDB links. Chain mapping and sequence ranges are retained as data evidence. Internal IDs, import timestamps and assembly operation expressions are maintenance fields and are not shown here.

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2. Structure Basics 2. Structure Basics

Entry ID entry_id	8xge
Deposition date deposition_date	2023-12-15
Structure title title	Human Cx36/GJD2 gap junction channel in porcine brain lipids.
Keywords keywords	connexin 36, Cx36, gap junction channel, membrane protein; MEMBRANE PROTEIN
Experimental Method method	ELECTRON MICROSCOPY

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3. SAXS Parameters (CRYSOL theoretical calculation) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

Radius of gyration Rg (Guinier) rg_guinier	46.24 Å
Radius of gyration Rg (electron density) rg_electron	46.88 Å
Forward intensity I(0) i0	631711000.00
Molecular weight molecular_weight	232970.0 kDa
Excluded volume excluded_volume	301730 Å³
Envelope volume envelope_volume	426690 Å³
Hydration-shell volume shell_volume	77041 Å³
Envelope diameter envelope_diameter	149.9 Å
Shell Rg shell_rg	49.99 Å
Envelope Rg envelope_rg	46.82 Å
Shape Rg shape_rg	46.90 Å
Total Rg total_rg	46.97 Å
Total atoms total_atoms	32388
Residues n_residues	1992
Spherical-harmonic order n_harmonics	20
q range q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
Data points n_points	101
Shell type shell_type	directional
Solvent electron density solvent_density	0.3340 e/Å³
Shell contrast contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL version crysol_version	4.1.3

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4. P(r) Distance Distribution (GNOM inversion) 4. P(r) Analysis (GNOM)

Maximum dimension Dmax dmax	155.6 Å
Rg (real space) rg_real	46.42 Å
Rg uncertainty (real space) rg_real_error	1.49 Å
I(0) (real space) i0_real	6.3170e+08
I(0) uncertainty (real space) i0_real_error	1.2300e+07
Rg (reciprocal space) rg_reciprocal	46.24 Å
I(0) (reciprocal space) i0_reciprocal	631600000.0000
Solution quality estimate total_estimate	0.8227
Solution quality rating solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) peaks n_peaks	1
Primary peak position r_peak_primary	50.4 Å
Skewness Skewness skewness	0.498
Kurtosis Kurtosis kurtosis	-0.205
Angular range angular_range	— – 0.1700 Å⁻¹
Current regularization parameter α current_alpha	0.0000
Highest regularization parameter α highest_alpha	91670000.0000
Real-space data points n_real_points	35
GNOM version gnom_version	4.1.3
Quality Criteria quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.709; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.998; Smooth: 0.567

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5. Crystallography and Experiment 5. Crystallography & Experiment

▶

6. Entities and Polymers Entities & Polymers (2)

▶

8. Citations (1)

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Unit-cell length a length_a	1.000 Å
Unit-cell length b length_b	1.000 Å
Unit-cell length c length_c	1.000 Å
Unit-cell angle α angle_alpha	90.00 °
Unit-cell angle β angle_beta	90.00 °
Unit-cell angle γ angle_gamma	90.00 °
Molecules per unit cell Z z_pdb	—

Space group space_group	P 1
Space-group number int_tables_number	1
Crystal system crystal_system	—

Resolution resolution	2.89 Å
Resolution测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	177311

Description description	Gap junction delta-2 protein
Molecular weight formula_weight	37376.9 kDa
Source method src_method	man
Copy count entity_count	12

Polymer type type	polypeptide(L)
Chain IDs strand_id	A,C,B,D,E,F,G,H,I,J,K,L
Atom count atom_count	32388

Human Cx36/GJD2 gap junction channel in porcine brain lipids.

1. Protein Identity and Related Structures Protein Identity & Related Structures

Gap junction delta-2 protein

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

SAXS scattering curve SAXS Profile

P(r) Distance Distribution P(r) Distribution

2. Structure Basics 2. Structure Basics

3. SAXS Parameters (CRYSOL theoretical calculation) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) Distance Distribution (GNOM inversion) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. Crystallography and Experiment 5. Crystallography & Experiment

Unit cell Unit Cell

Symmetry Symmetry

冷冻电镜 EM 3D

6. Entities and Polymers Entities & Polymers (2)

Entity 1 Entity 1 polymer

Polymer Polymer

来源 Source

Entity 2 Entity 2 non-polymer

8. Citations (1)

9. Files and Curves (10)

Files (7)

Curves (3)

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI Class编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Spodoptera frugiperda

Description description	1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
Molecular weight formula_weight	677.9 kDa
Source method src_method	syn
Copy count entity_count	48

fit	/app/data/saxs_computation/xg/8xge/8xge.fit
pddf	/app/data/pr_computation/xg/8xge/8xge.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/xg/8xge/8xge.dat