SAXSdb — Protein Structure Search

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Main Difference Dimensions in This Set

Different construct Different mutation/modification Different assembly state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics

Difference tags compare only the current result set; every original PDB and assembly record remains separate.

Related-Structure Differences

Each row represents one biological assembly in one PDB entry; multiple monomers of the same protein are listed separately.

PDB Entry	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Experimental Method	Experimental Conditions	Structure Quality
1BCF THE STRUCTURE OF A UNIQUE, TWO-FOLD SYMMETRIC, HAEM-BINDING SITE Deposited 1993-12-06	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa） Chain B 1–158（158 aa） Chain C 1–158（158 aa） Chain D 1–158（158 aa） Chain E 1–158（158 aa） Chain F 1–158（158 aa） Chain G 1–158（158 aa） Chain H 1–158（158 aa） Chain I 1–158（158 aa） Chain J 1–158（158 aa） Chain K 1–158（158 aa） Chain L 1–158（158 aa）	Not recorded	MN MANGANESE (II) ION × 48 HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 12	X-RAY DIFFRACTION	mmCIF provides none of the parsed conditions	Resolution 2.90 Å
1BFR IRON STORAGE AND ELECTRON TRANSPORT Deposited 1994-12-16	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa） Chain B 1–158（158 aa） Chain C 1–158（158 aa） Chain D 1–158（158 aa） Chain E 1–158（158 aa） Chain F 1–158（158 aa） Chain G 1–158（158 aa） Chain H 1–158（158 aa） Chain I 1–158（158 aa） Chain J 1–158（158 aa） Chain K 1–158（158 aa） Chain L 1–158（158 aa） Chain M 1–158（158 aa） Chain N 1–158（158 aa） Chain O 1–158（158 aa） Chain P 1–158（158 aa） Chain Q 1–158（158 aa） Chain R 1–158（158 aa） Chain S 1–158（158 aa） Chain T 1–158（158 aa） Chain U 1–158（158 aa） Chain V 1–158（158 aa） Chain W 1–158（158 aa） Chain X 1–158（158 aa）	Not recorded	MN MANGANESE (II) ION × 48 HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 12	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions THIS MONOCLINIC CRYSTAL WAS GROWN FROM A SOLUTION OF THE PROTEIN IN DISTILLED WATER BY THE ADDITION OF MN*CL2.	Resolution 2.94 Å
2HTN E. coli bacterioferritin in its as-isolated form Deposited 2006-07-26	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa） Chain B 1–158（158 aa） Chain C 1–158（158 aa） Chain D 1–158（158 aa） Chain E 1–158（158 aa） Chain F 1–158（158 aa） Chain G 1–158（158 aa） Chain H 1–158（158 aa）	Not recorded	FE FE (III) ION × 48 HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 12	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；298 K；30% (v/v) PEG400, 0.2M MGCl2, 0.1 M Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	Resolution 2.50 Å R-free 0.188
2VXI The binding of heme and zinc in Escherichia coli Bacterioferritin Deposited 2008-07-04	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa） Chain B 1–158（158 aa） Chain C 1–158（158 aa） Chain D 1–158（158 aa） Chain E 1–158（158 aa） Chain F 1–158（158 aa） Chain G 1–158（158 aa） Chain H 1–158（158 aa） Chain I 1–158（158 aa） Chain J 1–158（158 aa） Chain K 1–158（158 aa） Chain L 1–158（158 aa）	Not recorded	HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 24 ZN ZINC ION × 48 SO4 SULFATE ION × 58	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions pH 7.5；60% AMSO4, 20MM TRIS-HCL PH7.5, 0.1M NACL	Resolution 1.91 Å R-free 0.216
