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9hm7

Cryo-EM structure of apo human separase with the mutation C2029S

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 136.6 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Separin

Homo sapiens

UniProt Q14674

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–2120 未记录 ZN ZINC ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9HM7 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
7NJ0 CryoEM structure of the human Separase-Cdk1-cyclin B1-Cks1 complex 提交 2021-02-14 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 1–2120（2120 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） PO4 PHOSPHATE ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.60 Å
7NJ1 CryoEM structure of the human Separase-Securin complex 提交 2021-02-14 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–2120（2120 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.90 Å
9HMA Cryo-EM structure of apo human separase 提交 2024-12-07 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–2120（2120 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.30 Å
9HMS Cryo-EM structure of human separase bound to SCC1 (310-550 aa) and SA2 提交 2024-12-09 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 C 1–1481（1481 aa）
链 C 1537–2120（584 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.40 Å
9HN0 Cryo-EM structure of human separase bound to SCC1 (310-550 aa) 提交 2024-12-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 1–1481（1481 aa）
链 B 1537–2120（584 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.80 Å
9HN4 Cryo-EM structure of human separase bound to phosphorylated SCC1 (310-550 aa) 提交 2024-12-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 1–1481（1481 aa）
链 B 1537–2120（584 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.93 Å
9HN5 Cryo-EM structure of human separase bound to phosphorylated SCC1 (100-320 aa) 提交 2024-12-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–1481（1481 aa）
链 A 1537–2120（584 aa）
突变：C2029S 突变：C2029S ZN ZINC ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.96 Å
9HVY Cryo-EM structure of human separase-SCC1 (1-631) fusion protein 提交 2025-01-02 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–2120（2120 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.50 Å

共 8 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 ESPL1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 58–2177； UniProt 1–2120

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9hm7

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9hm7
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9hm7
沉积日期 deposition_date2024-12-06
结构标题 titleCryo-EM structure of apo human separase with the mutation C2029S
关键词 keywordsSeparase, cell cycle; CELL CYCLE
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier39.30 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron38.60 Å
零角强度 I(0) i0311879000.00
分子量 molecular_weight144250.0 kDa
排除体积 excluded_volume181210 ų
包络体积 envelope_volume250100 ų
水化壳体积 shell_volume55563 ų
包络直径 envelope_diameter145.2 Å
壳层 Rg shell_rg42.91 Å
包络 Rg envelope_rg38.92 Å
形状 Rg shape_rg38.66 Å
总 Rg total_rg38.66 Å
总原子数 total_atoms10150
残基数 n_residues1340
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax136.6 Å
Rg (实空间) rg_real39.62 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.40 Å
I(0) (实空间) i0_real3.1190e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error6.2960e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal39.42 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal311800000.0000
解质量估计 total_estimate0.8366
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary41.0 Å
偏度 Skewness skewness0.575
峰度 Kurtosis kurtosis-0.062
角度范围 angular_range— – 0.2000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha65220000.0000
实空间数据点数 n_real_points41
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.732; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.934; Smooth: 0.743
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)