当前蛋白身份:P12755 重新检索
本组结构的主要差异维度
构建体不同 突变/修饰不同 组装状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量指标不同

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相关结构差异明细

一行代表一个 PDB 条目中的一个 biological assembly;同一蛋白的多个单体会分别列出。

PDB 条目 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法 实验环境 结构质量
1MR1 Crystal Structure of a Smad4-Ski Complex 提交 2002-09-17 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白数一致
链 D 219–313(95 aa) 片段:Smad4-binding domain
未记录 ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.5;295 K;dioxane, potassium phosphate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
分辨率 2.85 Å R-free 0.280
1MR1 Crystal Structure of a Smad4-Ski Complex 提交 2002-09-17 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白数一致
链 C 219–313(95 aa) 片段:Smad4-binding domain
未记录 ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 7.5;295 K;dioxane, potassium phosphate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
分辨率 2.85 Å R-free 0.280
1SBX Crystal structure of the Dachshund-homology domain of human SKI 提交 2004-02-11 Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白数一致
链 A 91–192(102 aa) 片段:Dachshund-homology domain of human SKI
非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION;pH 5.5;298 K;PEG 3350, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K
分辨率 1.65 Å R-free 0.206
5XOD Crystal structure of human Smad2-Ski complex 提交 2017-05-27 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白数一致
链 B 15–40(26 aa) 片段:UNP residues 15-40
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 4.6;293 K;0.1 M sodium acetate tri-hydrate pH 4.6 and 1.85 M sodium formate
分辨率 1.85 Å R-free 0.254
6ZVQ Complex between SMAD2 MH2 domain and peptide from Ski corepressor 提交 2020-07-27 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白数一致
链 B 11–45(35 aa)
未记录 SO4 SULFATE ION × 6 GOL GLYCEROL × 24 TAR D(-)-TARTARIC ACID × 9 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 5.6;293 K;1.5M Ammonium Sulphate, 0.15M Sodium Potassium Tartrate, 0.08M Tri-Sodium Citrate pH 5.6, 25% v/v Glycerol
分辨率 2.03 Å R-free 0.210