9l54

cryo-EM structure of Vitamin K-dependent gamma-carboxylase complexed with Vitamin K1 2,3-epoxide

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 102.4 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Vitamin K-dependent gamma-carboxylase

Homo sapiens

UniProt P38435

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 其他组合 异源复合物 蛋白 × 2 其他聚合物 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 32–729 未记录 Vitamin K-dependent protein S × 1 (P07225) 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 2 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 A1EIL (1~{a}~{R},7~{a}~{S})-7~{a}-methyl-1~{a}-[(~{E},7~{R},11~{R})-3,7,11,15-tetramethylhexadec-2-enyl]naphtho[2,3-b]oxirene-2,7-dione × 1 CLR CHOLESTEROL × 1 PEE 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine × 3 Y01 CHOLESTEROL HEMISUCCINATE × 1 BCT BICARBONATE ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.04 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 28 个其他 PDB 条目、28 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 VKGC_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–698; UniProt 32–729

Vitamin K-dependent protein S

Homo sapiens

UniProt P07225

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 其他组合 异源复合物 蛋白 × 2 其他聚合物 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 24–48 未记录 Vitamin K-dependent gamma-carboxylase × 1 (P38435) 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 2 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 A1EIL (1~{a}~{R},7~{a}~{S})-7~{a}-methyl-1~{a}-[(~{E},7~{R},11~{R})-3,7,11,15-tetramethylhexadec-2-enyl]naphtho[2,3-b]oxirene-2,7-dione × 1 CLR CHOLESTEROL × 1 PEE 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine × 3 Y01 CHOLESTEROL HEMISUCCINATE × 1 BCT BICARBONATE ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.04 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PROS_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–25; UniProt 24–48

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9l54

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9l54
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9l54
沉积日期 deposition_date2024-12-22
结构标题 titlecryo-EM structure of Vitamin K-dependent gamma-carboxylase complexed with Vitamin K1 2,3-epoxide
关键词 keywordsMEMBRANE PROTEIN; MEMBRANE PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier31.50
回转半径 Rg (电子) rg_electron30.65
零角强度 I(0) i0206005000.00
分子量 molecular_weight79476.0 kDa
排除体积 excluded_volume78601 ų
包络体积 envelope_volume148670 ų
水化壳体积 shell_volume40689 ų
包络直径 envelope_diameter108.2
壳层 Rg shell_rg37.70
包络 Rg envelope_rg30.51
形状 Rg shape_rg30.63
总 Rg total_rg31.18
总原子数 total_atoms6054
残基数 n_residues694
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax102.4
Rg (实空间) rg_real31.48
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.74
I(0) (实空间) i0_real2.0600e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.2100e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal31.49
I(0) (倒空间) i0_reciprocal206000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8912
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary38.9
偏度 Skewness skewness0.336
峰度 Kurtosis kurtosis-0.281
角度范围 angular_range— – 0.2500 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha21200000.0000
实空间数据点数 n_real_points51
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.884; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.930

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (9)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)