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9r4i

An auto inhibitory loop in the MiDAC histone deacetylase complex

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 163.1 Å Quality: SUSPICIOUS
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone deacetylase 1

Homo sapiens

UniProt Q13547

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric（6） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–482 链 D； UniProt 1–482 未记录 Mitotic deacetylase-associated SANT domain protein × 2 （Q6PJG2） Deoxynucleotidyltransferase terminal-interacting protein 1 × 2 （Q9H147） IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 2 ZN ZINC ION × 2 K POTASSIUM ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.5；10 mM HEPES, 25 mM KCl, 1 micromolar Inositol Hexaphosphate cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.92 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9R4I Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
4BKX The structure of HDAC1 in complex with the dimeric ELM2-SANT domain of MTA1 from the NuRD complex 提交 2013-04-30 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 B 1–482（482 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 2 ACT ACETATE ION × 2 K POTASSIUM ION × 4 SO4 SULFATE ION × 8 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.5；0.1M NA HEPES PH7.5, 2M AMMONIUM SULPHATE, 5% PEG400
分辨率 3.00 Å R-free 0.261
5ICN HDAC1:MTA1 in complex with inositol-6-phosphate and a novel peptide inhibitor based on histone H4 提交 2016-02-23 构建体不同 突变/修饰不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 B 1–376（376 aa）
未记录 IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 2 ZN ZINC ION × 2 K POTASSIUM ION × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；293 K；0.1M NA HEPES PH7.5, 2M AMMONIUM SULPHATE, 5% PEG400
分辨率 3.30 Å R-free 0.299
6Z2J The structure of the dimeric HDAC1/MIDEAS/DNTTIP1 MiDAC deacetylase complex 提交 2020-05-16 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 C 1–482（482 aa）
链 E 1–482（482 aa）
未记录 IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 2 ZN ZINC ION × 2 K POTASSIUM ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；Blot time 3 sec, blot force 10.
分辨率 4.00 Å
6Z2K The structure of the tetrameric HDAC1/MIDEAS/DNTTIP1 MiDAC deacetylase complex 提交 2020-05-16 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric
链 C 1–482（482 aa）
链 E 1–482（482 aa）
链 I 1–482（482 aa）
链 K 1–482（482 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 4 K POTASSIUM ION × 8 IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；Blot time 3 sec, blot force 10.
分辨率 4.50 Å
7AO8 Structure of the MTA1/HDAC1/MBD2 NURD deacetylase complex 提交 2020-10-14 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric
链 B 1–482（482 aa）
链 E 1–482（482 aa）
未记录 IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 2 ZN ZINC ION × 2 K POTASSIUM ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；Blot for 3 seconds, blot force 10
分辨率 4.50 Å
7AO9 Structure of the core MTA1/HDAC1/MBD2 NURD deacetylase complex 提交 2020-10-14 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric
链 B 1–482（482 aa）
链 E 1–482（482 aa）
未记录 IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 2 ZN ZINC ION × 2 K POTASSIUM ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；Blot for 3 seconds, blot force 10
分辨率 6.10 Å
7AOA Structure of the extended MTA1/HDAC1/MBD2/RBBP4 NURD deacetylase complex 提交 2020-10-14 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric
链 B 1–482（482 aa）
链 E 1–482（482 aa）
未记录 IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 2 ZN ZINC ION × 2 K POTASSIUM ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；Blot for 3 seconds, blot force 10
分辨率 19.40 Å
7SME p107 pocket domain complexed with HDAC1 peptide 提交 2021-10-25 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 413–422（10 aa） 片段：UNP residues 413-422
未记录 SO4 SULFATE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；277 K；100 mM MES, pH 6.5, 4% PEG400, 1.6 M ammonium sulfate
分辨率 2.64 Å R-free 0.277
8VOJ The Cryo-EM structure of LSD1-CoREST-HDAC1 in complex with KBTBD4 enhanced by UM171 and IP6 提交 2024-01-15 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 C 1–482（482 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 1 IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 1 A1ACV (1r,4r)-N~1~-[(7P)-2-benzyl-7-(2-methyl-2H-tetrazol-5-yl)-9H-pyrimido[4,5-b]indol-4-yl]cyclohexane-1,4-diamine × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.77 Å
8VPQ The structure of LSD1-CoREST-HDAC1 in complex with KBTBD4IPR310delinsTTYML 提交 2024-01-16 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 C 1–482（482 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 1 IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.30 Å
8VRT The structure of LSD1-CoREST-HDAC1 in complex with KBTBD4R313PRR mutant 提交 2024-01-22 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 C 1–482（482 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 1 IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.42 Å

共 11 个其他 PDB 条目、11 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 HDAC1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–482； UniProt 1–482 作者链 D； PDB构建体 1–482； UniProt 1–482

Mitotic deacetylase-associated SANT domain protein

Homo sapiens

UniProt Q6PJG2

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric（6） 与蛋白拷贝数一致 链 B； UniProt 628–887 链 E； UniProt 628–887 未记录 Histone deacetylase 1 × 2 （Q13547） Deoxynucleotidyltransferase terminal-interacting protein 1 × 2 （Q9H147） IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 2 ZN ZINC ION × 2 K POTASSIUM ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.5；10 mM HEPES, 25 mM KCl, 1 micromolar Inositol Hexaphosphate cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.92 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9R4I Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
6Z2J The structure of the dimeric HDAC1/MIDEAS/DNTTIP1 MiDAC deacetylase complex 提交 2020-05-16 构建体不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 D 717–887（171 aa）
链 F 717–887（171 aa）
未记录 IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 2 ZN ZINC ION × 2 K POTASSIUM ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；Blot time 3 sec, blot force 10.
分辨率 4.00 Å
6Z2K The structure of the tetrameric HDAC1/MIDEAS/DNTTIP1 MiDAC deacetylase complex 提交 2020-05-16 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric
链 D 717–887（171 aa）
链 F 717–887（171 aa）
链 J 717–887（171 aa）
链 L 717–887（171 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 4 K POTASSIUM ION × 8 IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；Blot time 3 sec, blot force 10.
分辨率 4.50 Å