2Y3Q 1.55A structure of apo bacterioferritin from E. coli Deposited 2010-12-22	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa） Chain B 1–158（158 aa） Chain C 1–158（158 aa） Chain D 1–158（158 aa） Chain E 1–158（158 aa） Chain F 1–158（158 aa） Chain G 1–158（158 aa） Chain H 1–158（158 aa） Chain I 1–158（158 aa） Chain J 1–158（158 aa） Chain K 1–158（158 aa） Chain L 1–158（158 aa）	Not recorded	HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 24 SO4 SULFATE ION × 38 ACT ACETATE ION × 24 BTB 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 8	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions pH 5.5；1.8M AMMONIUM SULPHATE, 100MM ACETATE, PH 5.5	Resolution 1.55 Å R-free 0.200
3E1J Crystal structure of E. coli Bacterioferritin (BFR) with an unoccupied ferroxidase centre (APO-BFR). Deposited 2008-08-04	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa） Chain B 1–158（158 aa） Chain C 1–158（158 aa） Chain D 1–158（158 aa） Chain E 1–158（158 aa） Chain F 1–158（158 aa） Chain G 1–158（158 aa） Chain H 1–158（158 aa） Chain I 1–158（158 aa） Chain J 1–158（158 aa） Chain K 1–158（158 aa） Chain L 1–158（158 aa）	Not recorded	SO4 SULFATE ION × 32 HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 12	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5；289 K；1.8 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M TRI- SODIUM CITRATE PH 5.0. CRYSTALS LATER SOAKED IN CRYOPROTECTANT AT PH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 289K, pH 5.00	Resolution 2.70 Å R-free 0.263
3E1L Crystal structure of E. coli Bacterioferritin (BFR) soaked in phosphate with an alternative conformation of the unoccupied Ferroxidase centre (APO-BFR II). Deposited 2008-08-04	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa） Chain B 1–158（158 aa） Chain C 1–158（158 aa） Chain D 1–158（158 aa） Chain E 1–158（158 aa） Chain F 1–158（158 aa） Chain G 1–158（158 aa） Chain H 1–158（158 aa） Chain I 1–158（158 aa） Chain J 1–158（158 aa） Chain K 1–158（158 aa） Chain L 1–158（158 aa）	Not recorded	SO4 SULFATE ION × 32 HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 12	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5；298 K；1.8 M AMMOMIUM SULFATE, 0.1 M TRI- SODIUM CITRATE PH 5.0. SUBSEQUENTLY, THE CRYSTALS WERE SOAKED IN A CRYO-PROTECTANT BUFFER CONTAINING PHOSPHATE BUFFERED WITH MOPS PH 7 INSTEAD OF CITRATE. SEE PAPER FOR FULL DETAILS., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 298K, pH 5.00	Resolution 2.50 Å R-free 0.248
3E1M Crystal structure of E. coli Bacterioferritin (BFR) obtained after soaking APO-BFR crystals for 2.5 minutes in FE2+ (2.5M FE(II)-BFR) Deposited 2008-08-04	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa） Chain B 1–158（158 aa） Chain C 1–158（158 aa） Chain D 1–158（158 aa） Chain E 1–158（158 aa） Chain F 1–158（158 aa） Chain G 1–158（158 aa） Chain H 1–158（158 aa） Chain I 1–158（158 aa） Chain J 1–158（158 aa） Chain K 1–158（158 aa） Chain L 1–158（158 aa）	Not recorded	SO4 SULFATE ION × 32 FE2 FE (II) ION × 72 HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 12	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5；298 K；1.8 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M TRI- SODIUM CITRATE PH 5.0. SUBSEQUENTLY, APO-BFR CRYSTALS WERE SOAKED IN A CRYOPROTECTANCT CONTAINING FE2+ AND BUFFERED USING MOPS PH 7 IN PLACE OF CITRATE PH 5. EXPOSURE TO IRON WAS LIMITED TO 2.5 MINUTES BEFORE FLASH FREEZING IN LIQUID NITROGEN. SEE PAPER FOR FULL DETAILS., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 298K, pH 5.00	Resolution 2.70 Å R-free 0.259
