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1a06

CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE FROM RAT

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 67.5 Å Quality: EXCELLENT
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

CALCIUM/CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE

Rattus norvegicus

UniProt Q63450

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–333 未记录 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：pH 7.5；pH 7.5 分辨率 2.50 Å R-free 0.313

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1A06 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1MXE Structure of the Complex of Calmodulin with the Target Sequence of CaMKI 提交 2002-10-02 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 E 294–318（25 aa） 片段：Calmodulin Binding Domain
未记录 CA CALCIUM ION × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；289 K；Cacodylate, Calcium chloride, MPD, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K
分辨率 1.70 Å R-free 0.229
1MXE Structure of the Complex of Calmodulin with the Target Sequence of CaMKI 提交 2002-10-02 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 F 294–318（25 aa） 片段：Calmodulin Binding Domain
未记录 CA CALCIUM ION × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；289 K；Cacodylate, Calcium chloride, MPD, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K
分辨率 1.70 Å R-free 0.229
2L7L Solution structure of Ca2+/calmodulin complexed with a peptide representing the calmodulin-binding domain of calmodulin kinase I 提交 2010-12-13 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 299–320（22 aa） 片段：Calmodulin-binding residues 299-320
未记录 CA CALCIUM ION × 4 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.8；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.1；压力 ambient
NMR测量条件 pH 6.8；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.3；压力 ambient
NMR样品组成 0.95 mM [U-13C; U-15N] protein, 1.05 mM peptide, 4 mM CALCIUM ION, 0.5 mM DSS, 100 mM potassium chloride, 20 mM Bis-Tris, 0.03 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 0.66 mM [U-2H; U-15N] protein, 0.40 mM peptide, 20 mM Bis-Tris, 100 mM potassium chloride, 4 mM CALCIUM ION, 0.03 % sodium azide, 0.5 mM DSS, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 0.64 mM 1H/13C-methyl Met; U-2H; U-15N protein, 0.83 mM peptide, 20 mM Bis-Tris, 100 mM potassium chloride, 4 mM CALCIUM ION, 0.03 % sodium azide, 0.5 mM DSS, 100% D2O | 100% D2O
NMR样品组成 0.95 mM [U-13C; U-15N] protein, 1.05 mM peptide, 20 mM Bis-Tris, 300 mM potassium chloride, 4 mM CALCIUM ION, 0.03 % sodium azide, 0.5 mM DSS, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 0.95 mM [U-13C; U-15N] protein, 1.05 mM peptide, 20 mM Bis-Tris, 300 mM potassium chloride, 4 mM CALCIUM ION, 0.03 % sodium azide, 0.5 mM DSS, 16 w/v Pf1 phage, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供

共 2 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 KCC1A_RAT
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–332； UniProt 1–333

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1a06

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1a06
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1a06
沉积日期 deposition_date1997-12-09
结构标题 titleCALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE FROM RAT
关键词 keywordsKINASE, SIGNAL TRANSDUCTION, CALCIUM/CALMODULIN; KINASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier21.25 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron19.97 Å
零角强度 I(0) i016211700.00
分子量 molecular_weight31408.0 kDa
排除体积 excluded_volume39705 ų
包络体积 envelope_volume46295 ų
水化壳体积 shell_volume19786 ų
包络直径 envelope_diameter69.1 Å
壳层 Rg shell_rg26.04 Å
包络 Rg envelope_rg20.12 Å
形状 Rg shape_rg19.98 Å
总 Rg total_rg20.82 Å
总原子数 total_atoms2221
残基数 n_residues279
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax67.5 Å
Rg (实空间) rg_real21.22 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.33 Å
I(0) (实空间) i0_real1.6210e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.1070e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal21.23 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal16210000.0000
解质量估计 total_estimate0.9022
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary24.8 Å
偏度 Skewness skewness0.316
峰度 Kurtosis kurtosis-0.385
角度范围 angular_range— – 0.3750 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0001
最高正则化参数 α highest_alpha3245000.0000
实空间数据点数 n_real_points69
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.910; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.997; Smooth: 0.998
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1a06a_
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.144 — Protein kinase-like (PK-like)
超家族 Superfamily superfamilyd.144.1 — Protein kinase-like (PK-like)
家族 Family familyd.144.1.7 — Protein kinases, catalytic subunit

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id1a06A01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology200 — Phosphorylase Kinase; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily20 — Phosphorylase Kinase; domain 1
结构域编号 domain_id1a06A02
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology510 — Transferase(Phosphotransferase); domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Transferase(Phosphotransferase) domain 1
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)