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 MDEAS_HUMAN
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B； PDB构建体 1–260； UniProt 628–887 作者链 E； PDB构建体 1–260； UniProt 628–887

Deoxynucleotidyltransferase terminal-interacting protein 1

Homo sapiens

UniProt Q9H147

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric（6） 与蛋白拷贝数一致 链 C； UniProt 1–329 链 F； UniProt 1–329 未记录 Histone deacetylase 1 × 2 （Q13547） Mitotic deacetylase-associated SANT domain protein × 2 （Q6PJG2） IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 2 ZN ZINC ION × 2 K POTASSIUM ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.5；10 mM HEPES, 25 mM KCl, 1 micromolar Inositol Hexaphosphate cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.92 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9R4I Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
2MWI The structure of the carboxy-terminal domain of DNTTIP1 提交 2014-11-11 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 197–316（120 aa） 片段：carboxy-terminal domain (UNP residues 197-316)
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6；298 K；离子强度（mmCIF原始值）80；压力 ambient
NMR测量条件 pH 6；298 K；离子强度（mmCIF原始值）80；压力 ambient
NMR样品组成 0.3 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DNTTIP1(197-316), 40 mM potassium phosphate, 1 mM DTT, 1 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 0.3 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DNTTIP1(197-316), 40 mM potassium phosphate, 1 mM DTT, 1 mM sodium azide, 100% D2O | 100% D2O
分辨率未提供
4D6K Structure of DNTTIP1 dimerisation domain. 提交 2014-11-11 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 56–147（92 aa） 片段：DIMERISATION DOMAIN
链 B 56–147（92 aa） 片段：DIMERISATION DOMAIN
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 4.6；295 K；100 MM SODIUM ACETATE PH 4.6 14% PROPAN-2-OL
分辨率 2.10 Å R-free 0.224
4D6K Structure of DNTTIP1 dimerisation domain. 提交 2014-11-11 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 E 56–147（92 aa） 片段：DIMERISATION DOMAIN
链 F 56–147（92 aa） 片段：DIMERISATION DOMAIN
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 4.6；295 K；100 MM SODIUM ACETATE PH 4.6 14% PROPAN-2-OL
分辨率 2.10 Å R-free 0.224
4D6K Structure of DNTTIP1 dimerisation domain. 提交 2014-11-11 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 56–147（92 aa） 片段：DIMERISATION DOMAIN
链 D 56–147（92 aa） 片段：DIMERISATION DOMAIN
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 4.6；295 K；100 MM SODIUM ACETATE PH 4.6 14% PROPAN-2-OL
分辨率 2.10 Å R-free 0.224
6Z2J The structure of the dimeric HDAC1/MIDEAS/DNTTIP1 MiDAC deacetylase complex 提交 2020-05-16 构建体不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 A 1–130（130 aa）
链 B 1–130（130 aa）
未记录 IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 2 ZN ZINC ION × 2 K POTASSIUM ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；Blot time 3 sec, blot force 10.
分辨率 4.00 Å
6Z2K The structure of the tetrameric HDAC1/MIDEAS/DNTTIP1 MiDAC deacetylase complex 提交 2020-05-16 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric
链 A 1–130（130 aa）
链 B 1–130（130 aa）
链 G 1–130（130 aa）
链 H 1–130（130 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 4 K POTASSIUM ION × 8 IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；Blot time 3 sec, blot force 10.
分辨率 4.50 Å

共 4 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TDIF1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C； PDB构建体 1–329； UniProt 1–329 作者链 F； PDB构建体 1–329； UniProt 1–329

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9r4i

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9r4i
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9r4i
沉积日期 deposition_date2025-05-07
结构标题 titleAn auto inhibitory loop in the MiDAC histone deacetylase complex
关键词 keywordsHDAC1 DNTTIP1 MIDEAS histone deacetylase complex, GENE REGULATION; GENE REGULATION
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier52.94 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron53.78 Å
零角强度 I(0) i0327826000.00
分子量 molecular_weight149300.0 kDa
排除体积 excluded_volume186140 ų
包络体积 envelope_volume250980 ų
水化壳体积 shell_volume42582 ų
包络直径 envelope_diameter171.2 Å
壳层 Rg shell_rg48.70 Å
包络 Rg envelope_rg52.99 Å
形状 Rg shape_rg53.77 Å
总 Rg total_rg53.63 Å
总原子数 total_atoms20675
残基数 n_residues1284
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax163.1 Å
Rg (实空间) rg_real53.28 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.81 Å
I(0) (实空间) i0_real3.2450e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error6.1880e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal52.37 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal327300000.0000
解质量估计 total_estimate0.4578
解质量评级 solution_quality SUSPICIOUS a SUSPICIOUS solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary32.6 Å
偏度 Skewness skewness0.460
峰度 Kurtosis kurtosis-0.913
角度范围 angular_range— – 0.1500 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha1.0790
最高正则化参数 α highest_alpha32320000.0000
实空间数据点数 n_real_points31
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.292; Stabil: 0.918; Sysdev: 0.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.316; Smooth: 0.006
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (6)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)