当前蛋白身份:O15020 重新检索
本组结构的主要差异维度
构建体不同 突变/修饰不同 组装状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量指标不同

差异标签只比较当前检索结果;所有PDB和assembly原始记录仍分别保留。

相关结构差异明细

一行代表一个 PDB 条目中的一个 biological assembly;同一蛋白的多个单体会分别列出。

PDB 条目 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法 实验环境 结构质量
1WJM Solution structure of pleckstrin homology domain of human beta III spectrin. 提交 2004-05-29 Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白数一致
链 A 2219–2328(110 aa) 片段:PH domain
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6;298 K;离子强度(mmCIF原始值)120mM;压力 ambient
NMR样品组成 1.05mM PH domain U-15N,13C; 20mM phosphate buffer NA; 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
1WYQ Solution structure of the second CH domain of human spectrin beta chain, brain 2 提交 2005-02-15 Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白数一致
链 A 178–291(114 aa) 片段:CH domain
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7;296 K;离子强度(mmCIF原始值)120mM;压力 ambient
NMR样品组成 1.20mM CH domain U-15N,13C; 20mM d-Tris-HCl(pH 7.0); 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
6ANU Cryo-EM structure of F-actin complexed with the beta-III-spectrin actin-binding domain 提交 2017-08-14 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 12 PDB 声明:dodecameric(12) 与蛋白数一致
链 a 1–284(284 aa)
链 b 1–284(284 aa)
链 c 1–284(284 aa)
链 d 1–284(284 aa)
链 e 1–284(284 aa)
链 f 1–284(284 aa)
突变:L253P 突变:L253P 突变:L253P 突变:L253P 突变:L253P 突变:L253P 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 7.00 Å