当前蛋白身份：P25024
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相关结构差异明细
一行代表一个 PDB 条目中的一个 biological assembly；同一蛋白的多个单体会分别列出。
| PDB 条目 | Assembly / 聚集状态 | 构建体 | 突变与修饰 | 配体、离子与非聚合物 | 实验方法 | 实验环境 | 结构质量 |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1ILP CXCR-1 N-TERMINAL PEPTIDE BOUND TO INTERLEUKIN-8 提交 1998-12-16 | Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric（3） 与蛋白数一致 |
链 C
9–29（21 aa）
片段：9-29
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突变：L15 - G19 REPLACED BY 5-AMINOVALERIC ACID 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） | 未记录非水小分子 | SOLUTION NMR |
NMR测量条件
pH 5.5；308 K；离子强度（mmCIF原始值）0.15 M；压力 1
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分辨率未提供 |
| 1ILQ CXCR-1 N-TERMINAL PEPTIDE BOUND TO INTERLEUKIN-8 (MINIMIZED MEAN) 提交 1998-12-17 | Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric（3） 与蛋白数一致 |
链 C
20–29（10 aa）
片段：9-29
|
突变：YES 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） | 未记录非水小分子 | SOLUTION NMR |
NMR测量条件
pH 5.5；308 K；离子强度（mmCIF原始值）0.15 M；压力 1
|
分辨率未提供 |
| 2LNL Structure of human CXCR1 in phospholipid bilayers 提交 2011-12-31 | Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白数一致 |
链 A
20–328（309 aa）
片段：UNP residues 20-328
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未记录 | 未记录非水小分子 | SOLID-STATE NMR |
NMR测量条件
pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）20；压力 ambient
NMR样品组成
2-4 mg [U-100% 13C; U-100% 15N] CXCR1, 100% H2O | 100% H2O
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分辨率未提供 |
| 6XMN Solution NMR CXCL8-CXCR1 N-domain complex structure 提交 2020-06-30 | Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白数一致 |
链 B
1–29（29 aa）
片段：N-terminal residues 1-29
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未记录 | 未记录非水小分子 | SOLUTION NMR |
NMR测量条件
pH 6；303 K；离子强度（mmCIF原始值）50；压力 1
NMR样品组成
0.4 mM [U-13C; U-15N] CXCL8, 1.2 mM CXCR1, 50 mM sodium phosphate, 0.01 % sodium azide, 10 % [U-100% 2H] D2O, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成
1.2 mM CXCL8, 0.5 mM [U-13C; U-15N] CXCR1, 50 mM sodium phosphate, 0.01 % sodium azide, 10 % [U-100% 2H] D2O, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
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分辨率未提供 |
| 8IC0 Cryo-EM structure of CXCL8 bound C-X-C chemokine receptor 1 in complex with Gi heterotrimer 提交 2023-02-10 | Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric（6） 与蛋白数一致 |
链 A
1–350（350 aa）
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未记录 | 未记录非水小分子 | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM缓冲液
pH 7.5；50 mM HEPES pH8.0, 100 mM NaCl, 1 mM MgCl2, 0.5 mM TCEP, 0.001% LMNG, 0.0001% CHS, 1 uM IL8
cryo-EM玻璃化条件
冷冻剂 ETHANE
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分辨率 3.41 Å |