9dk5

Cryo-EM structure of human Nav1.6 in complex with PaurTx3

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 138.6 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Sodium channel protein type 8 subunit alpha

Homo sapiens

UniProt Q9UQD0

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 其他组合 异源复合物 蛋白 × 5 其他聚合物 2 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–1980 未记录 Sodium channel subunit beta-1 × 1 (Q07699) Beta-theraphotoxin-Ps1a × 3 (P84510) ;alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 1 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 7 Y01 CHOLESTEROL HEMISUCCINATE × 3 PCW 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 4 CLR CHOLESTEROL × 1 P5S O-[(R)-{[(2R)-2,3-bis(octadecanoyloxy)propyl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]-L-serine × 1 LPE 1-O-OCTADECYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 1 9Z9 (3beta,14beta,17beta,25R)-3-[4-methoxy-3-(methoxymethyl)butoxy]spirost-5-en × 1 P3X (5E,17R,20S)-23-amino-20-hydroxy-14,20-dioxo-15,19,21-trioxa-20lambda~5~-phosphatricos-5-en-17-yl hexadecanoate × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.90 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 6 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SCN8A_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–1980; UniProt 1–1980

Sodium channel subunit beta-1

Homo sapiens

UniProt Q07699

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 其他组合 异源复合物 蛋白 × 5 其他聚合物 2 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 1–218 未记录 Sodium channel protein type 8 subunit alpha × 1 (Q9UQD0) Beta-theraphotoxin-Ps1a × 3 (P84510) ;alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 1 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 7 Y01 CHOLESTEROL HEMISUCCINATE × 3 PCW 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 4 CLR CHOLESTEROL × 1 P5S O-[(R)-{[(2R)-2,3-bis(octadecanoyloxy)propyl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]-L-serine × 1 LPE 1-O-OCTADECYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 1 9Z9 (3beta,14beta,17beta,25R)-3-[4-methoxy-3-(methoxymethyl)butoxy]spirost-5-en × 1 P3X (5E,17R,20S)-23-amino-20-hydroxy-14,20-dioxo-15,19,21-trioxa-20lambda~5~-phosphatricos-5-en-17-yl hexadecanoate × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.90 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 38 个其他 PDB 条目、38 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SCN1B_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–218; UniProt 1–218

Beta-theraphotoxin-Ps1a

Paraphysa scrofa

UniProt P84510

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 其他组合 异源复合物 蛋白 × 5 其他聚合物 2 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 H; UniProt 1–34 链 I; UniProt 1–34 链 J; UniProt 1–34 未记录 Sodium channel protein type 8 subunit alpha × 1 (Q9UQD0) Sodium channel subunit beta-1 × 1 (Q07699) ;alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 1 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 7 Y01 CHOLESTEROL HEMISUCCINATE × 3 PCW 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 4 CLR CHOLESTEROL × 1 P5S O-[(R)-{[(2R)-2,3-bis(octadecanoyloxy)propyl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]-L-serine × 1 LPE 1-O-OCTADECYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE × 1 9Z9 (3beta,14beta,17beta,25R)-3-[4-methoxy-3-(methoxymethyl)butoxy]spirost-5-en × 1 P3X (5E,17R,20S)-23-amino-20-hydroxy-14,20-dioxo-15,19,21-trioxa-20lambda~5~-phosphatricos-5-en-17-yl hexadecanoate × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.90 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 1 个其他 PDB 条目、1 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TX3_PARSR
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 H; PDB构建体 1–34; UniProt 1–34 作者链 I; PDB构建体 1–34; UniProt 1–34 作者链 J; PDB构建体 1–34; UniProt 1–34

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9dk5

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9dk5
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9dk5
沉积日期 deposition_date2024-09-08
结构标题 titleCryo-EM structure of human Nav1.6 in complex with PaurTx3
关键词 keywordsNav1.6, voltage gated sodium channel, cryo-EM, toxin, PaurTx3, TRANSPORT PROTEIN-TOXIN complex; TRANSPORT PROTEIN/TOXIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier41.74
回转半径 Rg (电子) rg_electron40.75
零角强度 I(0) i0411345000.00
分子量 molecular_weight183010.0 kDa
排除体积 excluded_volume236050 ų
包络体积 envelope_volume326920 ų
水化壳体积 shell_volume66427 ų
包络直径 envelope_diameter147.8
壳层 Rg shell_rg46.14
包络 Rg envelope_rg41.24
形状 Rg shape_rg40.77
总 Rg total_rg40.97
总原子数 total_atoms12858
残基数 n_residues1517
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax138.6
Rg (实空间) rg_real41.66
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.27
I(0) (实空间) i0_real4.1130e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error7.3750e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal41.74
I(0) (倒空间) i0_reciprocal411400000.0000
解质量估计 total_estimate0.8756
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary54.7
偏度 Skewness skewness0.285
峰度 Kurtosis kurtosis-0.180
角度范围 angular_range— – 0.1900 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha35960000.0000
实空间数据点数 n_real_points39
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.837; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.986; Smooth: 0.882

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (14)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)