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8zbm

RAT skeletal muscle ATM complex

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 273.1 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Actin, alpha skeletal muscle

物种未注明

UniProt P68136

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 16 PDB 声明：16-meric（16） 与蛋白拷贝数一致 链 E； UniProt 7–377 链 H； UniProt 7–377 链 O； UniProt 7–377 链 P； UniProt 7–377 链 Q； UniProt 7–377 链 R； UniProt 7–377 未记录 Tropomyosin beta chain × 4 （P58775） Myosin heavy chain 4 × 6 （F1LRV9） ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 6 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.32 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 8ZBM Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
3U9D Crystal Structure of a chimera containing the N-terminal domain (residues 8-24) of drosophila Ciboulot and the C-terminal domain (residues 13-44) of bovine Thymosin-beta4, bound to G-actin-ATP 提交 2011-10-18 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 3–377（375 aa）
未记录 ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 hanging drop；pH 6.5；298 K；18% PEG3350, 0.05M NaAcetate pH4.7, 0.1M MgAcetate pH6.5, 0.32M Guanidine HCl, 0.8% Dioxane, hanging drop, temperature 298K
分辨率 2.50 Å R-free 0.240
3U9D Crystal Structure of a chimera containing the N-terminal domain (residues 8-24) of drosophila Ciboulot and the C-terminal domain (residues 13-44) of bovine Thymosin-beta4, bound to G-actin-ATP 提交 2011-10-18 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 信息不足 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 3–377（375 aa）
未记录 ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 hanging drop；pH 6.5；298 K；18% PEG3350, 0.05M NaAcetate pH4.7, 0.1M MgAcetate pH6.5, 0.32M Guanidine HCl, 0.8% Dioxane, hanging drop, temperature 298K
分辨率 2.50 Å R-free 0.240
8ZIX RAT skeletal muscle F-actin 提交 2024-05-14 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 A 7–377（371 aa）
链 B 7–377（371 aa）
链 E 7–377（371 aa）
链 F 7–377（371 aa）
链 P 7–377（371 aa）
链 R 7–377（371 aa）
未记录 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 6 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.54 Å

共 2 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 ACTS_RAT
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 E； PDB构建体 1–371； UniProt 7–377 作者链 H； PDB构建体 1–371； UniProt 7–377 作者链 O； PDB构建体 1–371； UniProt 7–377 作者链 P； PDB构建体 1–371； UniProt 7–377 作者链 Q； PDB构建体 1–371； UniProt 7–377 作者链 R； PDB构建体 1–371； UniProt 7–377

Tropomyosin beta chain

物种未注明

UniProt P58775

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 16 PDB 声明：16-meric（16） 与蛋白拷贝数一致 链 B； UniProt 45–210 链 C； UniProt 45–210 链 F； UniProt 45–210 链 G； UniProt 45–210 未记录 Actin, alpha skeletal muscle × 6 （P68136） Myosin heavy chain 4 × 6 （F1LRV9） ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 6 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.32 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TPM2_RAT
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B； PDB构建体 1–166； UniProt 45–210 作者链 C； PDB构建体 1–166； UniProt 45–210 作者链 F； PDB构建体 1–166； UniProt 45–210 作者链 G； PDB构建体 1–166； UniProt 45–210

Myosin heavy chain 4

物种未注明

UniProt F1LRV9

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 16 PDB 声明：16-meric（16） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 8–787 链 D； UniProt 8–787 链 J； UniProt 8–787 链 K； UniProt 8–787 链 L； UniProt 8–787 链 N； UniProt 8–787 未记录 Actin, alpha skeletal muscle × 6 （P68136） Tropomyosin beta chain × 4 （P58775） ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 6 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.32 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据
UniProt名称 F1LRV9_RAT
Isoform —
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–780； UniProt 8–787 作者链 D； PDB构建体 1–780； UniProt 8–787 作者链 J； PDB构建体 1–780； UniProt 8–787 作者链 K； PDB构建体 1–780； UniProt 8–787 作者链 L； PDB构建体 1–780； UniProt 8–787 作者链 N； PDB构建体 1–780； UniProt 8–787

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8zbm

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8zbm
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8zbm
沉积日期 deposition_date2024-04-26
最后修订 last_revision2025-01-29
结构标题 titleRAT skeletal muscle ATM complex
关键词 keywordsProtein fibril, Protein complex; PROTEIN FIBRIL
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier77.50 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron77.71 Å
零角强度 I(0) i09418190000.00
分子量 molecular_weight829340.0 kDa
排除体积 excluded_volume1039800 ų
包络体积 envelope_volume1661300 ų
水化壳体积 shell_volume177960 ų
包络直径 envelope_diameter298.2 Å
壳层 Rg shell_rg75.03 Å
包络 Rg envelope_rg75.83 Å
形状 Rg shape_rg77.74 Å
总 Rg total_rg77.60 Å
总原子数 total_atoms58286
残基数 n_residues7306
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax273.1 Å
Rg (实空间) rg_real81.03 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.57 Å
I(0) (实空间) i0_real9.4420e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.7920e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal77.46 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal9417000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8995
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary81.9 Å
偏度 Skewness skewness0.457
峰度 Kurtosis kurtosis-0.104
角度范围 angular_range— – 0.1000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha1.1230
最高正则化参数 α highest_alpha518400000.0000
实空间数据点数 n_real_points21
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.871; Stabil: 0.865; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.987; Smooth: 0.529
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)