SAXSdb — 10zb

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Serine hydroxymethyltransferase

Thermus thermophilus

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 3–407 链 B； UniProt 3–407	突变：E53Q 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	ACT ACETATE ION × 1 SO4 SULFATE ION × 3 KOU (E)-N-({3-hydroxy-2-methyl-5-[(phosphonooxy)methyl]pyridin-4-yl}methylidene)-L-serine × 1 THG (6S)-5,6,7,8-TETRAHYDROFOLATE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；289 K；40 mM NaOAc, pH 5.5, 1M ammonium sulfate, 0.5M lithium sulfate	分辨率 1.80 Å R-free 0.185

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 10ZB	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
10YN Joint X-ray/neutron structure of E53Q mutant of Thermus thermophilus serine hydroxymethyltransferase (TthSHMT) 提交 2026-02-12	突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 3–407（405 aa）链 B 3–407（405 aa）	突变：E53Q 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）突变：E53Q 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	SO4 SULFATE ION × 2	实验方法未声明 X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；289 K；40 mM NaOAc, pH 5.5, 1M ammonium sulfate, 0.5 M lithium sulfate	分辨率未提供
9O50 Room-temperature X-ray structure of Thermus thermophilus SHMT in complex with tetrahydrofolate (THF) 提交 2025-04-09	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 3–407（405 aa）链 B 3–407（405 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	SO4 SULFATE ION × 3 THG (6S)-5,6,7,8-TETRAHYDROFOLATE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；289 K；40 mM sodium acetate pH 5.5, 1M ammonium sulfate and 0.5 M lithium sulfate	分辨率 1.80 Å R-free 0.175
9O5G Room-temperature joint X-ray/Neutron structure of Thermus thermophilus SHMT in complex with PLP-Gly external aldimine and 5-methyl-tetrahydrofolate (5MTHF) 提交 2025-04-10	突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 3–407（405 aa）链 B 3–407（405 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 5 PLG N-GLYCINE-[3-HYDROXY-2-METHYL-5-PHOSPHONOOXYMETHYL-PYRIDIN-4-YL-METHANE] × 1 C2F 5-METHYL-5,6,7,8-TETRAHYDROFOLIC ACID × 1	实验方法未声明 X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；289 K；50mM NaOAc, 0.5M Li2SO4, 1.0M Ammonium SO4	分辨率未提供

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	A0AAD1KUU5_THETH
Isoform	—
PDB实体	1, 2
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–405； UniProt 3–407 作者链 B； PDB构建体 1–405； UniProt 3–407

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	10zb
沉积日期 deposition_date	2026-02-12
结构标题 title	Room-temperature X-ray structure of E53Q mutant of Thermus thermophilus serine hydroxymethyltransferase (TthSHMT) in complex with PLP-L-Ser external aldimine and tetrahydrofolate (THF)
关键词 keywords	;homodimer, pyridoxal-5'-phosphate, one-carbon metabolism, inactive mutant, enzyme-substrate complex, TRANSFERASE ;; TRANSFERASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	27.93 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	27.04 Å
零角强度 I(0) i0	127257000.00
分子量 molecular_weight	89526.0 kDa
排除体积 excluded_volume	112280 Å³
包络体积 envelope_volume	128620 Å³
水化壳体积 shell_volume	38556 Å³
包络直径 envelope_diameter	91.5 Å
壳层 Rg shell_rg	35.64 Å
包络 Rg envelope_rg	27.27 Å
形状 Rg shape_rg	27.03 Å
总 Rg total_rg	27.88 Å
总原子数 total_atoms	6308
残基数 n_residues	803
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	87.2 Å
Rg (实空间) rg_real	27.86 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.50 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.2730e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.6900e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	27.88 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	127300000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8928
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	32.1 Å
偏度 Skewness skewness	0.326
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.335
角度范围 angular_range	— – 0.2850 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	74280000.0000
实空间数据点数 n_real_points	58
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.915; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.998; Smooth: 0.858

