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9wqu

b-b' domain fragment of ER-60 (ERp57) under microgravity

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 124.8 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Protein disulfide-isomerase A3

Homo sapiens

UniProt P30101

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 134–376 未记录 SO4 SULFATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：COUNTER-DIFFUSION；pH 7；293 K；50 mM HEPES-NaOH, pH 7.0, 20% PEG3350, 50 mM Ammonium Sulfate, 100 m M NaCl, 0.04% NaN3 分辨率 1.80 Å R-free 0.263
2 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 B； UniProt 134–376 未记录 SO4 SULFATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：COUNTER-DIFFUSION；pH 7；293 K；50 mM HEPES-NaOH, pH 7.0, 20% PEG3350, 50 mM Ammonium Sulfate, 100 m M NaCl, 0.04% NaN3 分辨率 1.80 Å R-free 0.263
3 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 C； UniProt 134–376 未记录 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：COUNTER-DIFFUSION；pH 7；293 K；50 mM HEPES-NaOH, pH 7.0, 20% PEG3350, 50 mM Ammonium Sulfate, 100 m M NaCl, 0.04% NaN3 分辨率 1.80 Å R-free 0.263

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9WQU Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
2ALB NMR structure of the N-terminal domain a of the glycoprotein chaperone ERp57 提交 2005-08-05 构建体不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 25–137（113 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.3；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.8-2.5 mM
分辨率未提供
2DMM The solution structure of the second thioredoxin domain of human Protein disulfide-isomerase A3 提交 2006-04-22 构建体不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 357–485（129 aa） 片段：thioredoxin domain
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；296 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 ambient
NMR样品组成 1.3mM thioredoxin domain U-15N,13C; 20mM d-Tris-HCl; 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
2H8L Crystal structure of the bb' fragment of ERp57 提交 2006-06-07 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 134–376（243 aa） 片段：;bb' fragment ;
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；293 K；30% PEG 3350, 0.1M ammonium sulphate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.00 Å R-free 0.250
2H8L Crystal structure of the bb' fragment of ERp57 提交 2006-06-07 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 134–376（243 aa） 片段：;bb' fragment ;
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；293 K；30% PEG 3350, 0.1M ammonium sulphate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.00 Å R-free 0.250
2H8L Crystal structure of the bb' fragment of ERp57 提交 2006-06-07 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 C 134–376（243 aa） 片段：;bb' fragment ;
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；293 K；30% PEG 3350, 0.1M ammonium sulphate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.00 Å R-free 0.250
3F8U Tapasin/ERp57 heterodimer 提交 2008-11-13 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 25–505（481 aa）
突变：C60A NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；295 K；reservoir contained 100 mM HEPES (@pH 7.5), 20% PEG 3K, 200 mM CaCl2. protein was concentrated to 10mg/ml in 150 mM NaCl, 20 mM Tris (@ pH 7.4), 5% glycerol. The hanging drop was supplemented to contain 100 mM guanidine HCl; seeding was used to obtain larger crystals., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
分辨率 2.60 Å R-free 0.285
3F8U Tapasin/ERp57 heterodimer 提交 2008-11-13 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 25–505（481 aa）
突变：C60A NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；295 K；reservoir contained 100 mM HEPES (@pH 7.5), 20% PEG 3K, 200 mM CaCl2. protein was concentrated to 10mg/ml in 150 mM NaCl, 20 mM Tris (@ pH 7.4), 5% glycerol. The hanging drop was supplemented to contain 100 mM guanidine HCl; seeding was used to obtain larger crystals., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
分辨率 2.60 Å R-free 0.285
3F8U Tapasin/ERp57 heterodimer 提交 2008-11-13 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 25–505（481 aa）
链 C 25–505（481 aa）
突变：C60A 突变：C60A NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；295 K；reservoir contained 100 mM HEPES (@pH 7.5), 20% PEG 3K, 200 mM CaCl2. protein was concentrated to 10mg/ml in 150 mM NaCl, 20 mM Tris (@ pH 7.4), 5% glycerol. The hanging drop was supplemented to contain 100 mM guanidine HCl; seeding was used to obtain larger crystals., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
分辨率 2.60 Å R-free 0.285
6ENY Structure of the human PLC editing module 提交 2017-10-07 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric
链 D 25–505（481 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 5.80 Å
7QNG Structure of a MHC I-Tapasin-ERp57 complex 提交 2021-12-20 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 B 1–505（505 aa）
突变：C60A 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；291.15 K；100 mM Gly-Gly, AMPD, pH 8.5, 300 mM lithium sulfate, 300 mM sodium sulfate, 300 mM potassium sulfate, 20% (v/v) PEG8000, 40% (v/v) 1,5-pentanediol
分辨率 2.70 Å R-free 0.229
7QPD Structure of the human MHC I peptide-loading complex editing module 提交 2022-01-03 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric
链 E 25–505（481 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.73 Å

共 7 个其他 PDB 条目、11 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PDIA3_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 6–248； UniProt 134–376 作者链 B； PDB构建体 6–248； UniProt 134–376 作者链 C； PDB构建体 6–248； UniProt 134–376

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9wqu

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9wqu
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9wqu
沉积日期 deposition_date2025-09-11
最后修订 last_revision2025-10-01
结构标题 titleb-b' domain fragment of ER-60 (ERp57) under microgravity
关键词 keywordsthioredoxin fold, endoplasmic reticulum, oxidative protein folding, ISOMERASE; ISOMERASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier34.94 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron35.03 Å
零角强度 I(0) i0102248000.00
分子量 molecular_weight80506.0 kDa
排除体积 excluded_volume100610 ų
包络体积 envelope_volume134950 ų
水化壳体积 shell_volume35056 ų
包络直径 envelope_diameter131.6 Å
壳层 Rg shell_rg37.65 Å
包络 Rg envelope_rg35.05 Å
形状 Rg shape_rg35.04 Å
总 Rg total_rg35.21 Å
总原子数 total_atoms5683
残基数 n_residues699
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax124.8 Å
Rg (实空间) rg_real35.35 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.62 Å
I(0) (实空间) i0_real1.0220e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.9570e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal35.09 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal102200000.0000
解质量估计 total_estimate0.7897
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary36.0 Å
偏度 Skewness skewness0.668
峰度 Kurtosis kurtosis0.075
角度范围 angular_range— – 0.2250 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha15890000.0000
实空间数据点数 n_real_points46
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.662; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.734; Smooth: 0.540
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)