3E1N Crystal structure of E. coli Bacterioferritin (BFR) after a 65 minute (aerobic) exposure to FE(II) revealing a possible MU-OXO bridge/MU-Hydroxy bridged DIIRON intermediate at the ferroxidase centre. (FE(III)-O-FE(III)-BFR). Deposited 2008-08-04	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa） Chain B 1–158（158 aa） Chain C 1–158（158 aa） Chain D 1–158（158 aa） Chain E 1–158（158 aa） Chain F 1–158（158 aa） Chain G 1–158（158 aa） Chain H 1–158（158 aa） Chain I 1–158（158 aa） Chain J 1–158（158 aa） Chain K 1–158（158 aa） Chain L 1–158（158 aa）	Not recorded	SO4 SULFATE ION × 32 FE2 FE (II) ION × 48 UNL UNKNOWN LIGAND × 24 HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 12	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5；298 K；1.8 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M TRI- SODIUM CITRATE PH 5.0. CRYSTALS OF OF APO-BFR WERE SUBSEQUENTLY SOAKED AEROBICALLY FOR 65 MINUTES IN A SOLUTION CONTAINING FE2+ AND BUFFERED WITH MOPS PH 7 INSTEAD OF CITRATE PH 5. AFTER 65MIN EXPOSURE TO IRON AND AIR, THE CRYSTAL WAS FLASH FROZEN IN LIQUID NITROGEN AND X-RAY DIFFRACTION DATA COLLECTED. SEE PAPER FOR FULL DETAILS., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 298K, pH 5.00	Resolution 2.80 Å R-free 0.268
3E1O Crystal structure of E. coli Bacterioferritin (BFR) with two ZN(II) ION sites at the Ferroxidase centre (ZN-BFR). Deposited 2008-08-04	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa） Chain B 1–158（158 aa） Chain C 1–158（158 aa） Chain D 1–158（158 aa） Chain E 1–158（158 aa） Chain F 1–158（158 aa） Chain G 1–158（158 aa） Chain H 1–158（158 aa） Chain I 1–158（158 aa） Chain J 1–158（158 aa） Chain K 1–158（158 aa） Chain L 1–158（158 aa）	Not recorded	SO4 SULFATE ION × 32 ZN ZINC ION × 48 HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 12	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5；298 K；APO-BFR CRYSTALIZED IN 1.8 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M TRI-SODIUM CITRATE PH 5.0. CRYSTAL WAS THEN SOAKED IN A CRYOPROTECTANT CONTAINING ZN2+ IONS AND BUFFERED WITH MOPS PH 7 INSTEAD OF CITRATE. PLEASE SEE PAPER FO FULL DETAILS., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 298K, pH 5.00	Resolution 2.95 Å R-free 0.252
3E1P Crystal structure of E. coli Bacterioferritin (BFR) in which the Ferroxidase centre is inhibited with ZN(II) and high occupancy iron is bound within the cavity. Deposited 2008-08-04	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa） Chain B 1–158（158 aa） Chain C 1–158（158 aa） Chain D 1–158（158 aa） Chain E 1–158（158 aa） Chain F 1–158（158 aa） Chain G 1–158（158 aa） Chain H 1–158（158 aa） Chain I 1–158（158 aa） Chain J 1–158（158 aa） Chain K 1–158（158 aa） Chain L 1–158（158 aa）	Not recorded	SO4 SULFATE ION × 32 ZN ZINC ION × 48 FE2 FE (II) ION × 24 HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 12	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5；298 K；1.8 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M TRI- SODIUM CITRATE PH 5. APO-BFR CRYSTALS WERE SUBSEQUENTLY (AEROBICALLY) SOAKED IN A CRYOPROTECTANT SOLUTION CONTAINING FE2+ (AND BUFFERED AT PH 7.0 WITH 0.1 M MOPS IN PLACE OF CITRATE) FOR 65 MINUTES BEFORE FALSH FREEZING AND DATA COLLECTION. PLEASE SEE PAPER FOR FULL DETAILS., PH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 298K, pH 5.00	Resolution 2.40 Å R-free 0.260