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (7)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Serine hydroxymethyltransferase
分子量 formula_weight	44677.0 kDa
EC 编号 ec_number	2.1.2.1
突变 mutation	E53Q
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	6760

STLKRDEALFELIALEEKRQREGLELIASENFVSKQVREAVGSVLTNKYAQGYPGARYYGGCEVIDRVESLAIERAKALFGAAWANVQPHSGSQANMAVYMALMEPGDTLMGMDLAAGGHLTHGSRVNFSGKLYKVVSYGVRPDTELIDLEEVRRLALEHRPKVIVAGASAYPRFWDFKAFREIADEVGAYLVVDMAHFAGLVAAGLHPNPLPYAHVVTSTTHKTLRGPRGGLILSNDPELGKRIDKLIFPGIQGGPLEHVIAGKAVAFFEALQPEFKEYSRLVVENAKRLAEELARRGYRIVTGGTDNHLFLVDLRPKGLTGKEAEERLDAVGITVNKNAIPFDPKPPRVTSGIRIGTPAITTRGFTPEEMPLVAELIDRALLEGPSEALREEVRRLALAHPMP

来源 Source

来源生物 organism	Thermus thermophilus
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	274
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Serine hydroxymethyltransferase
分子量 formula_weight	44448.9 kDa
EC 编号 ec_number	2.1.2.1
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	B

STLKRDEALFELIALEEKRQREGLELIASENFVSKQVREAVGSVLTNKYAQGYPGARYYGGCEVIDRVESLAIERAKALFGAAWANVQPHSGSQANMAVYMALMEPGDTLMGMDLAAGGHLTHGSRVNFSGKLYKVVSYGVRPDTELIDLEEVRRLALEHRPKVIVAGASAYPRFWDFKAFREIADEVGAYLVVDMAHFAGLVAAGLHPNPLPYAHVVTSTTHKTLRGPRGGLILSNDPELGKRIDKLIFPGIQGGPLEHVIAGKAVAFFEALQPEFKEYSRLVVENAKRLAEELARRGYRIVTGGTDNHLFLVDLRPKGLTGKEAEERLDAVGITVNKNAIPFDPKPPRVTSGIRIGTPAITTRGFTPEEMPLVAELIDRALLEGPSEALREEVRRLALAHPMP

来源 Source

来源生物 organism	Thermus thermophilus
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	274
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	ACETATE ION
分子量 formula_weight	59.0 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 4 Entity 4 non-polymer

描述 description	SULFATE ION
分子量 formula_weight	96.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	3

实体 5 Entity 5 non-polymer

描述 description	(E)-N-({3-hydroxy-2-methyl-5-[(phosphonooxy)methyl]pyridin-4-yl}methylidene)-L-serine
分子量 formula_weight	334.2 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 6 Entity 6 non-polymer

描述 description	(6S)-5,6,7,8-TETRAHYDROFOLATE
分子量 formula_weight	445.4 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 7 Entity 7 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	403

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	58.859 Å
晶胞边长 b length_b	83.602 Å
晶胞边长 c length_c	95.338 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	91.69 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	2

空间群 space_group	P 1 21 1
空间群编号 int_tables_number	4
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	1.800 Å
最低分辨率 resolution_low	27.880 Å
R 因子 r_factor	0.1589
R_work r_work	0.1575
R_free r_free	0.1850

fit	/app/data/saxs_computation/0z/10zb/10zb.fit
pddf	/app/data/pr_computation/0z/10zb/10zb.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/0z/10zb/10zb.dat

Room-temperature X-ray structure of E53Q mutant of Thermus thermophilus serine hydroxymethyltransferase (TthSHMT) in complex with PLP-L-Ser external aldimine and tetrahydrofolate (THF)

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Serine hydroxymethyltransferase

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (7)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 3 Entity 3 non-polymer

实体 4 Entity 4 non-polymer

实体 5 Entity 5 non-polymer

实体 6 Entity 6 non-polymer

实体 7 Entity 7 water

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)