当前蛋白身份:P29692 重新检索
本组结构的主要差异维度
构建体不同 突变/修饰不同 组装状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量指标不同

差异标签只比较当前检索结果;所有PDB和assembly原始记录仍分别保留。

相关结构差异明细

一行代表一个 PDB 条目中的一个 biological assembly;同一蛋白的多个单体会分别列出。

PDB 条目 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法 实验环境 结构质量
2MVM Solution structure of eEF1Bdelta CAR domain 提交 2014-10-09 Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白数一致
链 A 153–192(40 aa) 片段:CAR domain (UNP residues 153-192)
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.5;298 K;压力 ambient
NMR样品组成 0.2-0.8 mM [U-13C; U-15N] eEF1Bdelta, 20 mM Tris, 200 mM sodium chloride, 0.01% DSS, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
2MVN Solution structure of eEF1Bdelta CAR domain in TCTP-bound state 提交 2014-10-09 Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白数一致
链 A 153–192(40 aa) 片段:CAR domain (UNP residues 153-192)
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.5;298 K;压力 ambient
NMR样品组成 0.2-0.8 mM [U-13C; U-15N] eEF1Bdelta, 20 mM Tris, 200 mM sodium chloride, 0.01% DSS, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
2N51 NMR structure of the C-terminal region of human eukaryotic elongation factor 1B 提交 2015-07-02 Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白数一致
链 A 153–281(129 aa) 片段:UNP RESIDUES 153-281
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.5;298 K;离子强度(mmCIF原始值)220;压力 ambient
NMR样品组成 0.8 mM [U-13C; U-15N] entity-1, 20 mM TRIS-2, 200 mM sodium chloride-3, 0.01 % w/v DSS-4, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
5JPO Complex structure of human elongation factor 1B gamma GST-liked domain and delta N-terminal domain 提交 2016-05-04 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 10 PDB 声明:decameric(10) 与蛋白数一致
链 E 1–30(30 aa) 片段:UNP RESIDUES 1-30
未记录 GOL GLYCEROL × 10 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;293.15 K;SOKALAN CP7, KCl, HEPES
分辨率 2.00 Å R-free 0.203