3E1Q Crystal structure of W133F variant E. coli Bacterioferritn with iron. Deposited 2008-08-04	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa） Chain B 1–158（158 aa） Chain C 1–158（158 aa） Chain D 1–158（158 aa） Chain E 1–158（158 aa） Chain F 1–158（158 aa） Chain G 1–158（158 aa） Chain H 1–158（158 aa） Chain I 1–158（158 aa） Chain J 1–158（158 aa） Chain K 1–158（158 aa） Chain L 1–158（158 aa）	Mutation：W133F Mutation：W133F Mutation：W133F Mutation：W133F Mutation：W133F Mutation：W133F Mutation：W133F Mutation：W133F Mutation：W133F Mutation：W133F Mutation：W133F Mutation：W133F	SO4 SULFATE ION × 32 FE2 FE (II) ION × 48 HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 12	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.8；298 K；BFR PROTEIN WAS PRE-LOADED WITH IRON AND THEN CRYSTALLIZED OVERNIGHT IN 1.8 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M MES PH 5.8. PLEASE SEE THE ORIGINAL PAPER FOR FULL DETAILS., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 298K, pH 5.80	Resolution 2.60 Å R-free 0.263
3E2C Escherichia coli Bacterioferritin Mutant E128R/E135R Deposited 2008-08-05	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric（2） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa） Chain B 1–158（158 aa）	Mutation：E128R, E135R Mutation：E128R, E135R	ZN ZINC ION × 2 SO4 SULFATE ION × 2 HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 2 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 4	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；303.15 K；20% PEG 4000, 0.2M Li2SO4, 0.1M Tris HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 303.15K	Resolution 1.80 Å R-free 0.228
3GHQ Crystal Structure of E. coli W35F BFR mutant Deposited 2009-03-04	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa） Chain B 1–158（158 aa） Chain C 1–158（158 aa） Chain D 1–158（158 aa） Chain E 1–158（158 aa） Chain F 1–158（158 aa） Chain G 1–158（158 aa） Chain H 1–158（158 aa） Chain I 1–158（158 aa） Chain J 1–158（158 aa） Chain K 1–158（158 aa） Chain L 1–158（158 aa）	Mutation：W35F Mutation：W35F Mutation：W35F Mutation：W35F Mutation：W35F Mutation：W35F Mutation：W35F Mutation：W35F Mutation：W35F Mutation：W35F Mutation：W35F Mutation：W35F	SO4 SULFATE ION × 42 FE FE (III) ION × 24 HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 12	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions pH 5；289 K；2.45M Ammonium Sulfate, 0.1M sodium Citrate pH 5.0, temperature 289K	Resolution 2.70 Å R-free 0.262
4CVR Structure of Apobacterioferritin Y25F variant Deposited 2014-03-29	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric（2） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa）	Mutation：YES	ZN ZINC ION × 8	X-RAY DIFFRACTION	mmCIF provides none of the parsed conditions	Resolution 1.10 Å R-free 0.165
4CVS Structure of Apobacterioferritin Y45F variant Deposited 2014-03-29	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric（2） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa）	Mutation：YES	CD CADMIUM ION × 6	X-RAY DIFFRACTION	mmCIF provides none of the parsed conditions	Resolution 1.39 Å R-free 0.225
4CVT Structure of Apobacterioferritin Y58F variant Deposited 2014-03-29	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric（2） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa）	Mutation：YES	ZN ZINC ION × 8	X-RAY DIFFRACTION	mmCIF provides none of the parsed conditions	Resolution 1.79 Å R-free 0.214
4XKS E. coli BFR variant Y45F Deposited 2015-01-12	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-mer（24） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa） Chain B 1–158（158 aa） Chain C 1–158（158 aa） Chain D 1–158（158 aa） Chain E 1–158（158 aa） Chain F 1–158（158 aa） Chain G 1–158（158 aa） Chain H 1–158（158 aa） Chain I 1–158（158 aa） Chain J 1–158（158 aa） Chain K 1–158（158 aa） Chain L 1–158（158 aa）	Mutation：Y45F Mutation：Y45F Mutation：Y45F Mutation：Y45F Mutation：Y45F Mutation：Y45F Mutation：Y45F Mutation：Y45F Mutation：Y45F Mutation：Y45F Mutation：Y45F Mutation：Y45F	SO4 SULFATE ION × 24	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5；289 K；1.6M Ammonium Sulfate, 0.1M sodium citrate	Resolution 1.57 Å R-free 0.172
4XKU E coli BFR variant Y114F Deposited 2015-01-12	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa） Chain B 1–158（158 aa） Chain C 1–158（158 aa） Chain D 1–158（158 aa） Chain E 1–158（158 aa） Chain F 1–158（158 aa） Chain G 1–158（158 aa） Chain H 1–158（158 aa） Chain I 1–158（158 aa） Chain J 1–158（158 aa） Chain K 1–158（158 aa） Chain L 1–158（158 aa）	Mutation：Y114F Mutation：Y114F Mutation：Y114F Mutation：Y114F Mutation：Y114F Mutation：Y114F Mutation：Y114F Mutation：Y114F Mutation：Y114F Mutation：Y114F Mutation：Y114F Mutation：Y114F	SO4 SULFATE ION × 30	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5；289 K；1.6M ammonium sulfate 0.1M sodium citrate	Resolution 1.78 Å R-free 0.217
5XGO The Ferritin E-Domain: Toward Understanding Its Role in Protein Cage Assembly Through the Crystal Structure of a Maxi-/Mini-Ferritin Chimera Deposited 2017-04-14	Assembly 1 Insufficient information Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count	Chain A 138–158（21 aa） Chain B 138–158（21 aa） Chain C 138–158（21 aa） Chain D 138–158（21 aa） Chain E 138–158（21 aa） Chain F 138–158（21 aa） Chain G 138–158（21 aa） Chain H 138–158（21 aa） Chain I 138–158（21 aa） Chain J 138–158（21 aa） Chain K 138–158（21 aa） Chain L 138–158（21 aa）	Not recorded	CL CHLORIDE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION；pH 4.2；292.15 K；0.2M lithium sulphate, 18% PEG 1000, pH 4.2	Resolution 1.99 Å R-free 0.207
6P8K Escherichia coli Bacterioferritin Substituted with Zinc Protoporphyrin IX Deposited 2019-06-07	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa） Chain B 1–158（158 aa） Chain C 1–158（158 aa） Chain D 1–158（158 aa） Chain E 1–158（158 aa） Chain F 1–158（158 aa） Chain G 1–158（158 aa） Chain H 1–158（158 aa） Chain I 1–158（158 aa） Chain J 1–158（158 aa） Chain K 1–158（158 aa） Chain L 1–158（158 aa）	Not recorded	ZN ZINC ION × 24 ZNH PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING ZN × 12 NA SODIUM ION × 8 MLI MALONATE ION × 56	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6；295 K；2.4 M sodium malonate, pH 6.0	Resolution 1.70 Å R-free 0.217
6P8L Escherichia coli Bacterioferritin Substituted with Zinc Protoporphyrin IX (Zn Absorption Edge X-ray Data) Deposited 2019-06-07	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count	Chain A 1–158（158 aa） Chain B 1–158（158 aa） Chain C 1–158（158 aa） Chain D 1–158（158 aa） Chain E 1–158（158 aa） Chain F 1–158（158 aa） Chain G 1–158（158 aa） Chain H 1–158（158 aa） Chain I 1–158（158 aa） Chain J 1–158（158 aa） Chain K 1–158（158 aa） Chain L 1–158（158 aa）	Not recorded	ZN ZINC ION × 24 NA SODIUM ION × 8 MLI MALONATE ION × 56 ZNH PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING ZN × 12	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6；295 K；2.4 M sodium malonate, pH 6.0	Resolution 2.10 Å R-free 0.240

Protein Structures and Oligomeric States

Related-Structure Differences